Superóxido dismutasa

[1]​ Debido a esto es una importante defensa antioxidante en la mayoría de las células expuestas al oxígeno.

Una de las excepciones se da en Lactobacillus plantarum y en lactobacilli relacionados que poseen un mecanismo diferente.

[1]​ La dismutación catalizada por SOD del superóxido puede representarse como las siguientes semireacciones: donde M = Cu (n=1) ; Mn (n=2) ; Fe (n=2) ; Ni (n=2).

En esta reacción el estado de oxidación del catión metálico oscila entre n y n+1.

Existen varias formas comunes de SOD: son proteínas con cofactores como cobre, zinc, manganeso, o hierro.

SOD es biológicamente necesaria porque el superóxido reacciona aún más rápido con algunos blancos como el radical de NO, que forma peroxinitrito.

Los ratones sin SOD2 mueren a los pocos días de nacer por estrés oxidativo masivo.

[8]​ De ellas, Las mutaciones en la primera enzima SOD (SOD1) se han relacionado con la esclerosis lateral amiotrófica (ELA).

Estructura del sitio activo de la superóxido dismutasa 2 humana.
Localización de algunas de las mutaciones de la SOD1 relacionadas con la esclerosis lateral amiotrófica según Banci et al, 2008. [ 7 ]