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Siderocalina

La siderocalina (Scn) , lipocalina-2 , NGAL , 24p3 ​​es una proteína de tipo lipocalina de mamíferos que puede prevenir la adquisición de hierro por bacterias patógenas al unirse a sideróforos , que son quelantes de unión al hierro producidos por microorganismos. [1] [2] El hierro sirve como un nutriente clave en las interacciones huésped - patógeno , y los patógenos pueden adquirir hierro del organismo huésped a través de la síntesis y liberación de sideróforos como la enterobactina . [3] La siderocalina es parte del mecanismo de defensa de los mamíferos y actúa como un agente antibacteriano . [1] [4] [5] [6] [7] Los estudios cristalográficos de Scn demostraron que incluye un cáliz, un dominio de unión al ligando que está revestido con grupos catiónicos polares. [8] Central para el mecanismo de reconocimiento sideróforo/siderocalina son las interacciones híbridas electrostáticas/ catión - pi . [5] [9] Para evadir las defensas del huésped, los patógenos evolucionaron para producir sideróforos estructuralmente variados que no serían reconocidos por la siderocalina, lo que permitió que las bacterias adquirieran hierro. [1]

Requerimientos de hierro de los organismos hospedadores

Los organismos necesitan hierro para una variedad de reacciones químicas . [10] Aunque el hierro se puede encontrar en toda la biosfera , el hierro férrico libre forma hidróxidos insolubles a pH fisiológico , lo que limita su accesibilidad en condiciones aeróbicas para los organismos vivos. [10] [11] Para preservar la homeostasis , los organismos han desarrollado redes proteicas específicas, con proteínas y receptores traducidos de acuerdo con los niveles de hierro intracelular . [10] [12] La exportación e importación se complementan con un proceso de ciclado entre el Fe(II) ferroso disponible en el entorno reductor de la célula y el Fe(III) férrico que se encuentra principalmente en condiciones aeróbicas. [13] [14] Los mecanismos de adquisición de hierro de las bacterias patógenas demuestran el papel del hierro como un componente clave en la interfaz entre los patógenos y los huéspedes. [13] [14]

Familia de lipocalinas de proteínas que se unen al hierro

La familia de proteínas de unión lipocalina es producida por el sistema inmunológico y secuestra complejos sideróforos férricos de los receptores sideróforos de las bacterias. [15] [16] La familia de proteínas de unión lipocalina típicamente tiene un pliegue de barril β de ocho hebras conservado con un sitio de unión del cáliz , [16] [17] que están revestidos con residuos de aminoácidos cargados positivamente , lo que permite interacciones de unión con sideróforos. [ cita requerida ]

Importancia clínica

Infecciones micobacterianas

La lipocalina siderocalina se encuentra en los gránulos de neutrófilos , secreciones uterinas y en niveles particularmente altos en el suero durante la infección bacteriana . [4] Tras la infección, los patógenos utilizan sideróforos para capturar hierro del organismo huésped. [18] Sin embargo, esta estrategia se complica por la proteína humana siderocalina, que puede secuestrar sideróforos y evitar su uso por bacterias patógenas como agentes de suministro de hierro. [19] Este efecto ha sido demostrado por estudios con ratones knock-out siderocalina , que son más sensibles a las infecciones en condiciones de limitación de hierro. [4] [5]

Virulencia micobacteriana

Unión de catecolato y hierro. Un complejo típico exhibiría tres interacciones de este tipo.

Los sideróforos son quelantes de hierro que permiten a los organismos adquirir hierro de su entorno. En el caso de los patógenos, el hierro puede adquirirse del organismo huésped. [20] Los sideróforos y el hierro férrico pueden asociarse para formar complejos estables. [10] [21] [22] Los sideróforos se unen al hierro utilizando una variedad de ligandos , más comúnmente como α-hidroxicarboxilatos (por ejemplo, citrato), catecolatos e hidroxamatos . [5] [10] [23] [24] Como mecanismo de defensa, la siderocalina puede sustituir complejos férricos bis-catecol (formados en condiciones fisiológicas) con un tercer catecol, para lograr un complejo férrico hexacoordinado , lo que resulta en una unión de mayor afinidad. [5] [18] [25]

Como mediador del transporte de hierro en mamíferos

Los sideróforos de los mamíferos, específicamente los catecoles , se pueden encontrar en el intestino humano y en sideróforos, como la enterobactina , y sirven como fracciones de unión al hierro . [5] [26] Las moléculas parecidas a los catecoles pueden actuar como ligandos de hierro en la célula y en la circulación sistémica , lo que permite que la siderocalina se una al complejo hierro-catecol. [27] Los catecoles pueden unirse a la siderocalina, en forma de ligandos libres, o en el complejo de hierro. [28] 24p3 ​​es un receptor de lipocalina-2 de vertebrados que permite la importación del complejo sideróforo férrico a las células de los mamíferos. [27] Durante la embriogénesis renal , se produce el transporte de hierro mediado por siderocalina, ya que la concentración de hierro debe estar muy controlada para restringir la inflamación . [4] [11] Después de la secreción por los neutrófilos, la siderocalina puede unirse a sideróforos patógenos, como la bacilibactina , y prevenir el tráfico de sideróforos. [29] La siderocalina se ha relacionado con varios procesos celulares además del transporte de hierro, incluida la apoptosis , la diferenciación celular , la tumorigénesis y la metástasis . [10] [30]

Estructura

Los ortólogos aviares de siderocalina (Q83 y Ex-FABP) y NGAL ( lipocalina-2 asociada a la gelatinasa de neutrófilos ) contienen cálices con cadenas laterales de lisina y arginina cargadas positivamente. [8] [30] [31] [32] [33] Estas cadenas laterales interactúan a través de interacciones catión-pi y coulombianas con los sideróforos cargados negativamente que contienen grupos catecolato aromáticos . [10] [30] Los estudios cristalográficos de siderocalina han demostrado que el dominio de unión del ligando de Scn, conocido como cáliz, es superficial y ancho, y está revestido con grupos catiónicos polares de los tres residuos cargados positivamente de Arg81, Lys125 y Lys134. [5] [8] [34] Scn también puede unirse a complejos no férricos y se ha identificado como un transportador potencial para iones actínidos pesados. Se han obtenido estructuras cristalinas de Scn que contienen metales pesados ​​(torio, plutonio, americio, curio y californio). [35] [36] Se ha encontrado Scn como monómero , homodímero o trímero en el plasma humano. [5] El pliegue de siderocalina es excepcionalmente estable. [4] [5] El cáliz es estructuralmente estable y rígido, y el cambio conformacional normalmente no ocurre con un cambio en el pH , la fuerza iónica o la unión del ligando. [5]

Bolsillo de encuadernación

La estabilidad estructural del cáliz se ha atribuido a los tres bolsillos de unión dentro del cáliz que limitan estéricamente qué ligandos son compatibles con siderocalina. [5] [8] El cáliz de Scn puede acomodar tres anillos aromáticos de las fracciones de catecolato, en los tres bolsillos de unión disponibles. [5] [28] Los resultados estructurales en estado sólido y en solución demostraron que la enterobactina derivada de bacterias está unida al bolsillo de unión de Scn, lo que permite que Scn participe en la respuesta inmune aguda a la infección bacteriana. [5] [21] Un método por el cual los patógenos pueden eludir los mecanismos de inmunidad es modificando la estructura química del sideróforo para prevenir la interacción con Scn. [24] Un ejemplo es la adición de moléculas de glucosa a la cadena principal de enterobactina de la salmoquelina (enterobactina C- glucosilada ) para aumentar la hidrofilicidad y el volumen de un sideróforo e inhibir la unión a Scn. [24] [37]

Interacciones vinculantes

Enterobactina , un sideróforo catecolato

Los sideróforos se unen típicamente a la siderocalina con afinidades subnanomolares e interactúan específicamente con la siderocalina. [10] [25] El valor Kd de la interacción siderocalina/sideróforo, medido por extinción de fluorescencia (Kd = 0,4 nM), indica que la siderocalina puede capturar sideróforos con alta afinidad. [31] [38] Este valor Kd es similar al del receptor bacteriano FepA (Kd = 0,3 nM). [5] La unión sideróforo/siderocalina está dirigida por interacciones electrostáticas. [5] [38] Específicamente, el mecanismo involucra interacciones híbridas electrostáticas y catión-pi en el cáliz proteico cargado positivamente. [25] El sideróforo está posicionado en el centro del cáliz de siderocalina y está asociado con múltiples interacciones polares directas. [25] El análisis estructural de la interacción siderocalina/sideróforo ha demostrado que el sideróforo se acompaña de una calidad pobre y difusa de densidad electrónica , con la mayoría del ligando expuesto al solvente cuando el sideróforo está ajustado en el cáliz. [5] [6] La siderocalina típicamente no se une a los sideróforos basados ​​en hidroxamato porque estos sustratos no tienen la estructura electrónica aromática necesaria para las interacciones catión-pi. [5] [25] Para adquirir hierro en presencia de siderocalina, las bacterias patógenas utilizan varios sideróforos que no se unen a la siderocalina, o modifican estructuralmente los sideróforos para inhibir la unión de la siderocalina. [5] [39] La siderocalina puede unirse a los sideróforos solubles de las micobacterias , incluidas las carboximicobactinas. [5] [6] Estudios in vivo han demostrado que las interacciones de unión entre carboximicobactina y siderocalina sirven para proteger al organismo huésped de infecciones micobacterianas, y la siderocalina inhibe la adquisición de hierro micobacteriano. [5] [28] [40] La siderocalina puede secuestrar carboximicobactinas férricas empleando un mecanismo de reconocimiento poliespecífico. [5] El mecanismo de reconocimiento sideróforo/siderocalina involucra principalmente interacciones híbridas electrostáticas/catión-pi. [5] [9] [11] Las colas de ácidos grasos de carboximicobactina residen en una conformación de "cola hacia adentro" o "cola hacia afuera" dentro del bolsillo 2. [5] La conformación de "cola hacia adentro" de las longitudes de cadena de ácidos grasos introduce una interacción significativa entre el cáliz y el ligando, aumentando la afinidad del cáliz de siderocalina y la carboximicobactina. [5] Las colas de ácidos grasos de longitudes cortas tienen una unión correspondientemente menos favorable a la siderocalina y no pueden mantener la interacción necesaria con el bolsillo de unión. [5] Dado que la lipocalina-2 no puede unirse a las carboximicobactinas de cadena larga de ácidos grasos de las micobacterias, es evidente que varios patógenos han evolucionado para evitar la actividad de la lipocalina-2. [41]

Mecanismo de reconocimiento

La interacción electrostática juega un papel clave en el mecanismo de reconocimiento de sideróforos por siderocalina. [1] La unión del sideróforo y el bolsillo de unión de siderocalina está dirigida principalmente por interacciones catión-pi, con el bolsillo de unión cargado positivamente de siderocalina atrayendo al complejo cargado negativamente. [1] Un factor estructural involucrado en el mecanismo de reconocimiento mediado por siderocalina de sideróforos de tipo fenolato / catecolato incluye un enlace de cadena principal que permite que siderocalina interactúe con diferentes sideróforos de fenolato / catecolato. [4] [42] Si bien el reconocimiento de siderocalina se ve mínimamente afectado por la sustitución de diferentes metales, la metilación de los tres anillos de catecolato de enterobactina puede impedir el reconocimiento de siderocalina. [5] [34] [38] [43] Una estrategia utilizada por los patógenos para superar la respuesta inmune es la producción de sideróforos que no serán reconocidos por siderocalina. [19] [44] Por ejemplo, la siderocalina no puede reconocer los sideróforos del análogo C-glucosilado de la enterobactina, ya que los grupos donantes están glicosilados , introduciendo interacciones estéricas en los carbonos de la posición 5 de los grupos catecol. [1] [24]

Historia

El requerimiento de hierro por parte de humanos y patógenos se conoce desde hace muchos años. [10] El vínculo entre el hierro y las micobactinas, factores de crecimiento quelantes de hierro de las micobacterias , se realizó por primera vez en la década de 1960. [5] En ese momento, crecía el interés en resolver una aplicación de las micobactinas como moléculas diana para un agente antituberculoso racional. [ 5] [45] Los experimentos en las décadas de 1960 y 1970 demostraron que la deficiencia de hierro en las micobacterias era la causa de las células " anémicas " . [46] La mayoría de los genes y sistemas necesarios para la adquisición de hierro de alta afinidad se han identificado en micobacterias patógenas y saprofitas . [5] Estos genes codifican proteínas para el almacenamiento de hierro, la captación de sideróforos férricos y hemo . [5] [47] Los humanos han desarrollado una defensa para la adquisición de hierro mediada por sideróforos mediante el desarrollo de siderocalina. Para combatir esto, varios patógenos han desarrollado sideróforos que pueden evadir el reconocimiento de la siderocalina. [5] Se ha demostrado que la siderocalina se une a los sideróforos e inhibe la adquisición de hierro y previene el crecimiento de Mycobacterium tuberculosis en cultivos extracelulares ; sin embargo, el efecto de la siderocalina sobre este patógeno dentro de los macrófagos sigue sin estar claro. [24] [31]

Véase también

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