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Proteína de unión a TATA

La proteína de unión a TATA ( TBP ) es un factor de transcripción general que se une a una secuencia de ADN llamada caja TATA . Esta secuencia de ADN se encuentra aproximadamente 30 pares de bases antes del sitio de inicio de la transcripción en algunos promotores de genes eucariotas . [5]

Familia de genes TBP

TBP es un miembro de una pequeña familia de genes de factores relacionados con TBP. [6] El primer factor relacionado con TBP (TRF/TRF1) se identificó en la mosca de la fruta Drosophila , pero parece ser específico de la mosca o del insecto. Posteriormente, TBPL1 /TRF2 se encontró en los genomas de muchos metazoos , mientras que los genomas de vertebrados codifican un tercer miembro de la familia de vertebrados, TBPL2 /TRF3. En tipos de células específicos o en promotores específicos, TBP puede ser reemplazado por uno de estos factores relacionados con TBP, algunos de los cuales interactúan con la caja TATA de manera similar a TBP.

Función como factor de transcripción

TBP es una subunidad del factor de transcripción general eucariota TFIID . TFIID es la primera proteína que se une al ADN durante la formación del complejo de preiniciación de la transcripción de la ARN polimerasa II (ARN Pol II). [7] Como una de las pocas proteínas en el complejo de preiniciación que se une al ADN de una manera específica de secuencia, ayuda a posicionar la ARN polimerasa II sobre el sitio de inicio de la transcripción del gen. Sin embargo, se estima que solo el 10-20% de los promotores humanos tienen cajas TATA - la mayoría de los promotores humanos son promotores de genes de mantenimiento sin TATA - por lo que TBP probablemente no sea la única proteína involucrada en el posicionamiento de la ARN polimerasa II. La unión de TBP a estos promotores es facilitada por los reguladores de genes de mantenimiento. [8] [9] Curiosamente, la transcripción se inicia dentro de una región estrecha a unos 30 pb aguas abajo de la caja TATA en los promotores que contienen TATA, [10] mientras que los sitios de inicio de la transcripción de los promotores sin TATA están dispersos dentro de una región de 200 pb. [11] [9]

La unión de TFIID a la caja TATA en la región promotora del gen inicia el reclutamiento de otros factores necesarios para que la ARN polimerasa II comience la transcripción. Algunos de los otros factores de transcripción reclutados incluyen TFIIA , TFIIB y TFIIF . Cada uno de estos factores de transcripción contiene varias subunidades proteicas.

La TBP también es importante para la transcripción por la ARN polimerasa I y la ARN polimerasa III y, por lo tanto, está involucrada en la iniciación de la transcripción por las tres ARN polimerasas. [12]

La TBP interviene en la fusión del ADN (separación de la doble cadena) doblando el ADN 80° (la secuencia rica en AT a la que se une facilita la fusión). La TBP es una proteína inusual, ya que se une al surco menor mediante una lámina β.

Otra característica distintiva de la TBP es una larga cadena de glutaminas en el extremo N de la proteína. Esta región modula la actividad de unión al ADN del extremo C, y la modulación de la unión al ADN afecta la tasa de formación del complejo de transcripción y el inicio de la transcripción. Las mutaciones que expanden el número de repeticiones CAG que codifican este tracto de poliglutamina , y por lo tanto aumentan la longitud de la cadena de poliglutamina, están asociadas con la ataxia espinocerebelosa 17, un trastorno neurodegenerativo clasificado como una enfermedad de poliglutamina . [13]

Interacciones ADN-proteína

Cuando el TBP se une a una caja TATA dentro del ADN , distorsiona el ADN insertando cadenas laterales de aminoácidos entre pares de bases, desenrollando parcialmente la hélice y doblándola doblemente. La distorsión se logra mediante una gran cantidad de contacto superficial entre la proteína y el ADN. El TBP se une a los fosfatos cargados negativamente en la cadena principal del ADN a través de residuos de aminoácidos de lisina y arginina cargados positivamente. La curva pronunciada en el ADN se produce a través de la proyección de cuatro residuos voluminosos de fenilalanina en el surco menor. A medida que el ADN se dobla, su contacto con el TBP aumenta, mejorando así la interacción ADN-proteína.

La tensión que se impone al ADN a través de esta interacción inicia la fusión o separación de las hebras. Debido a que esta región del ADN es rica en residuos de adenina y timina , que se aparean a través de solo dos enlaces de hidrógeno , las hebras de ADN se separan más fácilmente. La separación de las dos hebras expone las bases y permite que la ARN polimerasa II comience la transcripción del gen .

El extremo C de TBP tiene forma helicoidal y complementa (de forma incompleta) la región TATA del ADN. Esta incompletitud permite que el ADN se doble pasivamente para unirse.

Para obtener información sobre el uso de TBP en células, consulte: ARN polimerasa I , ARN polimerasa II y ARN polimerasa III .

Interacciones proteína-proteína

Se ha demostrado que la proteína de unión a TATA interactúa con:

Conjunto complejo

La proteína de unión a la caja TATA (TBP) es necesaria para la iniciación de la transcripción por las ARN polimerasas I, II y III, a partir de promotores con o sin una caja TATA. [51] [52] En presencia de un promotor sin caja TATA, la TBP se une con la ayuda de factores asociados a TBP (TAF). [53] [54] La TBP se asocia con una serie de factores, incluidos los factores de transcripción generales TFIIA, -B, -D, -E y -H, para formar enormes complejos de preiniciación de múltiples subunidades en el promotor central . A través de su asociación con diferentes factores de transcripción , la TBP puede iniciar la transcripción a partir de diferentes ARN polimerasas . Hay varias TBP relacionadas, incluidas las proteínas similares a TBP (TBPL) . [55]

Estructura

El núcleo C-terminal de TBP (~180 residuos) está altamente conservado y contiene dos repeticiones de 88 aminoácidos que producen una estructura en forma de silla de montar que se extiende a lo largo del ADN; esta región se une a la caja TATA e interactúa con factores de transcripción y proteínas reguladoras . [56] Por el contrario, la región N-terminal varía tanto en longitud como en secuencia .

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000112592 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000014767 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Kornberg RD (2007). "La base molecular de la transcripción eucariota". Proc. Natl. Sci. USA . 104 (32): 12955–61. Bibcode :2007PNAS..10412955K. doi : 10.1073/pnas.0704138104 . PMC 1941834 . PMID  17670940. 
  6. ^ Akhtar W, Veenstra GJ (1 de enero de 2011). "Factores relacionados con TBP: un paradigma de diversidad en la iniciación de la transcripción". Cell & Bioscience . 1 (1): 23. doi : 10.1186/2045-3701-1-23 . PMC 3142196 . PMID  21711503. 
  7. ^ Lee TI, Young RA (2000). "Transcripción de genes codificadores de proteínas eucariotas". Revisión anual de genética . 34 : 77–137. doi :10.1146/annurev.genet.34.1.77. PMID  11092823.
  8. ^ Lam KC, Mühlpfordt F, Vaquerizas JM, Raja SJ, Holz H, Luscombe NM, Manke T, Akhtar A (2012). "El complejo NSL regula los genes de mantenimiento en Drosophila". PLOS Genetics . 8 (6): e1002736. doi : 10.1371/journal.pgen.1002736 . PMC 3375229 . PMID  22723752. 
  9. ^ ab Lam KC, Chung HR, Semplicio G, Iyer SS, Gaub A, Bhardwaj V, Holz H, Georgiev P, Akhtar A (febrero de 2019). "El paisaje de nucleosomas mediado por el complejo NSL es necesario para mantener la fidelidad de la transcripción y la supresión del ruido de transcripción". Genes & Development . 33 (7–8): 452–465. doi :10.1101/gad.321489.118. PMC 6446542 . PMID  30819819. 
  10. ^ Carninci P, Sandelin A, Lenhard B, Katayama S, Shimokawa K, Ponjavic J, et al. (junio de 2006). "Análisis de todo el genoma de la arquitectura y evolución del promotor de mamíferos". Genética de la Naturaleza . 38 (6): 626–35. doi :10.1038/ng1789. PMID  16645617. S2CID  22205897.
  11. ^ Ni T, Corcoran DL, Rach EA, Song S, Spana EP, Gao Y, Ohler U, Zhu J (julio de 2010). "Una estrategia de secuenciación de extremos emparejados para mapear el complejo panorama de la iniciación de la transcripción". Nature Methods . 7 (7): 521–7. doi :10.1038/nmeth.1464. PMC 3197272 . PMID  20495556. 
  12. ^ Vannini A, Cramer P (febrero de 2012). "Conservación entre las maquinarias de iniciación de la transcripción de la ARN polimerasa I, II y III". Célula molecular . 45 (4): 439–46. doi : 10.1016/j.molcel.2012.01.023 . hdl : 11858/00-001M-0000-0015-483A-5 . PMID  22365827.
  13. ^ "Entrez Gene: proteína de unión a la caja TATA TBP".
  14. ^ McCulloch V, Hardin P, Peng W, Ruppert JM, Lobo-Ruppert SM (agosto de 2000). "Las variantes de hBRF empalmadas alternativamente funcionan en diferentes promotores de la ARN polimerasa III". EMBO J . 19 (15): 4134–43. doi :10.1093/emboj/19.15.4134. PMC 306597 . PMID  10921893. 
  15. ^ Wang Z, Roeder RG (julio de 1995). "Estructura y función de una subunidad TFIIIB del factor de transcripción humano que se conserva evolutivamente y contiene dominios relacionados con la proteína 2 del grupo de alta movilidad y con TFIIB". Proc. Natl. Sci. USA . 92 (15): 7026–30. Bibcode :1995PNAS...92.7026W. doi : 10.1073/pnas.92.15.7026 . PMC 41464 . PMID  7624363. 
  16. ^ abcd Scully R, Anderson SF, Chao DM, Wei W, Ye L, Young RA, Livingston DM, Parvin JD (mayo de 1997). "BRCA1 es un componente de la holoenzima ARN polimerasa II". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 94 (11): 5605–10. Bibcode :1997PNAS...94.5605S. doi : 10.1073/pnas.94.11.5605 . PMC 20825 . PMID  9159119. 
  17. ^ Chicca JJ, Auble DT, Pugh BF (marzo de 1998). "Clonación y caracterización bioquímica de TAF-172, un homólogo humano de Mot1 de levadura". Mol. Cell. Biol . 18 (3): 1701–10. doi :10.1128/MCB.18.3.1701. PMC 108885. PMID  9488487 . 
  18. ^ Metz R, Bannister AJ, Sutherland JA, Hagemeier C, O'Rourke EC, Cook A, Bravo R, Kouzarides T (septiembre de 1994). "La activación inducida por c-Fos de un promotor que contiene la caja TATA implica el contacto directo con la proteína de unión a la caja TATA". Mol. Cell. Biol . 14 (9): 6021–9. doi : 10.1128/MCB.14.9.6021. PMC 359128. PMID  8065335. 
  19. ^ Franklin CC, McCulloch AV, Kraft AS (febrero de 1995). "Asociación in vitro entre la familia de proteínas Jun y los factores de transcripción generales, TBP y TFIIB". Biochem. J. 305 ( 3): 967–74. doi :10.1042/bj3050967. PMC 1136352. PMID  7848298 . 
  20. ^ Brendel C, Gelman L, Auwerx J (junio de 2002). "El factor puente multiproteico-1 (MBF-1) es un cofactor de los receptores nucleares que regulan el metabolismo lipídico". Mol. Endocrinol . 16 (6): 1367–77. doi : 10.1210/mend.16.6.0843 . PMID  12040021.
  21. ^ Mariotti M, De Benedictis L, Avon E, Maier JA (agosto de 2000). "Interacción entre el factor 1 relacionado con la diferenciación endotelial y la calmodulina in vitro e in vivo". J. Biol. Chem . 275 (31): 24047–51. doi : 10.1074/jbc.M001928200 . PMID  10816571.
  22. ^ Kabe Y, Goto M, Shima D, Imai T, Wada T, Morohashi Ki, Shirakawa M, Hirose S, Handa H (noviembre de 1999). "El papel del MBF1 humano como coactivador transcripcional". J. Biol. Chem . 274 (48): 34196–202. doi : 10.1074/jbc.274.48.34196 . PMID  10567391.
  23. ^ ab Tang H, Sun X, Reinberg D, Ebright RH (febrero de 1996). "Interacciones proteína-proteína en la iniciación de la transcripción eucariota: estructura del complejo de preiniciación". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 93 (3): 1119–24. Bibcode :1996PNAS...93.1119T. doi : 10.1073/pnas.93.3.1119 . PMC 40041 . PMID  8577725. 
  24. ^ Bushnell DA, Westover KD, Davis RE, Kornberg RD (febrero de 2004). "Base estructural de la transcripción: un cocristal de ARN polimerasa II-TFIIB a 4,5 angstroms". Science . 303 (5660): 983–8. Bibcode :2004Sci...303..983B. doi :10.1126/science.1090838. PMID  14963322. S2CID  36598301.
  25. ^ DeJong J, Bernstein R, Roeder RG (abril de 1995). "Factor de transcripción general humano TFIIA: caracterización de un ADNc que codifica la subunidad pequeña y requisito para la transcripción basal y activada". Proc. Natl. Sci. USA . 92 (8): 3313–7. Bibcode :1995PNAS...92.3313D. doi : 10.1073/pnas.92.8.3313 . PMC 42156 . PMID  7724559. 
  26. ^ Ozer J, Mitsouras K, Zerby D, Carey M, Lieberman PM (junio de 1998). "El factor de transcripción IIA desreprime la inhibición del factor asociado a la proteína de unión a TATA (TBP) de la unión de TBP al ADN". J. Biol. Chem . 273 (23): 14293–300. doi : 10.1074/jbc.273.23.14293 . PMID  9603936.
  27. ^ Sun X, Ma D, Sheldon M, Yeung K, Reinberg D (octubre de 1994). "Reconstitución de la actividad humana de TFIIA a partir de polipéptidos recombinantes: un papel en la transcripción mediada por TFIID". Genes Dev . 8 (19): 2336–48. doi : 10.1101/gad.8.19.2336 . PMID  7958900.
  28. ^ Ruppert S, Tjian R (noviembre de 1995). "TAFII250 humano interactúa con RAP74: implicaciones para la iniciación de la ARN polimerasa II". Genes Dev . 9 (22): 2747–55. doi : 10.1101/gad.9.22.2747 . PMID  7590250.
  29. ^ Malik S, Guermah M, Roeder RG (marzo de 1998). "Un modelo dinámico para la función del coactivador de PC4 en la transcripción de la ARN polimerasa II". Proc. Natl. Sci. USA . 95 (5): 2192–7. Bibcode :1998PNAS...95.2192M. doi : 10.1073/pnas.95.5.2192 . PMC 19292 . PMID  9482861. 
  30. ^ Thut CJ, Goodrich JA, Tjian R (agosto de 1997). "Represión de la transcripción mediada por p53 por MDM2: un mecanismo dual". Genes Dev . 11 (15): 1974–86. doi :10.1101/gad.11.15.1974. PMC 316412 . PMID  9271120. 
  31. ^ Léveillard T, Wasylyk B (diciembre de 1997). "La región C-terminal de MDM2 se une a TAFII250 y es necesaria para la regulación del promotor de ciclina A por parte de MDM2". J. Biol. Chem . 272 ​​(49): 30651–61. doi : 10.1074/jbc.272.49.30651 . PMID  9388200.
  32. ^ Shetty S, Takahashi T, Matsui H, Ayengar R, Raghow R (mayo de 1999). "La autorrepresión transcripcional del gen Msx1 está mediada por interacciones de la proteína Msx1 con un complejo transcripcional multiproteico que contiene la proteína de unión a TATA, Sp1 y la proteína de unión a la proteína de unión al elemento de respuesta a AMPc (CBP/p300)". Biochem. J . 339 (3): 751–8. doi :10.1042/0264-6021:3390751. PMC 1220213 . PMID  10215616. 
  33. ^ Zhang H, Hu G, Wang H, Sciavolino P, Iler N, Shen MM, Abate-Shen C (mayo de 1997). "La heterodimerización de las homeoproteínas Msx y Dlx produce antagonismo funcional". Mol. Cell. Biol . 17 (5): 2920–32. doi :10.1128/mcb.17.5.2920. PMC 232144. PMID 9111364  . 
  34. ^ Zhang H, Catron KM, Abate-Shen C (marzo de 1996). "Un papel para el homeodominio Msx-1 en la regulación transcripcional: los residuos en el brazo N-terminal median la interacción de la proteína de unión TATA y la represión transcripcional". Proc. Natl. Sci. USA . 93 (5): 1764–9. Bibcode :1996PNAS...93.1764Z. doi : 10.1073/pnas.93.5.1764 . PMC 39855 . PMID  8700832. 
  35. ^ abcdefgh Bellorini M, Lee DK, Dantonel JC, Zemzoumi K, Roeder RG, Tora L, Mantovani R (junio de 1997). "Interacciones NF-Y-TBP que se unen a CCAAT: NF-YB y NF-YC requieren dominios cortos adyacentes a sus motivos de plegamiento de histonas para la asociación con residuos básicos de TBP". Nucleic Acids Res . 25 (11): 2174–81. doi :10.1093/nar/25.11.2174. PMC 146709 . PMID  9153318. 
  36. ^ Seto E, Usheva A, Zambetti GP, Momand J, Horikoshi N, Weinmann R, Levine AJ, Shenk T (diciembre de 1992). "El p53 de tipo salvaje se une a la proteína de unión a TATA y reprime la transcripción". Proc. Natl. Sci. USA . 89 (24): 12028–32. Bibcode :1992PNAS...8912028S. doi : 10.1073/pnas.89.24.12028 . PMC 50691 . PMID  1465435. 
  37. ^ ab Cvekl A, Kashanchi F, Brady JN, Piatigorsky J (junio de 1999). "Interacciones de Pax-6 con la proteína de unión a la caja TATA y la proteína del retinoblastoma". Invest. Ophthalmol. Vis. Sci . 40 (7): 1343–50. PMID  10359315.
  38. ^ Zwilling S, Annweiler A, Wirth T (mayo de 1994). "Los dominios POU de los factores de transcripción Oct1 y Oct2 median la interacción específica con TBP". Nucleic Acids Res . 22 (9): 1655–62. doi :10.1093/nar/22.9.1655. PMC 308045 . PMID  8202368. 
  39. ^ Guermah M, Malik S, Roeder RG (junio de 1998). "Participación de los componentes TFIID y USA en la activación transcripcional del promotor del virus de la inmunodeficiencia humana por NF-kappaB y Sp1". Mol. Cell. Biol . 18 (6): 3234–44. doi :10.1128/mcb.18.6.3234. PMC 108905. PMID  9584164 . 
  40. ^ Schmitz ML, Stelzer G, Altmann H, Meisterernst M, Baeuerle PA (marzo de 1995). "Interacción del dominio de transactivación COOH-terminal de p65 NF-kappa B con la proteína de unión a TATA, el factor de transcripción IIB y los coactivadores". J. Biol. Chem . 270 (13): 7219–26. doi : 10.1074/jbc.270.13.7219 . PMID  7706261.
  41. ^ Schulman IG, Chakravarti D, Juguilon H, Romo A, Evans RM (agosto de 1995). "Las interacciones entre el receptor X de retinoides y una región conservada de la proteína de unión a TATA median la transactivación dependiente de hormonas". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 92 (18): 8288–92. Bibcode :1995PNAS...92.8288S. doi : 10.1073/pnas.92.18.8288 . PMC 41142 . PMID  7667283. 
  42. ^ Siegert JL, Robbins PD (enero de 1999). "Rb inhibe la actividad quinasa intrínseca del factor asociado a la proteína de unión a TATA TAFII250". Mol. Cell. Biol . 19 (1): 846–54. doi :10.1128 / MCB.19.1.846. PMC 83941. PMID  9858607. 
  43. ^ abcd Ruppert S, Wang EH, Tjian R (marzo de 1993). "Clonación y expresión de TAFII250 humano: un factor asociado a TBP implicado en la regulación del ciclo celular". Nature . 362 (6416): 175–9. Bibcode :1993Natur.362..175R. doi : 10.1038/362175a0 . PMID  7680771. S2CID  4364676.
  44. ^ O'Brien T, Tjian R (mayo de 1998). "Análisis funcional del dominio quinasa N-terminal TAFII250 humano". Mol. Cell . 1 (6): 905–11. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80089-1 . PMID  9660973.
  45. ^ abc Pointud JC, Mengus G, Brancorsini S, Monaco L, Parvinen M, Sassone-Corsi P, Davidson I (mayo de 2003). "La localización intracelular de TAF7L, un parálogo de la subunidad TAF7 del factor de transcripción TFIID, está regulada por el desarrollo durante la diferenciación de células germinales masculinas". J. Cell Sci . 116 (Pt 9): 1847–58. doi :10.1242/jcs.00391. PMID  12665565. S2CID  24519687.
  46. ^ Tao Y, Guermah M, Martinez E, Oelgeschläger T, Hasegawa S, Takada R, Yamamoto T, Horikoshi M, Roeder RG (marzo de 1997). "Interacciones específicas y funciones potenciales del TAFII100 humano". J. Biol. química . 272 (10): 6714-21. doi : 10.1074/jbc.272.10.6714 . PMID  9045704.
  47. ^ Martinez E, Palhan VB, Tjernberg A, Lymar ES, Gamper AM, Kundu TK, Chait BT, Roeder RG (octubre de 2001). "El complejo STAGA humano es un coactivador de la transcripción acetilante de cromatina que interactúa con el empalme de pre-ARNm y los factores de unión al daño del ADN in vivo". Mol. Cell. Biol . 21 (20): 6782–95. doi :10.1128/MCB.21.20.6782-6795.2001. PMC 99856. PMID  11564863 . 
  48. ^ ab Mengus G, May M, Jacq X, Staub A, Tora L, Chambon P, Davidson I (abril de 1995). "Clonación y caracterización de hTAFII18, hTAFII20 y hTAFII28: tres subunidades del factor de transcripción humano TFIID". EMBO J . 14 (7): 1520–31. doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb07138.x. PMC 398239 . PMID  7729427. 
  49. ^ May M, Mengus G, Lavigne AC, Chambon P, Davidson I (junio de 1996). "El TAF(II28) humano promueve la estimulación transcripcional mediante la función de activación 2 de los receptores X de retinoides". EMBO J . 15 (12): 3093–104. doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00672.x. PMC 450252 . PMID  8670810. 
  50. ^ Hoffmann A, Roeder RG (julio de 1996). "Clonación y caracterización de TAF20/15 humano. Múltiples interacciones sugieren un papel central en la formación del complejo TFIID". J. Biol. Chem . 271 (30): 18194–202. doi : 10.1074/jbc.271.30.18194 . PMID  8663456.
  51. ^ Hochheimer A, Tjian R (junio de 2003). "Los complejos de iniciación de la transcripción diversificados expanden la selectividad del promotor y la expresión génica específica de tejido". Genes & Development . 17 (11): 1309–20. doi : 10.1101/gad.1099903 . PMID  12782648.
  52. ^ Pugh BF (septiembre de 2000). "Control de la expresión génica a través de la regulación de la proteína de unión a TATA". Gene . 255 (1): 1–14. doi :10.1016/s0378-1119(00)00288-2. PMID  10974559.
  53. ^ Weaver, Robert Franklin (1 de enero de 2012). Biología molecular . McGraw-Hill. ISBN 9780073525327.OCLC 789601172  .
  54. ^ Louder RK, He Y, López-Blanco JR, Fang J, Chacón P, Nogales E (marzo de 2016). "Estructura del TFIID unido al promotor y modelo de ensamblaje del complejo de preiniciación humano". Nature . 531 (7596): 604–9. Bibcode :2016Natur.531..604L. doi :10.1038/nature17394. PMC 4856295 . PMID  27007846. 
  55. ^ Davidson I (julio de 2003). "La genética de la TBP y los factores relacionados con la TBP". Tendencias en ciencias bioquímicas . 28 (7): 391–8. doi :10.1016/S0968-0004(03)00117-8. PMID  12878007.
  56. ^ Nikolov DB, Hu SH, Lin J, Gasch A, Hoffmann A, Horikoshi M, Chua NH, Roeder RG, Burley SK (noviembre de 1992). "Estructura cristalina de la proteína de unión a caja TFIID TATA". Naturaleza . 360 (6399): 40–6. Código Bib :1992Natur.360...40N. doi :10.1038/360040a0. PMID  1436073. S2CID  4307043.

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