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Isomaltasa

La isomaltasa ( EC 3.2.1.10) es una enzima que rompe los enlaces que unen los sacáridos , que no pueden romperse por la amilasa o la maltasa . Digiere los polisacáridos en los enlaces alfa 1-6. Su sustrato, la alfa-dextrina límite, es un producto de la digestión de la amilopectina que conserva su enlace 1-6 (sus enlaces alfa 1-4 ya han sido descompuestos por la amilasa). El producto de la digestión enzimática de la alfa- dextrina límite por la isomaltasa es la maltosa .

La isomaltasa ayuda a la amilasa a digerir la dextrina alfa-límite para producir maltosa. La sacarasa-isomaltasa humana es una enzima de doble función con dos dominios GH31, uno que actúa como isomaltasa y el otro como sacarosa alfa-glucosidasa .

Nomenclatura

El nombre sistemático de la sacarasa-isomaltasa es oligosacárido 6-alfa-glucohidrolasa. Esta enzima también se conoce como:

Mecanismo

Mecanismo por el cual la sacarasa-isomaltasa cataliza la conversión de isomaltosa en dos moléculas de glucosa

Esta enzima cataliza la siguiente reacción química

Hidrólisis de enlaces (1->6)-alfa-D-glucosídicos en algunos oligosacáridos producidos a partir de almidón y glucógeno por la enzima EC 3.2.1.1 .

La hidrólisis utiliza agua para romper los enlaces químicos. El mecanismo de la sacarasa-isomaltasa da como resultado una retención neta de la configuración en el centro anomérico. [1]


Enlaces externos

Referencias

  1. ^ Sim L, Willemsma C, Mohan S, Naim HY, Pinto BM, Rose DR (junio de 2010). "Base estructural para la selectividad del sustrato en los dominios N-terminales de la maltasa-glucoamilasa y la sacarasa-isomaltasa humana". The Journal of Biological Chemistry . 285 (23): 17763–70. doi : 10.1074/jbc.M109.078980 . PMC  2878540 . PMID  20356844.