La bacilibactina es un sideróforo basado en catecol secretado por miembros del género Bacillus , incluidos Bacillus anthracis y Bacillus subtilis . Participa en la quelación del hierro férrico (Fe 3+ ) del entorno circundante y posteriormente se transfiere al citoplasma bacteriano mediante el uso de transportadores ABC . [1]
La vía biosintética de la bacilibactina fue identificada por primera vez por May et al. en la bacteria Gram-positiva B. subtilis . [2] El sideróforo se sintetiza a través de sintetasas de péptidos no ribosomales multimodulares (NRPS), similares a la enterobactina . Sin embargo, a diferencia de la enterobactina, los genes responsables de codificar las sintetasas de bacilibactina están todos ubicados en un operón . Este grupo de genes se denomina dhb , cognado a la estructura catecólica del 2,3-dihidroxibenzoato (DHB), y se puede dividir en los genes específicos responsables de codificar las enzimas. Los tres genes son dhbE, dhbB y dhbF , que se traducen en sintetasas DhbE, DhbB y DhbF. En particular, DhbF se caracterizó como una NRPS dimodular, a diferencia de la sintetasa EntF monomodular para la enterobactina.
La estructura de la bacilibactina consta de tres grupos 2,3-dihidroxibenzoato (DHB) unidos a un núcleo de aminoácidos cíclicos sintetizados por NRPS multimodular. Es la condensación de tres unidades DHB- glicina - treonina lo que finalmente conduce a la formación de la bacilibactina. En el primer paso de la NRPS, el aminoácido relevante se adenila y se transfiere al grupo tiol de las sintetasas adyacentes. DhbE es selectivo para DHB, DhbF1 es selectivo para glicina y DhbF2 es selectivo para treonina. DHB es adenilado primero por DhbE y transferido al grupo tiol de DhbB en el segundo paso de la NRPS. Una vez que los compuestos relevantes son tiolados, comienza la construcción de la bacilibactina.
Después de que el DHB se transfiere a DhbB, una sintetasa adyacente organiza la condensación del DHB y la glicina en DhbF1. Luego, la unidad DHB-Gly se condensa aún más en la unidad de treonina en DhbF2, lo que da como resultado una unidad DHB-Gly-Thr. Este proceso se repite dos veces más. Sin embargo, al final de la tercera iteración, el grupo hidroxilo de la primera treonina ataca intramolecularmente el enlace éster-sintetasa para crear el núcleo de aminoácidos cíclicos para la bacilibactina.
