Las proteínas bitópicas se clasifican en 4 tipos, según su topología transmembrana y la ubicación de la hélice transmembrana en la secuencia de aminoácidos de la proteína. Según Uniprot :
Tipo II: N-terminal en el lado citoplasmático de la membrana; hélice transmembrana ubicada cerca del N-terminal, donde funciona como ancla [7]
Tipo III: extremo N en el lado extracelular de la membrana; sin péptido señal [8]
Tipo IV: extremo N en el lado citoplasmático de la membrana; hélice transmembrana ubicada cerca del extremo C, donde funciona como ancla [9]
Por lo tanto, las proteínas de tipo I están ancladas a la membrana lipídica con una secuencia de anclaje de detención de transferencia y tienen sus dominios N-terminales dirigidos al lumen del RE durante la síntesis. Los tipos II y III están anclados con una secuencia de anclaje de señal, siendo el tipo II dirigido al lumen del RE con su dominio C-terminal, mientras que el tipo III tiene sus dominios N-terminales dirigidos al lumen del RE.
Estructura
Una proteína transmembrana de un solo paso consta típicamente de tres dominios, el dominio extracelular , el dominio transmembrana y el dominio intracelular. El dominio transmembrana es el más pequeño, con alrededor de 25 residuos de aminoácidos , y forma una hélice alfa insertada en la bicapa de la membrana. El ECD es típicamente mucho más grande que el ICD y a menudo es globular , mientras que muchos ICD tienen un desorden relativamente alto . [10] Algunas proteínas de esta clase funcionan como monómeros, pero la dimerización u oligomerización de orden superior es común. [10] [11]
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