Receptor del factor de crecimiento epidérmico

Las mutaciones que afectan a la expresión o actividad del EGFR pueden provocar cáncer.

La dimerización del EGFR estimula la actividad intrínseca de la proteína intracelular tirosina quinasa.

Esta auto-fosforilación provoca la activación en cascada y la señalización por varias otras proteínas que se asocian con las tirosinas fosforiladas mediante la unión en los dominios SH2 de la fosfotirosina.

Estas proteínas modulan fenotipos tales como la migración celular, la adhesión y proliferación.

Las mutaciones que llevan a la sobre-expresión del EGFR (conocidas como regulación positiva) o la hiperactividad se han asociado con un número de cánceres, incluyendo el cáncer de pulmón y el glioblastoma multiforme.

En este último caso, una mutación más o menos específica del EGFR, llamada EGFRvIII se observa a menudo.

Otros anticuerpos monoclonales en desarrollo clínico son zalutumumab, nimotuzumab y matuzumab.

Con el lugar de unión bloqueado, las moléculas señal ya no la pueden atacar y activan la tirosina quinasa.

Ninguna destrucción fototérmica se observa para todos los tipos de células en ausencia de las nanopartículas en cuatro veces la energía requerida para matar las células malignas con anti-EGFR/Au conjugados.