Lecitina-colesterol aciltransferasa

Proteína de mamífero encontrada en el Homo sapiens

La lecitina-colesterol aciltransferasa ( LCAT , también llamada fosfatidilcolina-esterol O-aciltransferasa ) es una enzima , en muchos animales, incluidos los humanos, que convierte el colesterol libre en éster de colesterilo (una forma más hidrófoba de colesterol), que luego es secuestrado en el núcleo de una partícula de lipoproteína , lo que finalmente hace que la HDL recién sintetizada sea esférica y obliga a que la reacción se vuelva unidireccional ya que las partículas se eliminan de la superficie. La enzima está unida a lipoproteínas de alta densidad (HDL) (alfa-LCAT) y LDL (beta-LCAT) en el plasma sanguíneo . ^[5] La deficiencia de LCAT puede causar problemas de visión debido a opacidades corneales de colesterol, anemia y daño renal. ^[6] Pertenece a la familia de los fosfolípidos:diacilglicerol aciltransferasas .

Mapa de ruta interactivo

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1. El mapa de ruta interactivo se puede editar en WikiPathways: "Statin_Pathway_WP430".

Ver también

• Deficiencia de lecitina colesterol aciltransferasa
• Acil-CoA:colesterol aciltransferasa (ACAT)

Referencias

1. GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000213398 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000035237 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. "Deficiencia de lecitina-colesterol aciltransferasa: descripción general, presentación, diagnóstico diferencial". 2016-08-08. {{cite journal}}: Citar diario requiere |journal=( ayuda )
6. Referencia, Inicio de Genética. "Gen LCAT". Referencia del hogar de genética . Consultado el 11 de diciembre de 2016 .

Otras lecturas

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• Kuivenhoven JA, Pritchard H, Hill J, et al. (1997). "La patología molecular de los síndromes de deficiencia de lecitina: colesterol aciltransferasa (LCAT)". J. Res de lípidos . 38 (2): 191–205. doi : 10.1016/S0022-2275(20)37433-2 . PMID  9162740.
• de Vries R, Borggreve SE, Dullaart RP (2004). "Papel de las lipasas, lecitina: colesterol aciltransferasa y proteína de transferencia de éster de colesterilo en el metabolismo anormal de las lipoproteínas de alta densidad en la resistencia a la insulina y la diabetes mellitus tipo 2". Clínico. Laboratorio. 49 (11–12): 601–13. PMID  14651331.
• Teisberg P, Gjone E, Olaisen B (1975). "Genética de la deficiencia de LCAT (lecitina: colesterol aciltransferasa)". Ana. Tararear. Genet . 38 (3): 327–31. doi :10.1111/j.1469-1809.1975.tb00617.x. PMID  806250. S2CID  42785012.
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• Skretting G, Blomhoff JP, Solheim J, Prydz H (1992). "El defecto genético de la lecitina noruega original: familias de deficiencia de colesterol aciltransferasa". FEBS Lett . 309 (3): 307–10. doi :10.1016/0014-5793(92)80795-I. PMID  1516702. S2CID  26714265.
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• McLean J, Wion K, Drayna D, et al. (1987). "Gen de lecitina-colesterol aciltransferasa humana: secuencia genética completa y sitios de expresión". Ácidos nucleicos Res . 14 (23): 9397–406. doi : 10.1093/nar/14.23.9397. PMC  311966 . PMID  3797244.

enlaces externos

• Lecitina + colesterol + aciltransferasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P04180 (Fosfatidilcolina-sterol aciltransferasa) en el PDBe-KB .