Sulfotransferasa de estrona

Enzima

La estrona sulfotransferasa ( EST ) ( EC 2.8.2.4), también conocida como estrógeno sulfotransferasa , es una enzima que cataliza la transformación de un estrógeno no conjugado como la estrona en un estrógeno sulfatado como el sulfato de estrona . Es una esteroide sulfotransferasa y pertenece a la familia de las transferasas , en concreto, a las sulfotransferasas , que transfieren grupos que contienen azufre . Esta enzima participa en el metabolismo de los andrógenos y los estrógenos y en el metabolismo del azufre .

La esteroide sulfatasa es una enzima que cataliza la reacción inversa, la transferencia de un sulfato a un estrógeno no conjugado.

Reacción

En enzimología , una EST es una enzima que cataliza la siguiente reacción química :

Sulfato de 3'-fosfoadenililo + 3',5'-bisfosfato de adenosina de estrona + 3-sulfato de estrona ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Así, los dos sustratos de esta enzima son el sulfato de 3'-fosfoadenililo y la estrona , mientras que sus dos productos son el 3',5'-bisfosfato de adenosina y el 3-sulfato de estrona .

La enzima también cataliza la misma reacción para el estradiol , con sulfato de estradiol como producto.

Tipos

Se han identificado dos enzimas que juntas se cree que representan la estrona sulfotransferasa (EST): ^{[1] [2]}

• SULT1A1 (cataliza las reacciones de estradiol a sulfato de estradiol y, en menor medida que SULT1E1, de estrona a sulfato de estrona )
• SULT1E1 (cataliza las reacciones de estrona a sulfato de estrona y de estradiol a sulfato de estradiol)

Función

Distribución de STSDescripción emergente de esteroides sulfatasay actividades EST para la interconversión de estradiol y estrona en tejidos humanos adultos. ^[3]

Estructura

A finales de 2007, se han resuelto cinco estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1AQU, 1AQY, 1BO6, 1G3M y 1HY3.

Nombres

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 3'-fosfoadenilil-sulfato:estrona 3-sulfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen 3'-fosfoadenilil-sulfato-estrona 3-sulfotransferasa , estrógeno sulfotransferasa , estrógeno sulfotransferasa , estrógeno sulfotransferasa y 3'-fosfoadenililsulfato:estrona sulfotransferasa .

Véase también

• Enzima esteroidogénica

Referencias

1. Mueller JW, Gilligan LC, Idkowiak J, Arlt W, Foster PA (2015). "La regulación de la acción de los esteroides por sulfatación y desulfatación". Endocr. Rev. 36 ( 5): 526–63. doi :10.1210/er.2015-1036. PMC  4591525. PMID  26213785 .
2. EC 2.8.2.4 – sulfotransferasa de estrona y organismo(s) Homo sapiens. Technische Universität Braunschweig. Enero de 2018. Consultado el 10 de agosto de 2018. Sustrato: sulfato de 3'-fosfoadenililo + estrona Producto: adenosina 3',5'-bisfosfato + 3-sulfato de estrona Organismo: Homo sapiens Comentario (sustrato): alta actividad por SULT1E1, baja actividad por fenol sulfotransferasa SULT1A1, EC 2.8.2.1
   
   
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3. Miki Y, Nakata T, Suzuki T, Darnel AD, Moriya T, Kaneko C, Hidaka K, Shiotsu Y, Kusaka H, ​​Sasano H (diciembre de 2002). "Distribución sistémica de la esteroide sulfatasa y la estrógeno sulfotransferasa en tejidos humanos adultos y fetales". J. Clin. Endocrinol. Metab . 87 (12): 5760–8. doi : 10.1210/jc.2002-020670 . PMID  12466383.

Lectura adicional

• Adams JB, Poulos A (1967). "Síntesis enzimática de sulfatos de esteroides. 3. Aislamiento y propiedades de la sulfotransferasa de estrógeno de las glándulas suprarrenales bovinas". Biochim. Biophys. Acta . 146 (2): 493–508. doi :10.1016/0005-2744(67)90233-1. PMID  4965224.
• Rozhin J, Zemlicka J, Brooks SC (1967). "Estudios sobre la sulfotransferasa de estrógeno suprarrenal bovina. Inhibición y posible participación del apilamiento de adenina y estrógeno". J. Biol. Chem . 252 (20): 7214–7220. doi : 10.1016/S0021-9258(19)66957-7 . PMID  903358.
• Adams JB, Ellyard RK, Low J (1974). "Síntesis enzimática de sulfatos de esteroides. IX. Propiedades físicas y químicas de la sulfotransferasa de estrógeno purificada de glándulas suprarrenales bovinas, la naturaleza de sus formas isoenzimáticas y un modelo propuesto para explicar su cinética ondulatoria". Biochim. Biophys. Acta . 370 (1): 160–88. doi :10.1016/0005-2744(74)90042-4. PMID  4473218.