Citocromo f
La estructura cristalina del dominio soluble (del lado del lumen) del citocromo f muestra dos dominios estructurales: uno pequeño encima de uno mayor que se encuentra sobre un dominio de membrana.
El dominio mayor consiste en hojas β antiparalelas y un pequeño péptido que enlaza un grupo hemo que forma una estructura de tres capas.
El hemo está unido entre dos hélices cortas en el carbono N-terminal del citocromo f. En la segunda hélice se encuentra el motivo de la secuencia para citocromos tipo-c, Cys-Xaa-Xaa-Cys-His, que está covalentemente enlazado al grupo hemo a través de enlaces tioéter de dos cisteínas.
El quinto ligando al hierro del hemo es una histidina y el sexto, el grupo α-amino del residuo de tirosina N-terminal (Tyr-1).
Se ha hipotetizado que la función de la misma es la de enlazar protones y es una característica altamente conservada en los citocromos f.
