La treonina (símbolo Thr o T ) [2] es un aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en el −NH protonado)+ 3La treonina es un aminoácido que contiene un grupo carboxilo (que está en la forma desprotonada −COO − cuando se disuelve en agua) y una cadena lateral que contiene un grupo hidroxilo , lo que lo convierte en un aminoácido polar sin carga. Es esencial en los seres humanos, lo que significa que el cuerpo no puede sintetizarlo: debe obtenerse de la dieta. La treonina se sintetiza a partir del aspartato en bacterias como E. coli . [3] Está codificada por todos los codones que comienzan con AC (ACU, ACC, ACA y ACG).
Las cadenas laterales de treonina a menudo están unidas por enlaces de hidrógeno; los pequeños motivos más comunes que se forman se basan en interacciones con serina : giros ST , motivos ST (a menudo al comienzo de las hélices alfa ) y grapas ST (generalmente en la mitad de las hélices alfa).
Modificaciones
El residuo de treonina es susceptible a numerosas modificaciones postraduccionales . La cadena lateral de hidroxilo puede sufrir glicosilación O -ligada . Además, los residuos de treonina sufren fosforilación a través de la acción de una treonina quinasa . En su forma fosforilada, se puede denominar fosfotreonina. La fosfotreonina tiene tres sitios de coordinación potenciales (grupo carboxilo, amina y fosfato) y la determinación del modo de coordinación entre los ligandos fosforilados y los iones metálicos que se producen en un organismo es importante para explicar la función de la fosfotreonina en los procesos biológicos. [4]
La treonina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos con dos centros estereogénicos , el otro es la isoleucina . La treonina puede existir en cuatro posibles estereoisómeros con las siguientes configuraciones: (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) y (2 R ,3 R ). Sin embargo, el nombre L -treonina se utiliza para un solo estereoisómero , el ácido (2 S ,3 R )-2-amino-3-hidroxibutanoico. El estereoisómero (2 S ,3 S ), que rara vez está presente en la naturaleza, se llama L - alotreonina . [7]
Biosíntesis
Como aminoácido esencial, la treonina no se sintetiza en los seres humanos y debe estar presente en las proteínas de la dieta. Los seres humanos adultos requieren unos 20 mg/kg de peso corporal/día. [8] En las plantas y los microorganismos, la treonina se sintetiza a partir del ácido aspártico a través del α-aspartil-semialdehído y la homoserina . La homoserina sufre una O -fosforilación; este éster de fosfato sufre una hidrólisis concomitante con la reubicación del grupo OH. [9] Las enzimas implicadas en una biosíntesis típica de treonina incluyen:
Investigación sobre la treonina como suplemento dietético en animales
Se han investigado los efectos de la suplementación dietética con treonina en pollos de engorde. [17]
La treonina, un aminoácido esencial, interviene en el metabolismo de las grasas, la creación de proteínas, la proliferación y diferenciación de células madre embrionarias y la salud y el funcionamiento de los intestinos. La salud y la enfermedad de los animales están estrechamente relacionadas con la necesidad y el metabolismo de la treonina. La inflamación intestinal y los trastornos del metabolismo energético en los animales pueden aliviarse con cantidades adecuadas de treonina en la dieta. Sin embargo, dado que estos efectos se relacionan con el control del metabolismo nutricional, se requieren más investigaciones para confirmar los resultados en varios modelos animales. Además, se necesitan más investigaciones para comprender cómo la treonina controla el equilibrio dinámico de la función de la barrera intestinal, la respuesta inmunológica y la flora intestinal. [18]
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