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Innexin

Las innexinas son proteínas transmembrana que forman uniones comunicantes en los invertebrados . Las uniones en hendidura están compuestas por proteínas de membrana que forman un canal permeable a iones y pequeñas moléculas que conectan el citoplasma de las células adyacentes. Aunque las uniones comunicantes proporcionan funciones similares en todos los organismos multicelulares, hasta finales de los años 1990 no se sabía qué proteínas utilizaban los invertebrados para este propósito. Si bien la familia de conexinas de proteínas de unión gap estaba bien caracterizada en los vertebrados , no se encontraron homólogos en los no cordados .

Las innexinas o proteínas relacionadas están muy extendidas entre los eumetazoos , con excepción de los equinodermos . [1]

Descubrimiento

Inicialmente se identificaron proteínas de unión gap sin homología de secuencia con las conexinas en moscas de la fruta . Se sugirió que estas proteínas son uniones gap específicas de invertebrados y, por lo tanto, se denominaron "innexinas" (análogo de las conexinas en invertebrados). [2] Posteriormente fueron identificados en diversos invertebrados. Los genomas de invertebrados pueden contener más de una docena de genes innexina. Una vez que se secuenció el genoma humano, se identificaron homólogos de innexina en humanos y luego en otros vertebrados, lo que indica su distribución ubicua en el reino animal. Estos homólogos se denominaron " pannexinas " (del griego pan - todo, en todas partes, y del latín nexus - conexión, vínculo). [3] [4] Sin embargo, cada vez hay más evidencia que sugiere que las panexinas no forman uniones comunicantes a menos que se sobreexpresen en el tejido y, por lo tanto, difieren funcionalmente de las innexinas. [5]

Estructura

Las innexinas tienen cuatro segmentos transmembrana (TMS) y, al igual que la proteína de unión gap de las conexinas de vertebrados , las subunidades de innexinas juntas forman un canal (un "innexón") en la membrana plasmática de la célula. [6] Dos innexones en membranas plasmáticas ypuestas pueden formar una unión comunicante. Los innexons están formados por ocho subunidades, en lugar de las seis subunidades de los connexons. [7] Estructuralmente, las innexinas y las conexinas son muy similares y constan de 4 dominios transmembrana, 2 bucles extracelulares y 1 intracelular, junto con colas intracelulares N y C-terminales. A pesar de esta topología compartida, las familias de proteínas no comparten suficiente similitud de secuencia para inferir con seguridad una ascendencia común.

Las panexinas son similares a las innexinas y generalmente se consideran un subgrupo, pero no participan en la formación de uniones comunicantes y los canales tienen siete subunidades. [8] [9]

Las vinnexinas , homólogos virales de las innexinas, se identificaron en polidnavirus que se producen en asociaciones simbióticas obligadas con avispas parasitoides. Se sugirió que las vinnexinas pueden funcionar para alterar las proteínas de unión gap en las células huésped infectadas, posiblemente modificando la comunicación entre células durante las respuestas de encapsulación en insectos parasitados. [10] [11] [12]

Función

Las innexinas forman uniones comunicantes que se encuentran en los invertebrados. También forman canales de membrana sin unión con propiedades similares a las de los pannexones. [13] Las innexinas alargadas N-terminales pueden actuar como un tapón para manipular el cierre de hemicanales y proporcionar un mecanismo que conecta el efecto del cierre de hemicanales directamente con la transducción de señales apoptóticas desde el compartimento intracelular al extracelular. [14]

La panexina homóloga de vertebrados no forma uniones comunicantes. Sólo forman los "pannexones" hemicanales. Estos hemicanales pueden estar presentes en las membranas plasmáticas, del RE y de Golgi. Transportan Ca 2+ , ATP, trifosfato de inositol y otras moléculas pequeñas y pueden formar hemicanales con mayor facilidad que las subunidades de conexina. [15]

Reacción de transporte

Las reacciones de transporte catalizadas por las uniones gap innexina son:

Moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 1) ⇌ moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 2)

O para hemicanales:

Moléculas pequeñas (citoplasma celular) ⇌ moléculas pequeñas (fuera)

Ejemplos

Ver también

Referencias

  1. ^ Hasegawa DK, Turnbull MW (abril de 2014). "Hallazgos recientes en la evolución y función de las innexinas de insectos". Cartas FEBS . 588 (8): 1403–10. doi :10.1016/j.febslet.2014.03.006. PMID  24631533. S2CID  25970503.
  2. ^ Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (enero de 1998). "La proteína Drosophila Shaking-B forma uniones comunicantes en ovocitos de Xenopus emparejados". Naturaleza . 391 (6663): 181–4. Código Bib :1998Natur.391..181P. doi :10.1038/34426. PMID  9428764. S2CID  205003383.
  3. ^ Panchin Y, Kelmanson I, Matz M, Lukyanov K, Usman N, Lukyanov S (junio de 2000). "Una familia ubicua de supuestas moléculas de unión gap". Biología actual . 10 (13): R473-4. doi : 10.1016/S0960-9822(00)00576-5 . PMID  10898987. S2CID  20001454.
  4. ^ Kelmanson IV, Shagin DA, Usman N, Matz MV, Lukyanov SA, Panchin YV (diciembre de 2002). "Alteración de las conexiones eléctricas en el sistema nervioso del molusco pterópodo Clione limacina mediante inyecciones neuronales de ARNm de unión gap". La Revista Europea de Neurociencia . 16 (12): 2475–6. doi :10.1046/j.1460-9568.2002.02423.x. PMID  12492443. S2CID  41324492.
  5. ^ Dahl G. y Harris A. 2009. ¿Pannexins o Connexins? Capítulo 12. En: A. Harris, D. Locke (eds.), Connexins: A Guide doi :10.1007/978-1-59745-489-6_12
  6. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (diciembre de 2007). "Los Innexins forman dos tipos de canales". Cartas FEBS . 581 (29): 5703–8. doi :10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203 . PMID  18035059. 
  7. ^ Oshima A, Matsuzawa T, Murata K, Tani K, Fujiyoshi Y (marzo de 2016). "Estructura hexadecamérica de un canal de unión gap de invertebrados". Revista de biología molecular . 428 (6): 1227-1236. doi : 10.1016/j.jmb.2016.02.011 . PMID  26883891.
  8. ^ Michalski K, Syrjanen JL, Henze E, Kumpf J, Furukawa H, Kawate T (febrero de 2020). "La estructura crio-EM de una panexina 1 revela motivos únicos para la selección e inhibición de iones". eVida . 9 : e54670. doi : 10.7554/eLife.54670 . PMC 7108861 . PMID  32048993. 
  9. ^ Qu R, Dong L, Zhang J, Yu X, Wang L, Zhu S (marzo de 2020). "Estructura crio-EM del canal Pannexin 1 heptamérico humano". Investigación celular . 30 (5): 446–448. doi :10.1038/s41422-020-0298-5. PMC 7196123 . PMID  32203128. 
  10. ^ Turnbull M, Webb B (2002). Perspectivas sobre los orígenes y la evolución del polidnavirus . Avances en la investigación de virus. vol. 58, págs. 203–54. doi :10.1016/S0065-3527(02)58006-4. ISBN 9780120398584. PMID  12205780.
  11. ^ Kroemer JA, Webb BA (2004). "Genomas y genes de polidnavirus: familias de genes emergentes y nuevos conocimientos sobre la replicación de polidnavirus". Revista Anual de Entomología . 49 (1): 431–56. doi : 10.1146/annurev.ento.49.072103.120132. PMID  14651471.
  12. ^ Marziano NK; Hasegawa DK; Phelan P.; Turnbull MW (octubre de 2011). "Interacciones funcionales entre polidnavirus e innexinas celulares del huésped". Revista de Virología . 85 (19): 10222–9. doi :10.1128/jvi.00691-11. PMC 3196458 . PMID  21813607. 
  13. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (diciembre de 2007). "Los Innexins forman dos tipos de canales". Cartas FEBS . 581 (29): 5703–8. doi :10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203 . PMID  18035059. 
  14. ^ Chen YB, Xiao W, Li M, Zhang Y, Yang Y, Hu JS, Luo KJ (mayo de 2016). "SpliInx2 Y SpliInx3 N-TERMINALMENTE ALARGADOS REDUCEN LA APOPTOSIS ACTIVADA POR BACULOVIRUS MEDIANTE EL CIERRE DEL HEMICANAL". Archivos de bioquímica y fisiología de insectos . 92 (1): 24–37. doi :10.1002/arch.21328. PMID  27030553.
  15. ^ Shestopalov VI, Panchin Y (febrero de 2008). "Panexinas y diversidad de proteínas de las uniones comunicantes". Ciencias de la vida celulares y moleculares . 65 (3): 376–94. doi :10.1007/s00018-007-7200-1. PMC 11131650 . PMID  17982731. S2CID  23181471. 

Lectura adicional

Enlaces externos

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