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Proteína antigua

Una cronología de análisis clave de proteínas antiguas desde la década de 1950.

Las proteínas antiguas son mezclas complejas y el término paleoproteómica se utiliza para caracterizar el estudio de los proteomas en el pasado. [1] Se han recuperado proteínas antiguas de una amplia gama de materiales arqueológicos, incluidos huesos , [2] dientes , [3] cáscaras de huevo , [4] cueros , [5] pergaminos , [6] cerámicas , [7] aglutinantes de pintura [ 8] y tejidos blandos bien conservados como los intestinos . [9] Estas proteínas conservadas han proporcionado información valiosa sobre identificación taxonómica , historia de la evolución ( filogenia ), dieta, salud, enfermedades, tecnología y dinámica social en el pasado.

Al igual que la proteómica moderna, el estudio de proteínas antiguas también ha sido posible gracias a los avances tecnológicos. Para analizar proteínas antiguas se han utilizado diversas técnicas analíticas, por ejemplo, perfiles de aminoácidos, datación por racemización , inmunodetección, secuenciación de Edman , huellas dactilares de masas de péptidos y espectrometría de masas en tándem . [10] La introducción de la espectrometría de masas de alto rendimiento (por ejemplo, Orbitrap ) en el año 2000 ha revolucionado este campo, ya que se pueden caracterizar secuencias enteras preservadas de proteomas complejos. [11]

Durante la última década, el estudio de proteínas antiguas se ha convertido en un campo bien establecido en la ciencia arqueológica. Sin embargo, al igual que la investigación del ADNa (ADN antiguo conservado en restos arqueológicos), se ha visto limitada por varios desafíos, como la cobertura de bases de datos de referencia, la identificación, la contaminación y la autenticación. [12] Los investigadores han estado trabajando en la estandarización del muestreo, la extracción, el análisis de datos y la presentación de informes de proteínas antiguas. [13] Nuevas herramientas computacionales como la secuenciación de novo [14] y la investigación abierta [15] también pueden mejorar la identificación de proteomas antiguos.

Historia: los pioneros de los estudios de proteínas antiguas.

Philip Abelson, Edgar Hare y Thomas Hoering

Abelson , Hare y Hoering lideraron los estudios de proteínas antiguas entre los años cincuenta y principios de los setenta. [16] Abelson dirigió el Laboratorio Geofísico del Instituto Carnegie (Washington, DC) entre 1953 y 1971, y fue el primero en descubrir aminoácidos en fósiles. [17] Hare se unió al equipo y se especializó en racemización de aminoácidos (la conversión de L- a D-aminoácidos después de la muerte de los organismos). Se utilizaron relaciones D/L para fechar diversos tejidos antiguos, como huesos, conchas y sedimentos marinos. [18] Hoering fue otro miembro destacado, que contribuyó al avance de los isótopos y la espectrometría de masas. [19] Este trío dorado atrajo a muchos biólogos, geólogos, químicos y físicos talentosos al campo, incluidos Marilyn Fogel , [20] John Hedges [21] y Noreen Tuross. [22]

Ralph Wyckoff

Wyckoff fue un pionero en cristalografía de rayos X y microscopía electrónica . [23] Utilizando imágenes microscópicas, demostró la variabilidad y el daño de las fibras de colágeno en huesos y conchas antiguos. [24] Su investigación contribuyó a la comprensión de la diagénesis (degradación) de las proteínas a finales de la década de 1960 y destacó que los perfiles de aminoácidos antiguos por sí solos podrían no ser suficientes para la identificación de proteínas. [25]

Margaret Jope y Peter Wesbroek

Jope y Wesbroek eran destacados expertos en proteínas de la cáscara y cristalización . [26] Más tarde, Wesbroek estableció un laboratorio de Geobioquímica en la Universidad de Leiden, centrándose en la biomineralización y cómo este proceso facilitó la supervivencia de las proteínas. [27] También fue pionero en el uso de anticuerpos para el estudio de proteínas antiguas en las décadas de 1970 y 1980, utilizando diferentes técnicas inmunológicas como la doble inmunodifusión de Ouchterlony (interacciones de anticuerpos y antígenos en un gel). [28]

Peggy Ostrom

Ostrom defendió el uso de la espectrometría de masas desde la década de 1990. [29] Fue la primera en mejorar la cobertura de secuencias de proteínas antiguas mediante la combinación de diferentes técnicas, como la toma de huellas dactilares de masas de péptidos y la cromatografía líquida-espectrometría de masas en tándem (LC-MS/MS). [30]

La bioquímica de las proteínas antiguas.

Formación e incorporación

Comprender cómo se forman e incorporan las proteínas antiguas a los materiales arqueológicos es esencial para tomar muestras, evaluar la contaminación y planificar análisis. [1] Generalmente, las proteínas antiguas de los tejidos proteicos, en particular los colágenos de los huesos, las queratinas de la lana , las amelogeninas del esmalte dental y las proteínas intracristalinas de las cáscaras, pueden incorporarse durante el tiempo de formación del tejido. [31] [32] [33] Sin embargo, la formación de tejidos proteicos es a menudo compleja, dinámica y afectada por diversos factores como el pH, los metales, la concentración de iones, la dieta y otros parámetros biológicos, químicos y físicos. [34] Uno de los fenómenos más caracterizados es la mineralización ósea , un proceso mediante el cual los cristales de hidroxiapatita se depositan dentro de fibras de colágeno, formando una matriz. [35] A pesar de una extensa investigación, la estructura ósea sigue siendo un desafío, y el papel de las proteínas no colagenosas (una amplia gama de proteoglicanos y otras proteínas) sigue siendo poco comprendido. [36]

Otra categoría son los tejidos complejos y potencialmente mineralizados, como los cálculos dentales humanos antiguos y los vasos cerámicos. Los cálculos dentales se definen como biopelículas calcificadas , creadas y mediadas por interacciones entre iones de fosfato de calcio y una amplia gama de proteínas microbianas, humanas y alimentarias orales durante la biomineralización episódica . [37] [38] De manera similar, los minerales de una matriz cerámica podrían interactuar con las proteínas de los alimentos durante el procesamiento y la cocción de los alimentos. Esto se explica mejor por los depósitos de calcita adheridos al interior de las vasijas cerámicas arqueológicas. [7] Estos depósitos mineralizados ricos en proteínas pueden formarse durante la cocción repetida con agua dura y la posterior descamación. [39]

Preservación  

Las biomoléculas orgánicas (que contienen carbono), como las proteínas, son propensas a degradarse. [40] Por ejemplo, estudios experimentales demuestran que las queratinas robustas, fibrosas e hidrófobas, como las plumas y los tejidos de lana, se descomponen rápidamente a temperatura ambiente. [41] [42] De hecho, las proteínas antiguas son excepcionales y, a menudo, se recuperan de contextos funerarios extremos, especialmente de ambientes secos y fríos. [43] [44] Esto se debe a que la falta de agua y la baja temperatura pueden ralentizar la hidrólisis, el ataque microbiano y las actividades enzimáticas. [31]

También existen proteínas cuyas propiedades químicas y físicas pueden permitir su conservación a largo plazo. El mejor ejemplo es el colágeno tipo 1 ; es una de las proteínas más abundantes en las matrices extracelulares de la piel (80-85%) y del hueso (80-90%) . [45] También está mineralizado, organizado en una triple hélice y estabilizado mediante enlaces de hidrógeno . [46] El colágeno tipo 1 se ha extraído habitualmente de huesos, cueros y pergaminos antiguos; estas características pueden contribuir a su estabilidad en el tiempo. [47] [48] Otra proteína común en el registro arqueológico es la beta-lactoglobulina de la leche , a menudo recuperada de cálculos dentales antiguos. [49] La beta-lactoglobulina es una pequeña proteína de suero con una masa molecular de alrededor de 18400 Da ( dalton ). [50] Es resistente al calentamiento y a la degradación enzimática; estructuralmente, tiene un barril beta asociado con la unión a pequeñas moléculas hidrofóbicas como los ácidos grasos , formando polímeros estables . [51] [52]

Dado que las proteínas varían en abundancia, tamaño, hidrofobicidad (insolubilidad en agua), estructura, conformación (forma), función y estabilidad, comprender la preservación de las proteínas es un desafío. [12] Si bien existen determinantes comunes de la supervivencia de las proteínas, incluida la historia térmica (temperatura/tiempo), las condiciones de entierro (pH/ química del suelo / nivel freático ) y las propiedades de las proteínas ( aminoácidos vecinos / estructura secundaria / plegamiento terciario / contenido de proteoma ), No hay una respuesta clara y la diagénesis de proteínas sigue siendo un campo de investigación activo. [1]

Patrones de estructura y daño

Generalmente, las proteínas tienen cuatro niveles de complejidad estructural: cuaternaria (múltiples polipéptidos o subunidades ), terciaria (el plegamiento 3D de un polipéptido), secundaria ( hélices alfa / láminas beta /bobinas aleatorias) y estructura primaria (secuencias lineales de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos ). [53] Se espera que las proteínas antiguas pierdan su integridad estructural con el tiempo, debido a la desnaturalización (despliegue de proteínas) u otros procesos diagenéticos. [54]

Las proteínas antiguas también tienden a fragmentarse, dañarse y alterarse. Las proteínas pueden escindirse en pequeños fragmentos con el tiempo, ya que la hidrólisis (la adición de agua) rompe los enlaces peptídicos ( enlaces covalentes entre dos alfa-aminoácidos vecinos ). [55] En términos de modificaciones postraduccionales (los cambios ocurren después de la traducción del ARN ), las proteínas antiguas a menudo se caracterizan por daños extensos como oxidación ( metionina ), hidroxilación ( prolina ), desamidación ( glutamina / asparagina ), citrulinación ( arginina ), fosforilación ( serina / treonina / tirosina ), glutamato N-terminal a piroglutamato y la adición de productos de glicación avanzada a lisina o arginina . [56] [12] Entre estas modificaciones, la desamidación de la glutamina es uno de los procesos que más depende del tiempo. [57] La ​​desamidación de la glutamina es principalmente un proceso no enzimático, mediante el cual la glutamina se convierte en ácido glutámico (+0,98406 Da) mediante hidrólisis de la cadena lateral o la formación de un anillo de glutarimida . [58] Es una conversión lenta con un tiempo medio largo , dependiendo de los aminoácidos adyacentes , las estructuras secundarias , el plegamiento 3D, el pH , la temperatura y otros factores. [59] Hay herramientas bioinformáticas disponibles para calcular las tasas de desamidación masiva y específica del sitio de proteínas antiguas. [60] La manifestación estructural de estos cambios químicos dentro de proteínas antiguas se documentó por primera vez mediante microscopía electrónica de barrido (SEM). Se tomaron imágenes directamente de fibrillas de proteína de colágeno tipo 1 de un mamut lanudo preservado en permafrost (Yukón, Canadá) y se demostró que conservan su patrón de bandas característico. Estas se compararon con fibrillas de colágeno tipo 1 de un espécimen de mamut colombiano de zonas templadas (Montana, EE. UU.). Las fibrillas de colágeno del mamut colombiano, a diferencia de las del mamut lanudo congelado en el permafrost, habían perdido sus bandas, lo que indica una degradación química sustancial de las secuencias peptídicas constituyentes. Esta también constituye la primera vez que se obtienen imágenes directamente de las bandas de colágeno, o la estructura molecular de cualquier proteína antigua, con microscopía electrónica de barrido. [47]

Paleoproteómica

Descripción general

La paleoproteómica es un campo de rápido desarrollo que combina arqueología , biología , química y estudios del patrimonio . Comparable con su campo hermano de alto perfil, el análisis de ADNa , la extracción, identificación y autenticación de proteínas antiguas es un desafío, ya que tanto el ADN como las proteínas antiguas tienden a ser ultracortos, altamente fragmentados, ampliamente dañados y modificados químicamente. [1] [61]

Sin embargo, las proteínas antiguas siguen siendo una de las biomoléculas más informativas. Las proteínas tienden a degradarse más lentamente que el ADN, especialmente las proteínas biomineralizadas. [32] [62] Si bien los lípidos antiguos se pueden utilizar para diferenciar entre grasas marinas, vegetales y animales, [63] los datos de proteínas antiguas son de alta resolución con especificidades de taxones y tejidos.

Hasta la fecha, se han extraído con éxito y caracterizado de forma segura secuencias peptídicas antiguas de varios restos arqueológicos, incluida una cáscara de huevo de avestruz de 3,8 Ma (millones de años), [32] dientes de Homo erectus de 1,77 Ma , [64] una mandíbula de Denisovan de 0,16 Ma [65] y varias vasijas neolíticas (6000-5600 cal aC). [7] Por lo tanto, la paleoproteómica ha proporcionado información valiosa sobre las relaciones evolutivas pasadas, las especies extintas y las sociedades.

Extracción

Generalmente, existen dos enfoques: un método de arriba hacia abajo sin digestión y una proteómica ascendente . La proteómica de arriba hacia abajo rara vez se utiliza para analizar proteínas antiguas debido a dificultades analíticas y computacionales. [66] Para la proteómica ascendente o de escopeta , las proteínas antiguas se digieren en péptidos utilizando enzimas, por ejemplo, tripsina . Los restos arqueológicos mineralizados como huesos, dientes, conchas, cálculos dentales y cerámicas requieren un paso adicional de desmineralización para liberar proteínas de las matrices minerales. [1] Esto a menudo se logra mediante el uso de un ácido débil ( ácido etilendiaminotetraacético , EDTA) o ácido clorhídrico (HCl) frío (4 °C) para minimizar las modificaciones químicas que pueden introducirse durante la extracción. [67]

Para hacer solubles las proteínas antiguas, se pueden utilizar calor, sonicación , agentes caotrópicos ( clorhidrato de urea / guanidina, GnHCl), detergentes u otros tampones. [1] La alquilación y reducción a menudo se incluyen para que la cisteína rompa los enlaces disulfuro y evite la reticulación . [68]

Después de la desmineralización, la solubilización, alquilación y reducción de proteínas, es necesario el intercambio de tampón para garantizar que los extractos sean compatibles con los análisis posteriores. Actualmente, existen tres protocolos ampliamente utilizados para proteínas y geles antiguos (GASP), [69] filtros (FASP) [70] y perlas magnéticas (SP3) [71] que se pueden utilizar para este propósito. Una vez que se completa el intercambio de tampón, los extractos se incuban con enzimas de digestión, luego se concentran, se purifican y se desalan.

Para materiales arqueológicos no mineralizados, como pergaminos, cueros y pinturas, la desmineralización no es necesaria y los protocolos pueden cambiarse dependiendo de la conservación y el tamaño de la muestra. [6]

Instrumentación y análisis de datos.

Hoy en día, la paleoproteómica está dominada por dos técnicas basadas en espectrometría de masas: MALDI-ToF (desorción láser asistida por matriz/ionización-tiempo de vuelo) y LC-MS/MS . MALDI-ToF se utiliza para determinar las relaciones masa-carga (m/z) de iones y sus patrones de pico. [72] Los péptidos digeridos se colocan en una placa MALDI y se cocristalizan con una matriz (principalmente ácido α-ciano-4-hidroxicinámico , CHCA); un láser excita e ioniza la matriz, luego se mide el tiempo que tarda en recorrer un tubo de vacío y se convierte en un espectro de relaciones e intensidades m/z. [73]

Dado que sólo se caracterizan los patrones de picos, no las secuencias completas de aminoácidos de los péptidos digeridos, se necesitan marcadores peptídicos para la comparación de patrones y la identificación de proteínas antiguas. [72] En contextos arqueológicos, MALDI-ToF se ha utilizado habitualmente para huesos y colágenos en un campo conocido como ZooMS (zooarqueología por espectrometría de masas). [2]

LC-MS/MS es otro enfoque ampliamente utilizado. Es una poderosa técnica analítica para separar, secuenciar y cuantificar mezclas complejas de proteínas. [74] El primer paso en LC-MS/MS es la cromatografía líquida. Las mezclas de proteínas se separan en una fase móvil líquida mediante una columna estacionaria. [75] La forma en que los analitos líquidos interactúan con una fase estacionaria depende de su tamaño, carga, hidrofobicidad y afinidad. [76] Estas diferencias conducen a distintos tiempos de elución y retención (cuando un componente de una mezcla sale de una columna). Después de la separación cromatográfica, los componentes proteicos se ionizan y se introducen en espectrómetros de masas. [77] Durante una primera exploración masiva (MS1), se miden las relaciones m/z de iones precursores. Los precursores seleccionados se fragmentan aún más y las proporciones m/z de los iones fragmentados se determinan en una segunda exploración masiva (MS2). Existen diferentes métodos de fragmentación, por ejemplo, la disociación con trampa C (HCD) de alta energía y la disociación inducida por colisión (CID), pero con frecuencia el objetivo son los iones by y. [78]

Los motores de búsqueda y las herramientas de software se utilizan a menudo para procesar datos antiguos de MS/MS, incluidos MaxQuant, Mascot y PEAKS. [79] [80] [81] Los datos de secuencia de proteínas se pueden descargar de bancos de genes públicos ( UniProt / NCBI ) y exportarse como archivos FASTA para algoritmos de secuenciación. [13] Recientemente, los motores de búsqueda abiertos como MetaMorpheus, pFind y Fragpipe han recibido atención porque permiten identificar todas las modificaciones asociadas con coincidencias espectrales de péptidos (PSM). [82] [83] [84]

La secuenciación de novo también es posible para el análisis de espectros MS/MS antiguos. Es una técnica de secuenciación que ensambla secuencias de aminoácidos directamente a partir de espectros sin bases de datos de referencia. [85] Los avances en el aprendizaje profundo también conducen al desarrollo de múltiples canales como DeNovoGUI, DeepNovo2 y Casanovo. [86] [87] [88] Sin embargo, puede ser un desafío evaluar los resultados de las secuencias de novo y puede ser necesaria la optimización de las proteínas antiguas para minimizar los falsos positivos y el sobreajuste. [1]

Aplicaciones

Paleoproteomas

Otras mezclas complejas

Desafíos analíticos

Si bien la paleoproteómica es una herramienta útil para una amplia gama de preguntas de investigación, existen algunos desafíos analíticos que impiden que este campo alcance su potencial. La primera cuestión es la preservación. La unión de minerales parece estabilizar las proteínas, pero se trata de un proceso complejo y dinámico que no ha sido investigado sistemáticamente en diferentes contextos arqueológicos y funerarios. [12] [32]

El muestreo destructivo es otro problema que puede causar daños irreparables a los materiales arqueológicos. Aunque se están desarrollando métodos de muestreo mínimamente destructivos o no destructivos para pergaminos, huesos, tejidos momificados y cueros, no está claro si son adecuados para otro tipo de restos como cálculos dentales, cerámicas y costras de alimentos. [102] [103] [104]

Es igualmente difícil extraer proteínas unidas a minerales debido a su baja abundancia, amplia degradación y, a menudo, fuertes interacciones intermoleculares (enlaces de hidrógeno, dispersión, interacciones ion-dipolo y dipolo-dipolo) con la matriz mineral. [105] Las proteínas antiguas también varían en sus estados de conservación, hidrofobicidad, solubilidad y valores óptimos de pH; Aún se requiere desarrollo metodológico para maximizar la recuperación de proteínas. [106] [107]

La identificación de proteínas antiguas sigue siendo un desafío, porque los algoritmos de búsqueda en bases de datos no están optimizados para proteínas antiguas dañadas y de baja intensidad, lo que aumenta las probabilidades de falsos positivos y falsos negativos. [12] También está la cuestión de los proteomas oscuros (regiones proteicas desconocidas que no pueden secuenciarse); Aproximadamente entre el 44 y el 54 % de las proteínas de los eucariotas , como los animales y las plantas, son oscuras. [108] Las bases de datos de referencia también están sesgadas hacia organismos modelo como levaduras y ratones , [109] y los datos de secuencia actuales pueden no cubrir todos los materiales arqueológicos.  

Por último, si bien la desaminación de citosina (la citosina se convierte en uracilo con el tiempo y causa errores de lectura) se ha utilizado ampliamente en la autenticación del ADNa, no existen procedimientos estandarizados para autenticar proteínas antiguas. [61] [110] [111] Este problema de autenticación se destaca por la identificación de la reivindicación de 78 Ma Brachylophosaurus canadensis ( hadrosaurio ) y 68 Ma Tyrannosaurus rex péptidos de colágeno. [112] [113] La falta de modificaciones postraduccionales y estudios experimentales posteriores demuestran que estas secuencias pueden derivarse de biopelículas bacterianas , la contaminación cruzada de muestras de control o procedimientos de laboratorio modernos. [114]

Direcciones futuras

A pesar de los importantes desafíos analíticos, la paleoproteómica está en constante evolución y adopta nuevas tecnologías. La espectrometría de masas de alto rendimiento más reciente, por ejemplo, TimsToF (movilidad de iones atrapados-tiempo de vuelo) en modo DIA (adquisición independiente de datos), puede ayudar con la separación, selección y resolución de datos antiguos de MS/MS. [1] Los nuevos protocolos de extracción, como los procedimientos asistidos por DES ( disolvente eutéctico profundo ), pueden aumentar el número y los tipos de paleoproteomas extraídos. [115] Las herramientas de identificación también están mejorando gracias al progreso de la bioinformática, el aprendizaje automático y la inteligencia artificial. [116]

Herramientas útiles

Depósitos públicos de datos sin procesar

Bases de datos de referencia

Búsqueda de base de datos

abrir búsqueda

Programas de novo

Ver también

Otras lecturas

páginas de wikipedia

Referencias

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