Proteína de mamíferos hallada en el Homo sapiens
La placoglobina , también conocida como placoglobina de unión o gamma-catenina , es una proteína que en los humanos está codificada por el gen JUP . [5] La placoglobina es un miembro de la familia de proteínas cateninas y homóloga a la β-catenina . La placoglobina es un componente citoplasmático de los desmosomas y las estructuras de las uniones adherentes ubicadas dentro de los discos intercalados del músculo cardíaco que funcionan para anclar los sarcómeros y unir células adyacentes en el músculo cardíaco . Las mutaciones en la placoglobina están asociadas con la displasia arritmogénica del ventrículo derecho .
Estructura
La placoglobina humana tiene un peso molecular de 81,7 kDa y una longitud de 745 aminoácidos. [6] El gen JUP contiene 13 exones que abarcan 17 kb en el cromosoma 17q21. [7] La placoglobina es un miembro de la familia de las cateninas , ya que contiene un motivo de aminoácidos repetido distinto llamado repetición de armadillo . [5] La placoglobina es muy similar a la β-catenina ; ambas tienen 12 repeticiones de armadillo , así como dominios globulares N-terminales y C-terminales de estructura desconocida. [8] La placoglobina se identificó originalmente como un componente de los desmosomas , donde puede unirse al miembro de la familia de las cadherinas, la desmogleína I. La placoglobina también se asocia con cadherinas clásicas como la E-cadherina ; en ese contexto, se la llamó gamma- catenina . La placoglobina forma complejos distintos con cadherinas y cadherinas desmosómicas .
Función
La placoglobina es un componente citoplasmático importante tanto de los desmosomas como de las uniones adherentes , y es el único constituyente conocido común a las placas submembranosas en ambas estructuras, [9] que se encuentran en el disco intercalado (DCI) de los cardiomiocitos. La placoglobina une las cadherinas al citoesqueleto de actina . La placoglobina se une a regiones conservadas de desmogleína y desmocolina en los sitios de unión de catenina intracelular para ensamblar desmosomas . [10] [11]
La placoglobina es esencial para el desarrollo normal de los discos intercalados y la estabilidad del músculo cardíaco . Los ratones transgénicos homocigotos para una mutación nula del gen JUP mueren alrededor del día embrionario 12 debido a defectos sustanciales en las uniones adherentes y una falta de desmosomas funcionales en el corazón. [12] [13] Estudios posteriores mostraron que las fibras cardíacas obtenidas de ratones embrionarios sin JUP tenían una compliancia pasiva reducida, aunque una unión normal de los sarcómeros a las uniones adherentes . [14]
En estudios adicionales, se generaron ratones knock out de plakoglobina cardíaca específica inducible. Los ratones transgénicos mostraron un fenotipo similar al de los pacientes con miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho , con pérdida de cardiomiocitos , fibrosis y disfunción cardíaca, así como alteraciones en el contenido de proteína desmosómica y remodelación de uniones en hendidura . Los corazones también exhibieron aumentos en la señalización de β-catenina . [15] [16] Investigaciones posteriores sobre el papel de la β-catenina y la plakoglobina en el corazón generaron un doble knock out de estas dos proteínas. Los ratones exhibieron miocardiopatía , fibrosis , anomalías de la conducción y muerte cardíaca súbita , presumiblemente a través de arritmias ventriculares letales espontáneas . Los ratones también mostraron una disminución en las estructuras de unión en hendidura en los discos intercalados . [17]
La expresión intracelular de placoglobina está controlada por la señalización de Wnt y la degradación dependiente del proteasoma por ubiquitina . La fosforilación de las serinas N-terminales por un “complejo de destrucción” compuesto por la glucógeno sintasa quinasa 3β (GSK3β) y las proteínas de andamiaje adenomatous polyposis coli (APC) y la axina apunta a la placoglobina para su degradación. [18] [19] [20] [31–33]. El motivo fosforilado es reconocido por β-TrCP, una ubiquitina ligasa que apunta a la degradación dependiente del proteasoma por placoglobina 26S. [21] La placoglobina también está O-glicosilada cerca de su caja de destrucción N-terminal .
Importancia clínica
La mutación del gen JUP que codifica la placoglobina se ha implicado como una de las causas de la miocardiopatía conocida como displasia arritmogénica del ventrículo derecho (ARVD) o miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho ; las mutaciones en JUP causan específicamente una forma autosómica recesiva conocida como enfermedad de Naxos . [22] [23] [24] Esta forma de se identificó por primera vez en un pequeño grupo de familias en la isla griega de Naxos . El fenotipo de la variante de la enfermedad de Naxos de la ARVD es único porque afecta el cabello y la piel, así como el ventrículo derecho . Los individuos afectados tienen cabello ensortijado y lanoso ; también hay eritema palmar y plantar al nacer que progresa a queratosis a medida que las palmas y las plantas de los pies se utilizan para gatear y caminar. [25] [26] [27] Estos hallazgos se co-segregan al 100% con el desarrollo de la ARVD en la adolescencia temprana.
Se ha vuelto claro que la ARVD / ARVC es una enfermedad del desmosoma del músculo cardíaco ; los avances en genética molecular han arrojado luz sobre esta noción. [28] [29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] [36]
Los estudios que investigan el papel de la placoglobina en la patología de la enfermedad han descubierto que la supresión de la expresión de desmoplaquina por ARNi condujo a la localización nuclear de la placoglobina, lo que resultó en una reducción en la señalización de Wnt a través de Tcf/Lef1 y la consiguiente patogénesis de la ARVC. [37] Específicamente, se indujo la expresión del factor adipogénico y las células progenitoras cardíacas en el epicardio se diferenciaron en adipocitos. [38]
La detección cardíaca no invasiva identificó la inversión de la onda T, las anomalías en el movimiento de la pared del ventrículo derecho y las extrasístoles ventriculares frecuentes como marcadores sensibles y específicos de una mutación JUP . [39] Estudios adicionales han demostrado que el análisis inmunohistoquímico de las proteínas desmosomales del músculo cardíaco también es un texto diagnóstico sensible y específico para ARVD / ARVC . [40]
La distribución anormal de placoglobina debido a mutaciones en genes que codifican la desmogleína 1 y 3 también se ha relacionado con el pénfigo vulgar . [41] [42]
Interacciones
Se ha demostrado que la placoglobina interactúa con:
- APC , [43] [44]
- CTNNA1 , [45] [46] [47]
- CTNNB1 , [48] [49]
- CDH1 , [43] [48] [50] [51] [52]
- CDH2 , [45] [53]
- CDH3 , [54]
- CDH5 , [55] [56]
- DSG2 , [57] [58] [59]
- DSP , [60] [61]
- MUC1 , [62]
- PKP2 , [63]
- PTPkappa ( PTPRK ), [64]
- PTPrho ( PTPRT ), [65] y
- PDLIM3 . [66]
Véase también
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Lectura adicional
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Enlaces externos
- Entrada en GeneReviews/NCBI/NIH/UW sobre displasia arritmogénica del ventrículo derecho/miocardiopatía autosómica dominante
- Entradas de OMIM sobre displasia arritmogénica del ventrículo derecho/miocardiopatía autosómica dominante
- gamma-Catenina en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.