La inmunoglobulina Y (abreviada como IgY ) es un tipo de inmunoglobulina que es el principal anticuerpo en la sangre de aves , reptiles y peces pulmonados . También se encuentra en altas concentraciones en la yema del huevo de gallina . Al igual que con las otras inmunoglobulinas, la IgY es una clase de proteínas que se forman por el sistema inmunológico en reacción a ciertas sustancias extrañas y las reconocen específicamente.
En la literatura más antigua, y a veces incluso en los catálogos de productos comerciales, la IgY suele etiquetarse erróneamente como inmunoglobulina G (IgG) debido a su similitud funcional con la IgG y la inmunoglobulina E (IgE) de los mamíferos. Sin embargo, esta nomenclatura antigua está obsoleta, ya que la IgY difiere tanto estructural como funcionalmente de la IgG de los mamíferos [1] y no reacciona de forma cruzada con los anticuerpos generados contra la IgG de los mamíferos [2] .
Como las gallinas pueden poner huevos casi todos los días y la yema de un huevo de gallina inmunizado contiene una alta concentración de IgY, las gallinas se están volviendo cada vez más populares como fuente de anticuerpos personalizados para la investigación. (Por lo general, el investigador o un laboratorio contratado inyecta el antígeno de interés a mamíferos como conejos o cabras.) [3]
Los patos producen una forma truncada de IgY a la que le falta parte de la región Fc. Como resultado, no puede unirse al complemento ni ser captada por los macrófagos . [4] [5]
También se ha analizado la IgY en la tortuga china de caparazón blando, Pelodiscus sinensis . [6]
En los pollos, la inmunoglobulina Y es el equivalente funcional de la inmunoglobulina G (IgG). Al igual que la IgG, está compuesta por dos cadenas ligeras y dos pesadas. Desde el punto de vista estructural, estos dos tipos de inmunoglobulina se diferencian principalmente en las cadenas pesadas, que en la IgY tienen una masa molecular de aproximadamente 65.100 unidades de masa atómica (uma), y por lo tanto son más grandes que en la IgG. Las cadenas ligeras en la IgY, con una masa molar de aproximadamente 18.700 uma, son algo más pequeñas que las cadenas ligeras en la IgG. La masa molar de la IgY asciende, por lo tanto, a aproximadamente 167.000 uma. La flexibilidad estérica de la molécula de IgY es menor que la de la IgG.
Funcionalmente, la IgY es parcialmente comparable a la Inmunoglobulina E (IgE), así como a la IgG. Sin embargo, a diferencia de la IgG, la IgY no se une a la Proteína A , a la Proteína G o a los receptores Fc celulares . Además, la IgY no activa el sistema del complemento . El nombre Inmunoglobulina Y fue sugerido en 1969 por GA Leslie y LW Clem, después de que pudieron demostrar diferencias entre las inmunoglobulinas encontradas en los huevos de gallina y la inmunoglobulina G. Otros nombres sinónimos son IgG de pollo , IgG de yema de huevo y 7S-IgG .
En comparación con los anticuerpos de mamíferos, la IgY ofrece varias ventajas para la extracción selectiva de anticuerpos y su aplicación en bioanálisis . Dado que los anticuerpos se extraen de las yemas de los huevos puestos, el método de producción de anticuerpos no es invasivo. Por lo tanto, no es necesario extraer sangre de los animales para la extracción del suero sanguíneo.
La cantidad disponible de un anticuerpo determinado aumenta considerablemente con la puesta repetida de huevos de la misma gallina. La reactividad cruzada de la IgY con proteínas de mamíferos también es notablemente menor que la de la IgG. Además, la respuesta inmunitaria contra determinados antígenos en las gallinas se expresa con mayor intensidad que en los conejos u otros mamíferos .
De las inmunoglobulinas que surgen durante la respuesta inmune, sólo la IgY se encuentra en los huevos de gallina. Por lo tanto, en las preparaciones a partir de huevos de gallina, no hay contaminación con inmunoglobulina A (IgA) o inmunoglobulina M (IgM). El rendimiento de IgY de un huevo de gallina es comparable al de IgG del suero de conejo.
Una desventaja de la IgY, en comparación con los anticuerpos de mamíferos, es que el aislamiento de la IgY de la yema de huevo es más difícil que el aislamiento de la IgG del suero sanguíneo. Esto se debe en gran parte al hecho de que la IgY no se puede unir con la proteína A y la proteína G. Por lo tanto, no se puede separar de otros componentes del ensayo, por ejemplo de otras proteínas. Además, se debe eliminar la rica reserva de lípidos y lipoproteínas de la yema de huevo. [7] Los sueros sanguíneos que contienen anticuerpos, por otro lado, a veces se pueden usar directamente en bioanálisis, es decir, sin pasos de aislamiento complicados.
En particular, en los países asiáticos , la IgY se ha probado clínicamente como suplemento alimenticio y conservante. Por ejemplo, se ha probado la capacidad de los productos de yogur que contienen IgY específica para patógenos de reducir la Helicobacter pylori en el estómago al impedir la adhesión de la bacteria al revestimiento del estómago. [8] [9] La IgY utilizada para este propósito se extrae de los huevos de gallinas inmunizadas. De esta manera, se producen anticuerpos contra Salmonella y otras bacterias, así como contra virus , y se emplean como un componente nutricional para la protección contra estos patógenos . El Laboratorio de Seguridad Alimentaria de la Universidad Oceánica de China ha experimentado con el uso de IgY específica para las bacterias Shewanella putrefaciens y Pseudomonas fluorescens como conservante de alimentos para pescado. La vida útil del pescado tratado con IgY se extendió de 9 días a 12-15 días, lo que demuestra una actividad antimicrobiana significativa para las bacterias específicas. [10]
Se ha probado con éxito la inmunoglobulina IgY de huevo anti-Fel d1 para reducir el Fel d1 activo en la saliva de los gatos con el fin de disminuir el potencial alergénico de los gatos tratados. [11]