Las metaloproteinasas de matriz vegetal son metaloproteínas y enzimas de zinc que se encuentran en las plantas.
Las metaloproteinasas de matriz (MMP) son endopeptidasas de zinc , comúnmente llamadas metzincinas. Las enzimas MMP representan una antigua familia de proteínas con importantes similitudes en la composición genética que están presentes en una variedad de organismos diversos, desde bacterias unicelulares hasta vertebrados e invertebrados multicelulares . La superfamilia se distingue por su motivo que consta de tres histidinas unidas al zinc en el sitio catalítico . Las metzincinas se dividen en cuatro familias más pequeñas: seralisinas, astacinas , adamalisinas (ADAM) y MMP. La familia MMP está formada por veinte enzimas relacionadas dependientes de zinc. Se destacan por tener la capacidad de degradar proteínas de la matriz extracelular, como colágenos , laminina y proteoglicanos . Estas proteasas dependientes de calcio y zinc se activan a pH neutro y se han encontrado veintitrés presentes en células de mamíferos. Las MMP de las plantas muestran similitud estructural con las MMP que se encuentran en los mamíferos, como la presencia de un dominio de interruptor de cisteína autorregulador y un dominio catalítico de unión al zinc . [1]
Las MMP son sintetizadas principalmente por los tejidos conectivos y contribuyen en gran medida a los eventos iniciales de degradación del tejido. Hay tres grupos principales de la familia MMP y cada grupo tiene más de un producto genético distinto que los distingue entre sí según los criterios inmunológicos y bioquímicos. De manera similar al ajuste inducido por interacciones enzima-sustrato, las MMP del primer grupo, llamadas colagenasas , tienen colágenos intersticiales. El segundo grupo, denominado gelatinasas , degrada catalíticamente los colágenos desnaturalizados. El tercer grupo, llamado estromelisinas , tiene la acción proteolítica más amplia y originalmente se confundieron con proteogliconasas. Un grupo de MMP descrito con menos claridad es el PUMP. Su ARN se tomó de células estromales de carcinomas de mama humanos . Basándose en la secuencia PUMP y la funcionalidad de los carcinomas en la progresión de la malignidad, se podría haber descubierto una nueva rama de la familia MMP. [2]
La descripción más básica de la matriz extracelular (MEC) de la planta es la pared celular , pero en realidad es el continuo de la superficie celular que incluye una variedad de proteínas con funciones importantes en el crecimiento, el desarrollo y la respuesta de las plantas. La MEC está compuesta por las paredes celulares primaria y secundaria, junto con el espacio intercelular entre sus células vecinas. La MEC tiene una estructura funcional, además de ayudar en la regulación de la turgencia , que actúa como una barrera protectora y se comunica con otras células mediante vías de señalización . En los animales mamíferos, las metaloproteinasas de la matriz extracelular (MMP) modifican la ECM para que desempeñe funciones importantes en los procesos biológicos . El importante papel de la función de las MMP en la modificación de la matriz extracelular y el posterior desarrollo y señalización de los mamíferos sugiere que estudios adicionales sobre la estructura y función de estas metaloproteinasas extracelulares pueden revelar nuevos aspectos de la modificación de la ECM en el desarrollo de las plantas . [3]
Todas las MMP conocidas se han estudiado en vertebrados; se plantea la hipótesis de que participan en la remodelación del tejido conectivo durante el desarrollo y la curación . Actualmente se están realizando avances en el campo de la Bioquímica , que profundizará en el análisis de la interacción MMP-ECM y sus efectos durante el desarrollo de las plantas, la inducción de estrés y las diferencias xilema - floema . Se ha secuenciado y caracterizado SMEP1, metaloendoproteinasa 1 de soja. Se observa que hay varias divergencias únicas en SMEP1 con respecto a la familia MMP normal. Por ejemplo, se dice que SMEP1 tiene una cisteína libre en la posición 94, un inserto no homólogo de V103 a S121, un grupo sulfhidrilo libre y la ausencia total del aspartato que se encuentra en todas las demás MMP. [4]
Los inhibidores proteicos de proteasas , están presentes en plantas, animales y microorganismos. Son omnipresentes en la naturaleza y tienen una pequeña masa molecular que oscila entre cuatro y veinticinco kilodaltons. Los diferentes tipos de inhibición de proteasas están dirigidos a una única clase de proteasa. Hay pocos informes sobre inhibidores naturales de las metaloproteinasas. Los inhibidores de metaloproteinasas (MPI) pueden prevenir la proteólisis no deseada al desnaturalizar sus proteasas objetivo mediante una inhibición no competitiva en un sitio alostérico. Se encontraron cinco nuevos MPI de Lupinus albus y constituyen los primeros inhibidores proteicos de metaloproteinasas reportados en plantas y los primeros inhibidores peptídicos vegetales reportados contra una proteinasa de matriz. [5]
Se dice que MtMMPL1, un gen de Medicago truncatula nodulin identificado mediante transcriptómica , representa un marcador novedoso y específico para la infección de raíces y nódulos por Sinorhizobium meliloti . Se investigó el posible papel de un gen de nodulina en la simbiosis fijadora de nitrógeno . La respuesta inmune de la planta a las alteraciones en los exopolisacáridos (EPS) y lipopolisacáridos (LPS) de varios rizobios condujo a la formación de hilos de infección (IT) agrandados con paredes celulares engrosadas, lo que a menudo se asocia con reacciones de defensa de la planta, y a la producción de nódulos ineficaces en su planta huésped. Aunque su papel preciso se clasifica como desconocido, MTMMPL1 se considera el primer miembro de esta familia de proteínas biológicamente importante con una función clara en las asociaciones simbióticas entre plantas y microbios. [6]
Se encontró At2-MMP de arabidopsis en hojas y raíces de arabidopsis jóvenes y en hojas, raíces e inflorescencias de plantas con flores maduras que muestran un fuerte aumento en la abundancia de transcripciones con el envejecimiento. En las hojas, el gen MMP se expresó en el floema, desarrollando elementos del xilema, capas de células mesófilas vecinas y células epidérmicas. Se observó que las flores tenían el gen en pistilos , óvulos y receptáculos . Se concluyó que la At2-MMP tiene un papel fisiológico en el tejido maduro envejecido y la posibilidad de estar involucrada en la senescencia de las plantas . [7]
El hongo Chondrostereum purpureum , el agente causal de la hoja de plata , se cultivó en cultivo líquido y agar , lo que provocó que secretara proteinasas extracelulares en el medio. El líquido se dializó mediante la activación de iones metálicos, lo que confirmó la presencia de metaloproteinasas. La enfermedad de la hoja plateada es un basidiomiceto patógeno en una amplia gama de plantas hospedantes. Las especies de plantas hospedantes más notables incluyen especies de pomáceos y frutas de hueso que son importantes para la economía de Nueva Zelanda . Los cationes , como el cobre , el zinc y el cobalto , son todos inhibidores del control del extracto y estimulantes del extracto dializado con EDTA, lo que posiblemente podría convertir los procesos en cofactores nativos. La cantidad de proteinasas podría variar según la duración de la presencia de la infección. Se encontró actividad en toda la zona infectada y no sólo en el sitio de la herida; por lo tanto, el crecimiento fúngico y la actividad proteinasa tienen una relación directa. Aunque se ha descubierto que las metaloproteinasas fijadoras de zinc ayudan en procesos como el recambio de proteínas y la embriogénesis , aún no está claro el papel que desempeñan en las plantas. Para intentar comprender mejor el papel de las MMP en el tejido vegetal, el SMEP1 se clona y analiza mediante una reacción en cadena de la polimerasa (PCR) y la reacción de amplificación rápida de los extremos del ADNc (RACE). Se descubrió que sólo estaba presente en las hojas maduras, lo que sugiere que SEMP1 puede desempeñar un papel importante en el modelado de tejidos. [8]