Dentro de ellos, los cerebrósidos son aquellos que poseen un monoglícido unido a la ceramida.
Por su parte, los unidos a glucosa son más abundantes en otro tipo de tejidos no neurales.
Los esfingolípicos de membrana no tienen únicamente una función estructural, como tradicionalmente se había pensado.
La Glucosilceramida transferasa participa en la reacción por la cual concretamente la UDP-glucosa cede este último glícido a la ceramida para la formación del cerebrósido resultante, catalizando dicha reacción en su condición de enzima transferasa.
La Glucosilceramida transferasa se ha considerado tradicionalmente como una proteína integral de membrana, de tipo III, residente en la parte cis y medial del Golgi, si bien algunos autores sugieren su asociación con otros péptidos en heterodímeros o heteroligerímeros, que podrían coadyuvar significativamente en su función típica.
[6] Sin perjuicio de lo anteriormente dicho, los mismos experimentos han localizado GlcT-1 no únicamente en el aparato de Golgi, sino también en algunas zonas del retículo endoplasmático perinuclear, lo que puede sugerir que la Glucosilceramida transferasa puede regular la cantidad de ceramida generada en esas membranas.
En muchas ocasiones, los descubrimientos aparejan consecuencias prácticas para orientar determinados tratamientos médicos.
Entre dichos agentes inhibidores destaca el (D-treo)-1-fenil-2-decanoilamino-3-morfolino-1-propanol, que ha demostrado eficazmente la reducción de los niveles de GlcT-1 en células humanas (no con la misma seguridad en células animales[14]).
[15] Ello parece apuntalar la función reguladora que estas enzimas pueden jugar en un momento dado en la producción de glicolípidos.
Hasta épocas recientes esta enzima sólo podía ser cuantificada en términos de actividad.
Recientemente se ha propuesto un enfoque para determinar la actividad enzimática celular de la Glucosilceramida transferasa “in vivo” utilizando NBD-C6-ceramida fluorescente.