Las peroxidasas o peróxido reductasas ( número CE 1.11.1.x) son un gran grupo de enzimas que desempeñan un papel en varios procesos biológicos. Su nombre se debe a que suelen descomponer los peróxidos y no deben confundirse con otras enzimas que producen peróxido, que suelen ser oxidasas .
Las peroxidasas normalmente catalizan una reacción de la forma:
Para muchas de estas enzimas el sustrato óptimo es el peróxido de hidrógeno , pero otras son más activas con hidroperóxidos orgánicos como los peróxidos lipídicos . Las peroxidasas pueden contener un cofactor hemo en sus sitios activos, o alternativamente residuos de cisteína o selenocisteína con actividad redox .
La naturaleza del donante de electrones depende en gran medida de la estructura de la enzima.
Las familias de proteínas que actúan como peroxidasas incluyen: [1]
La familia de las glutatión peroxidasas consta de ocho isoformas humanas conocidas. Las glutatión peroxidasas utilizan el glutatión como donante de electrones y son activas tanto con peróxido de hidrógeno como con sustratos de hidroperóxido orgánico. Se ha demostrado que Gpx1 , Gpx2 , Gpx3 y Gpx4 son enzimas que contienen selenio , mientras que Gpx6 es una selenoproteína en humanos con homólogos que contienen cisteína en roedores.
Se ha demostrado que la beta amiloide , cuando se une al hemo, tiene actividad peroxidasa. [2]
Un grupo típico de peroxidasas son las haloperoxidasas , capaces de formar especies reactivas de halógenos y, como resultado, sustancias organohalogenadas naturales.
La mayoría de las secuencias de la proteína peroxidasa se pueden encontrar en la base de datos PeroxiBase .
Aunque todavía no se han determinado los mecanismos exactos, se sabe que las peroxidasas desempeñan un papel en el aumento de las defensas de una planta contra los patógenos. [3] Muchos miembros de las solanáceas, en particular Solanum melongena (berenjena) y Capsicum chinense (las variedades de chile habanero/Scotch bonnet) utilizan guayacol y la enzima guayacol peroxidasa como defensa contra parásitos bacterianos como Ralstonia solanacearum : la expresión genética de esta enzima comienza a los pocos minutos del ataque bacteriano. [4]
La peroxidasa se puede utilizar para el tratamiento de aguas residuales industriales. Por ejemplo, los fenoles , que son contaminantes importantes, se pueden eliminar mediante polimerización catalizada por enzimas utilizando peroxidasa de rábano picante . De este modo, los fenoles se oxidan a radicales fenoxi, que participan en reacciones en las que se producen polímeros y oligómeros que son menos tóxicos que los fenoles. También se puede utilizar para convertir materiales tóxicos en sustancias menos dañinas.
Existen numerosas investigaciones sobre el uso de la peroxidasa en diversos procesos de fabricación, como adhesivos, chips informáticos, piezas de automóviles y revestimientos de bidones y latas. Otros estudios han demostrado que las peroxidasas pueden utilizarse con éxito para polimerizar anilinas y fenoles en matrices de disolventes orgánicos. [5]
Las peroxidasas se utilizan a veces como marcadores histológicos . La citocromo c peroxidasa se utiliza como un modelo soluble y de fácil purificación para la citocromo c oxidasa .
![{\displaystyle {\ce {ROOR'+{\overset {electrón \encima del donante}{2e^{-}}}+2H+->[{\ce {Peroxidasa}}]{ROH}+R'OH}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/5ee76c60142a6db6fca7b7f11858e9f5ee639c11)
