stringtranslate.com

Tomografía electrónica criogénica

Este esquema muestra el concepto de tomografía electrónica. Se toma una imagen de una muestra en un TEM mientras se inclina en diferentes ángulos, lo que da como resultado una "serie de inclinación" de imágenes 2D (arriba). Esta serie de inclinación se reconstruye computacionalmente en un "tomograma" 3D (abajo).

La tomografía electrónica criogénica ( crioET ) es una técnica de imágenes utilizada para reconstruir volúmenes tridimensionales de muestras de alta resolución (~1–4 nm), a menudo (pero no limitado a) macromoléculas y células biológicas . [1] [2] cryoET es una aplicación especializada de criomicroscopía electrónica de transmisión (CryoTEM) en la que se obtienen imágenes de las muestras a medida que se inclinan, lo que da como resultado una serie de imágenes 2D que se pueden combinar para producir una reconstrucción 3D, similar a una tomografía computarizada. del cuerpo humano. A diferencia de otras técnicas de tomografía electrónica , las muestras se obtienen en condiciones criogénicas (< −150 °C). En el caso del material celular, la estructura está inmovilizada en hielo vítreo no cristalino , lo que permite obtener imágenes sin deshidratación ni fijación química , que de otro modo alteraría o distorsionaría las estructuras biológicas. [3] [4]

Descripción de la técnica

Corte central de una tomografía de una célula intacta de Bdellovibrio bacteriovorus . Barra de escala 200 nm.

En microscopía electrónica (EM), las muestras se obtienen imágenes en alto vacío . Un vacío de este tipo es incompatible con muestras biológicas como las células; el agua herviría y la diferencia de presión haría explotar la celda. Por lo tanto, en las técnicas EM a temperatura ambiente, las muestras se preparan mediante fijación y deshidratación. Sin embargo, otro método para estabilizar muestras biológicas es congelarlas ( microscopía crioelectrónica o crioEM). Como en otras técnicas de criomicroscopía electrónica, las muestras para crioET (normalmente células pequeñas como bacterias , arqueas o virus ) se preparan en medios acuosos estándar y se aplican a una rejilla EM. Luego, la rejilla se sumerge en un criógeno (generalmente etano líquido ) de manera tan eficiente que las moléculas de agua no tienen tiempo de reorganizarse en una red cristalina . [3] El estado de agua resultante se llama "hielo vítreo" y preserva las estructuras celulares nativas, como las membranas lipídicas , que normalmente serían destruidas por la congelación. Posteriormente, las muestras congeladas por inmersión se mantienen a temperaturas de nitrógeno líquido mediante almacenamiento e imágenes, de modo que el agua nunca se calienta lo suficiente como para cristalizar.

Se obtienen imágenes de las muestras en un microscopio electrónico de transmisión (TEM). Como en otras técnicas de tomografía electrónica , la muestra se inclina en diferentes ángulos con respecto al haz de electrones (normalmente cada 1 o 2 grados, desde aproximadamente −60° a +60°), y se adquiere una imagen en cada ángulo. [5] Esta serie inclinada de imágenes puede luego reconstruirse computacionalmente en una vista tridimensional del objeto de interés. [6] Esto se llama tomografía o reconstrucción tomográfica .

Potencial para alta resoluciónin situimágenes

Uno de los beneficios más comúnmente citados de la crioET es la capacidad de reconstruir volúmenes 3D de objetos individuales (proteínas, células, etc. ) en lugar de necesitar múltiples copias de la muestra en métodos cristalográficos u otros métodos de imágenes crioEM como el análisis de una sola partícula . [7] CryoET se considera un método in situ cuando se utiliza en una celda u otro sistema no perturbado, ya que la congelación por inmersión fija la muestra en su lugar lo suficientemente rápido como para causar cambios mínimos en el posicionamiento atómico. [8]

Consideraciones

Espesor de la muestra

En la microscopía electrónica de transmisión (TEM), debido a que los electrones interactúan fuertemente con la materia , las muestras deben mantenerse muy delgadas para no oscurecerlas debido a múltiples eventos de dispersión elástica . Por lo tanto, en crioET, las muestras generalmente tienen un espesor inferior a ~500 nm. Por esta razón, la mayoría de los estudios de crioET se han centrado en complejos macromoleculares purificados , virus o células pequeñas como las de muchas especies de Bacterias y Archaea. [1] Por ejemplo, la crioET se ha utilizado para comprender la encapsulación de nanopartículas de jaula de proteínas de 12 nm de tamaño dentro de nanopartículas similares a virus de 60 nm de tamaño. [9]

(a) Corte tomográfico de un sarcómero cardíaco. Barra de escala, 50 nm. (b) Filamentos reconstruidos mapeados en una tomografía. Barra de escala, 50 nm (c) Estructura del filamento grueso desde la banda M hasta la zona C. [10]

Las células más grandes, e incluso los tejidos, se pueden preparar para la crioET mediante adelgazamiento, ya sea mediante criosección o mediante molienda con haz de iones enfocados (FIB). En la criosección, se seccionan bloques congelados de células o tejido en muestras delgadas con un criomicrótomo . [11] En la molienda FIB, las muestras congeladas por inmersión se exponen a un haz enfocado de iones, generalmente galio , que elimina con precisión el material de la parte superior e inferior de una muestra, dejando una laminilla delgada adecuada para imágenes crioET. [12]

Relación señal-ruido

Para estructuras que están presentes en múltiples copias en uno o múltiples tomogramas, se puede obtener una resolución más alta (incluso ≤1 nm) mediante un promedio de subtomograma. [13] [14] De manera similar al análisis de partículas individuales, el promedio de subtomogramas combina computacionalmente imágenes de objetos idénticos para aumentar la relación señal-ruido .

Limitaciones

Daño por radiación

Se sabe que la microscopía electrónica descompone rápidamente las muestras biológicas en comparación con las muestras de la ciencia de materiales y la física debido al daño por radiación . [15] En la mayoría de los otros métodos basados ​​en microscopía electrónica para obtener imágenes de muestras biológicas, la combinación de la señal de muchas copias de muestras diferentes ha sido la forma general de superar este problema ( por ejemplo , cristalografía, análisis de partículas individuales). En crioET, en lugar de tomar muchas imágenes de diferentes copias de muestra, se toman muchas imágenes de un área. En consecuencia, la fluencia (número de electrones impartidos por unidad de área) en la muestra es entre 2 y 5 veces mayor que en el análisis de una sola partícula. [16] La tomografía en materiales mucho más resistentes permite una resolución drásticamente mayor que las imágenes biológicas típicas, lo que sugiere que el daño por radiación es la mayor limitación de la crioET de muestras biológicas. [7] [17]

Resolución de profundidad

La fuerte interacción de los electrones con la materia también da como resultado un efecto de resolución anisotrópica. A medida que la muestra se inclina durante la toma de imágenes, el haz de electrones interactúa con una muestra aparente más gruesa a lo largo del eje óptico del microscopio en ángulos de inclinación más altos. En la práctica, los ángulos de inclinación superiores a aproximadamente 60-70° no proporcionan mucha información y, por lo tanto, no se utilizan. Esto da como resultado una "cuña faltante" de información en la tomografía final que disminuye la resolución paralela al haz de electrones. [6]

Esquema que muestra la transferencia de información para varios esquemas de inclinación. Las inclinaciones se muestran de −60° a +60° en incrementos de 3° para un total de 41 inclinaciones. Los valores de gris corresponden a la transferencia de información en cada inclinación según el mapa de colores que se muestra a la izquierda. La reducción en la transferencia de información se atribuye a inclinaciones más altas que tienen un mayor espesor aparente de la muestra y daño por radiación acumulado en todo el esquema de recolección. [18]

El término "cuña faltante" se origina en la vista de la transformada de Fourier del tomograma, donde es evidente una cuña vacía debido a que la muestra no se inclina a 90°. La cuña faltante da como resultado una falta de resolución en la profundidad de la muestra, ya que la información faltante se encuentra principalmente a lo largo del eje z. La cuña faltante también es un problema en la cristalografía electrónica 3D , donde generalmente se resuelve fusionando múltiples conjuntos de datos que se superponen entre sí o mediante expansión de simetría cuando sea posible. [15] Ambas soluciones se deben a la naturaleza de la cristalografía, por lo que ninguna se puede aplicar a la tomografía.

Segmentación

Un obstáculo importante en la crioET es la identificación de estructuras de interés dentro de entornos celulares complicados. Soluciones como la microscopía óptica de criofluorescencia correlacionada [ 19] y la microscopía óptica de superresolución (por ejemplo, crio-PALM [20] ) se pueden integrar con la crioET. En estas técnicas, una muestra que contiene una proteína de interés marcada con fluorescencia se congela por inmersión y primero se obtienen imágenes en un microscopio óptico equipado con un escenario especial para permitir que la muestra se mantenga a temperaturas de subcristalización (< −150 °C). Se identifica la ubicación de la señal fluorescente y la muestra se transfiere al CryoTEM, donde luego se obtienen imágenes de la misma ubicación en alta resolución mediante crioET.

Ver también

Referencias

  1. ^ ab Gan, Lu; Jensen, Grant J. (1 de febrero de 2012). «Tomografía electrónica de células» (PDF) . Reseñas trimestrales de biofísica . 45 (1): 27–56. doi :10.1017/S0033583511000102. ISSN  1469-8994. PMID  22082691. S2CID  11458204.
  2. ^ Dodonova, Svetlana O; Aderhold, Patricio; Kopp, Jürgen; Ganeva, Iva; Röhling, Simone; Hagen, Wim JH; Pecando, Irmgard; Wieland, Félix; Briggs, John AG (16 de junio de 2017). "La estructura de 9 Å de la capa COPI revela que la GTPasa Arf1 ocupa dos entornos moleculares contrastantes". eVida . 6 . doi : 10.7554/eLife.26691 . ISSN  2050-084X. PMC 5482573 . PMID  28621666. 
  3. ^ ab Dubochet, J.; Adrián, M.; Chang, JJ; Homo, JC; Lepault, J.; McDowall, AW; Schultz, P. (1 de mayo de 1988). "Microscopía crioelectrónica de muestras vitrificadas" (PDF) . Reseñas trimestrales de biofísica . 21 (2): 129–228. doi :10.1017/s0033583500004297. ISSN  0033-5835. PMID  3043536. S2CID  2741633.
  4. ^ Oikonomou, CM; Jensen, GJ; Chang, YW (abril de 2016). "Una nueva visión de la biología de las células procarióticas a partir de la criotomografía electrónica". Reseñas de la naturaleza. Microbiología . 14 (4): 205–20. doi :10.1038/nrmicro.2016.7. PMC 5551487 . PMID  26923112. 
  5. ^ R. Hovden; DA Müller (2020). "Tomografía electrónica para nanomateriales funcionales". Boletín SRA . 45 (4): 298–304. arXiv : 2006.01652 . Código Bib : 2020MRSBu..45..298H. doi :10.1557/sra.2020.87. S2CID  216522865.
  6. ^ ab Lučič, Vladan; Rigort, Alejandro; Baumeister, Wolfgang (5 de agosto de 2013). "Tomografía crioelectrónica: el desafío de hacer biología estructural in situ". La revista de biología celular . 202 (3): 407–419. doi :10.1083/jcb.201304193. ISSN  1540-8140. PMC 3734081 . PMID  23918936. 
  7. ^ ab Bäuerlein, Felix JB; Baumeister, Wolfgang (1 de octubre de 2021). "Hacia la proteómica visual en alta resolución". Revista de biología molecular . De la secuencia de proteínas a la estructura a velocidad vertiginosa: cómo Alphafold impacta la biología. 433 (20): 167187. doi : 10.1016/j.jmb.2021.167187 . ISSN  0022-2836.
  8. ^ Adrián, Marc; Dubochet, Jacques; Lepault, Jean; McDowall, Alasdair W. (marzo de 1984). "Microscopía crioelectrónica de virus". Naturaleza . 308 (5954): 32–36. doi :10.1038/308032a0. ISSN  1476-4687.
  9. ^ Waghwani HK, Uchida M, Douglas, T (abril de 2020). "Partículas similares a virus (VLP) como plataforma para la compartimentalización jerárquica". Biomacromoléculas . 21 (6): 2060-2072. doi : 10.1021/acs.biomac.0c00030 . PMID  32319761.
  10. ^ Tamborrini, Davide; Wang, Zhexin; Wagner, Thorsten; Tacke, Sebastián; Stabrin, Markus; Grange, Michael; Kho, Ay Lin; Rees, Martín; Bennett, Paulina; Gautel, Mathías; Raunser, Stefan (23 de diciembre de 2023), "Estructura del filamento de miosina nativo en el sarcómero cardíaco relajado", Nature , doi :10.1038/s41586-023-06690-5, PMC 10665186 
  11. ^ Al-Amoudi, Ashraf; Chang, Jiin-Ju; Leforestier, Amélie; McDowall, Alasdair; Salamin, Laurée Michel; Norlén, Lars PO; Richter, Karsten; Blanc, Nathalie Sartori; Studer, Daniel (15 de septiembre de 2004). "Microscopía crioelectrónica de secciones vítreas". La Revista EMBO . 23 (18): 3583–3588. doi :10.1038/sj.emboj.7600366. ISSN  0261-4189. PMC 517607 . PMID  15318169. 
  12. ^ Villa, Isabel ; Schaffer, Miroslava; Plitzko, Jürgen M.; Baumeister, Wolfgang (1 de octubre de 2013). "Abrir ventanas al interior de la celda: fresado con haz de iones enfocado para tomografía crioelectrónica". Opinión actual en biología estructural . 23 (5): 771–777. doi :10.1016/j.sbi.2013.08.006. ISSN  1879-033X. PMID  24090931.
  13. ^ Briggs, John AG (1 de abril de 2013). "Biología estructural in situ: el potencial del promediado de subtomogramas". Opinión actual en biología estructural . 23 (2): 261–267. doi :10.1016/j.sbi.2013.02.003. ISSN  1879-033X. PMID  23466038.
  14. ^ Schur, Florian KM; Dick, Robert A.; Hagen, Wim JH; Vogt, Volker M.; Briggs, John AG (15 de octubre de 2015). "La estructura de las partículas de mordaza del virus del sarcoma de Rous similares a virus inmaduros revela un papel estructural para el dominio p10 en el ensamblaje". Revista de Virología . 89 (20): 10294–10302. doi :10.1128/JVI.01502-15. ISSN  1098-5514. PMC 4580193 . PMID  26223638. 
  15. ^ ab Saha, Ambarneil; Nia, Shervin S.; Rodríguez, José A. (2022-09-14). "Difracción de electrones de cristales moleculares 3D". Reseñas químicas . 122 (17): 13883–13914. doi : 10.1021/acs.chemrev.1c00879. ISSN  0009-2665. PMC 9479085 . PMID  35970513. 
  16. ^ Schmid, Michael F. (1 de enero de 2011), Ludtke, Steven J.; Venkataram Prasad, BV (eds.), "Capítulo 2: Criotomografía electrónica de partícula única (cryoET)", Avances en química de proteínas y biología estructural , Avances recientes en criomicroscopía electrónica, Parte B, vol. 82, Academic Press, págs. 37–65, doi :10.1016/b978-0-12-386507-6.00002-6 , consultado el 7 de enero de 2024
  17. ^ Scott, MC; Chen, Chien-Chun; Mecklemburgo, Mateo; Zhu, Chun; Xu, Rui; Ercio, Pedro; Dahmen, Ulrich; Reagan, Columbia Británica; Miao, Jianwei (marzo de 2012). "Tomografía electrónica con una resolución de 2,4 ångström". Naturaleza . 483 (7390): 444–447. doi : 10.1038/naturaleza10934. ISSN  1476-4687.
  18. ^ Hagen, Wim JH; Wan, William; Briggs, John AG (1 de febrero de 2017). "Implementación de un esquema de inclinación de tomografía crioelectrónica optimizado para promediar subtomogramas de alta resolución". Revista de biología estructural . Tomografía electrónica. 197 (2): 191-198. doi :10.1016/j.jsb.2016.06.007. ISSN  1047-8477. PMC 5287356 . PMID  27313000. 
  19. ^ Zhang, Peijun (1 de octubre de 2013). "Tomografía crioelectrónica correlativa y microscopía óptica de células". Opinión actual en biología estructural . 23 (5): 763–770. doi :10.1016/j.sbi.2013.07.017. ISSN  1879-033X. PMC 3812453 . PMID  23962486. 
  20. ^ Chang, Yi-Wei; Chen, Songye; Tocheva, Elitza I.; Treuner-Lange, Anke; Lobach, Stephanie; Søgaard-Andersen, Lotte; Jensen, Grant J. (1 de julio de 2014). "Microscopía de localización fotoactivada criogénica correlacionada y tomografía crioelectrónica". Métodos de la naturaleza . 11 (7): 737–739. doi :10.1038/nmeth.2961. ISSN  1548-7105. PMC 4081473 . PMID  24813625. 

Enlaces externos