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disulfuro

En química , un disulfuro (o disulfuro en inglés británico ) es un compuesto que contiene un grupo funcional R− S−S −R′ o el S2-2
​ anión . El enlace también se denomina enlace SS o, a veces, puente disulfuro y generalmente deriva de dos grupos tiol .

En química inorgánica , el anión aparece en unos pocos minerales raros, pero el grupo funcional tiene una importancia tremenda en bioquímica . Los puentes disulfuro formados entre grupos tiol en dos residuos de cisteína son un componente importante de la estructura secundaria y terciaria de las proteínas .

Los compuestos de la forma R-S-S-H generalmente se denominan persulfuros .

Disulfuros orgánicos

Una selección de disulfuros.

Los disulfuros simétricos son compuestos de fórmula R 2 S 2 . La mayoría de los disulfuros que se encuentran en la química del azufre orgánico son disulfuros simétricos. Los disulfuros asimétricos (también llamados heterodisulfuros ) son compuestos de fórmula RSSR' . Son menos comunes en química orgánica, pero la mayoría de los disulfuros en la naturaleza son asimétricos.

Propiedades

Los enlaces disulfuro son fuertes, con una energía de disociación de enlace típica de 60 kcal/mol (251 kJ mol −1 ). Sin embargo, al ser aproximadamente un 40% más débil que los enlaces C-C y C-H , el enlace disulfuro suele ser el "eslabón débil" en muchas moléculas. Además, reflejando la polarizabilidad del azufre divalente, el enlace S-S es susceptible de escisión por reactivos polares, tanto electrófilos como especialmente nucleófilos (Nu): [1]

El enlace disulfuro tiene aproximadamente 2,05  Å de longitud, aproximadamente 0,5 Å más que un enlace C-C . La rotación alrededor del eje S-S está sujeta a una barrera baja. Los disulfuros muestran una clara preferencia por ángulos diédricos cercanos a 90°. Cuando el ángulo se acerca a 0° o 180°, entonces el disulfuro es un oxidante significativamente mejor.

Los disulfuros en los que los dos grupos R son iguales se denominan simétricos, por ejemplo el disulfuro de difenilo y el disulfuro de dimetilo . Cuando los dos grupos R no son idénticos, se dice que el compuesto es un disulfuro asimétrico o mixto. [2]

Aunque la hidrogenación de disulfuros no suele ser práctica, la constante de equilibrio de la reacción proporciona una medida del potencial redox estándar de los disulfuros:

Este valor es de aproximadamente −250 mV frente al electrodo de hidrógeno estándar (pH = 7). En comparación, el potencial de reducción estándar de las ferrodoxinas es de aproximadamente −430 mV.

Síntesis

Los enlaces disulfuro generalmente se forman a partir de la oxidación de grupos sulfhidrilo ( -SH ), especialmente en contextos biológicos. [3] La transformación se representa de la siguiente manera:

En esta reacción participan una variedad de oxidantes, incluidos el oxígeno y el peróxido de hidrógeno . Se cree que estas reacciones se desarrollan a través de intermediarios del ácido sulfénico . En el laboratorio, el yodo en presencia de una base se emplea comúnmente para oxidar tioles a disulfuros. Varios metales, como los complejos de cobre (II) y hierro (III) , afectan esta reacción. [4] Alternativamente, los enlaces disulfuro en las proteínas a menudo se forman mediante el intercambio tiol-disulfuro :

Estas reacciones están mediadas por enzimas en algunos casos y en otros están bajo control de equilibrio, especialmente en presencia de una cantidad catalítica de base.

La alquilación de disulfuros y polisulfuros de metales alcalinos da disulfuros. Los polímeros "tiocol" surgen cuando el polisulfuro de sodio se trata con un dihaluro de alquilo. En la reacción inversa, los reactivos carbaniónicos reaccionan con azufre elemental para producir mezclas de tioéter, disulfuro y polisulfuros superiores. Estas reacciones suelen ser no selectivas, pero pueden optimizarse para aplicaciones específicas.

Síntesis de disulfuros asimétricos (heterodisulfuros)

Se han desarrollado muchos métodos especializados para formar disulfuros asimétricos. Los reactivos que entregan el equivalente de " RS + " reaccionan con tioles para dar disulfuros asimétricos: [3]

donde R″ 2 N es el grupo ftalimido .Sales de Bunte , derivados del tipo RSSO−3El Na + también se utiliza para generar disulfuros asimétricos: [5]

Reacciones

El aspecto más importante de los enlaces disulfuro es su escisión, ya que el enlace S-S suele ser el enlace más débil de una molécula. Se han desarrollado muchas reacciones orgánicas especializadas para romper el enlace.

Una variedad de reductores reducen los disulfuros a tioles . Los agentes hidruro son reactivos típicos y una demostración de laboratorio común "descocina" huevos con borohidruro de sodio . [6] Los metales alcalinos provocan la misma reacción de forma más agresiva:

En el laboratorio de bioquímica, tioles como el β- mercaptoetanol (β-ME) o el ditiotreitol (DTT) sirven como reductores mediante el intercambio tiol-disulfuro. Los reactivos de tiol se utilizan en exceso para llevar el equilibrio hacia la derecha:

tris(2-carboxietil)fosfina[7]

En la escisión de Zincke, los halógenos oxidan los disulfuros a un haluro de sulfenilo : [8]

Más inusualmente, la oxidación de disulfuros da primero tiosulfinatos y luego tiosulfonatos : [9]

RSSR + [O] → RS(=O)SR
RS(=O)SR + [O] → RS(=O) 2 SR

Intercambio de tiol-disulfuro

En el intercambio tiol-disulfuro, un grupo tiolato −S − desplaza un átomo de azufre en un enlace disulfuro −S−S− . El enlace disulfuro original se rompe y el otro átomo de azufre se libera como un nuevo tiolato, llevándose la carga negativa. Mientras tanto, se forma un nuevo enlace disulfuro entre el tiolato atacante y el átomo de azufre original. [10] [11]

Intercambio tiol-disulfuro que muestra el intermedio lineal en el que la carga se comparte entre los tres átomos de azufre. El grupo tiolato (que se muestra en rojo) ataca a un átomo de azufre (que se muestra en azul) del enlace disulfuro, desplazando al otro átomo de azufre (que se muestra en verde) y formando un nuevo enlace disulfuro.

Los tiolatos, no los tioles, atacan los enlaces disulfuro. Por lo tanto, el intercambio tiol-disulfuro se inhibe a pH bajo (típicamente, por debajo de 8), donde se favorece la forma de tiol protonado en relación con la forma de tiolato desprotonado. (El p K a de un grupo tiol típico es aproximadamente 8,3, pero puede variar debido a su entorno).

El intercambio tiol-disulfuro es la reacción principal mediante la cual se forman y reorganizan enlaces disulfuro en una proteína . La reordenación de los enlaces disulfuro dentro de una proteína generalmente ocurre mediante reacciones de intercambio tiol-disulfuro intraproteínas; un grupo tiolato de un residuo de cisteína ataca uno de los enlaces disulfuro propios de la proteína. Este proceso de reordenamiento de disulfuro (conocido como barajado de disulfuro ) no cambia el número de enlaces disulfuro dentro de una proteína, simplemente su ubicación (es decir, qué cisteínas están unidas). La reorganización de disulfuro es generalmente mucho más rápida que las reacciones de oxidación/reducción, que cambian la cantidad de enlaces disulfuro dentro de una proteína. La oxidación y reducción de los enlaces disulfuro de proteínas in vitro también ocurre generalmente mediante reacciones de intercambio tiol-disulfuro. Normalmente, el tiolato de un reactivo redox como el glutatión y el ditiotreitol ataca el enlace disulfuro de una proteína formando un enlace disulfuro mixto entre la proteína y el reactivo. Este enlace disulfuro mixto, cuando es atacado por otro tiolato del reactivo, deja la cisteína oxidada. En efecto, el enlace disulfuro se transfiere de la proteína al reactivo en dos pasos, ambas reacciones de intercambio tiol-disulfuro.

La oxidación y reducción in vivo de los enlaces disulfuro de proteínas mediante el intercambio tiol-disulfuro es facilitada por una proteína llamada tiorredoxina . Esta pequeña proteína, esencial en todos los organismos conocidos, contiene dos residuos de aminoácidos de cisteína en una disposición vecinal (es decir, uno al lado del otro), lo que le permite formar un enlace disulfuro interno, o enlaces disulfuro con otras proteínas. Como tal, se puede utilizar como depósito de restos de enlaces disulfuro reducidos u oxidados.

Ocurrencia en biología

Esquema de enlaces disulfuro que entrecruzan regiones de una proteína.

Ocurrencia en proteínas.

Los enlaces disulfuro pueden formarse en condiciones oxidantes y desempeñan un papel importante en el plegamiento y la estabilidad de algunas proteínas, normalmente proteínas secretadas al medio extracelular. [2] Dado que la mayoría de los compartimentos celulares son ambientes reductores , en general, los enlaces disulfuro son inestables en el citosol , con algunas excepciones como se indica a continuación, a menos que esté presente una sulfhidril oxidasa . [12]

La cistina está compuesta de dos cisteínas unidas por un enlace disulfuro (que se muestra aquí en su forma neutra).

Los enlaces disulfuro en las proteínas se forman entre los grupos tiol de los residuos de cisteína mediante el proceso de plegamiento oxidativo . El otro aminoácido que contiene azufre, la metionina , no puede formar enlaces disulfuro. Un enlace disulfuro generalmente se indica separando con guiones las abreviaturas de cisteína, por ejemplo, cuando se hace referencia a la ribonucleasa A , el "enlace disulfuro Cys26-Cys84", o el "enlace disulfuro 26-84", o más simplemente como "C26-C84" [13 ] donde se entiende el enlace disulfuro y no es necesario mencionarlo. El prototipo de un enlace disulfuro de proteína es el péptido cistina de dos aminoácidos , que está compuesto por dos aminoácidos de cisteína unidos por un enlace disulfuro. La estructura de un enlace disulfuro se puede describir por su ángulo diédrico χ ss entre los átomos de C β −S γ −S γ −C β , que suele estar cerca de ±90°.

El enlace disulfuro estabiliza la forma plegada de una proteína de varias maneras:

  1. Mantiene juntas dos porciones de la proteína, desviando la proteína hacia la topología plegada. Es decir, el enlace disulfuro desestabiliza la forma desplegada de la proteína al disminuir su entropía .
  2. El enlace disulfuro puede formar el núcleo de un núcleo hidrofóbico de la proteína plegada, es decir, los residuos hidrofóbicos locales pueden condensarse alrededor del enlace disulfuro y entre sí a través de interacciones hidrofóbicas .
  3. Relacionado con 1 y 2, el enlace disulfuro une dos segmentos de la cadena de proteínas, aumenta la concentración local efectiva de residuos de proteínas y reduce la concentración local efectiva de moléculas de agua. Dado que las moléculas de agua atacan los enlaces de hidrógeno amida-amida y rompen la estructura secundaria , un enlace disulfuro estabiliza la estructura secundaria en sus proximidades. Por ejemplo, los investigadores han identificado varios pares de péptidos que no están estructurados de forma aislada, pero que adoptan una estructura secundaria y terciaria estable tras la formación de un enlace disulfuro entre ellos.

Una especie de disulfuro es un par particular de cisteínas en una proteína con enlaces disulfuro y generalmente se representa enumerando los enlaces disulfuro entre paréntesis, por ejemplo, las "especies de disulfuro (26–84, 58–110)”. Un conjunto de disulfuro es una agrupación de todas las especies de disulfuro con el mismo número de enlaces disulfuro y generalmente se denomina conjunto 1S, conjunto 2S, etc. para especies de disulfuro que tienen uno, dos, etc. Por lo tanto, las especies de disulfuro (26–84) pertenecen al conjunto 1S, mientras que las especies (26–84, 58–110) pertenecen al conjunto 2S. La especie única sin enlaces disulfuro suele denominarse R para "completamente reducida". En condiciones típicas, la reorganización de los disulfuros es mucho más rápida que la formación de nuevos enlaces disulfuro o su reducción; por tanto, las especies de disulfuro dentro de un conjunto se equilibran más rápidamente que entre conjuntos.

La forma nativa de una proteína suele ser una única especie de disulfuro, aunque algunas proteínas pueden alternar entre algunos estados de disulfuro como parte de su función, por ejemplo, la tiorredoxina . En proteínas con más de dos cisteínas, se pueden formar especies de disulfuro no nativas, que casi siempre están mal plegadas. A medida que aumenta el número de cisteínas, el número de especies no nativas aumenta factorialmente.

En bacterias y arqueas

Los enlaces disulfuro desempeñan un papel protector importante para las bacterias como un interruptor reversible que enciende o apaga una proteína cuando las células bacterianas están expuestas a reacciones de oxidación . El peróxido de hidrógeno ( H 2 O 2 ), en particular, podría dañar gravemente el ADN y matar la bacteria en bajas concentraciones si no fuera por la acción protectora del enlace SS. Las arqueas suelen tener menos disulfuros que los organismos superiores. [14]

En eucariotas

En las células eucariotas , en general, los enlaces disulfuro estables se forman en la luz del RER (retículo endoplásmico rugoso) y el espacio intermembrana mitocondrial pero no en el citosol . Esto se debe al ambiente más oxidante de los compartimentos antes mencionados y al ambiente más reductor del citosol (ver glutatión ). Por tanto, los enlaces disulfuro se encuentran principalmente en proteínas secretoras, proteínas lisosomales y dominios exoplásmicos de proteínas de membrana.

Hay excepciones notables a esta regla. Por ejemplo, muchas proteínas nucleares y citosólicas pueden reticularse con disulfuro durante la muerte celular necrótica. [15] De manera similar, varias proteínas citosólicas que tienen residuos de cisteína cerca unos de otros que funcionan como sensores de oxidación o catalizadores redox ; cuando falla el potencial reductor de la célula, se oxidan y desencadenan mecanismos de respuesta celular. El virus vaccinia también produce proteínas y péptidos citosólicos que tienen muchos enlaces disulfuro; aunque se desconoce el motivo de esto, presumiblemente tienen efectos protectores contra la maquinaria de proteólisis intracelular.

También se forman enlaces disulfuro dentro y entre protaminas en la cromatina del esperma de muchas especies de mamíferos .

Disulfuros en proteínas reguladoras.

Como los enlaces disulfuro se pueden reducir y reoxidar de forma reversible, el estado redox de estos enlaces se ha convertido en un elemento de señalización. En los cloroplastos , por ejemplo, la reducción enzimática de los enlaces disulfuro se ha relacionado con el control de numerosas vías metabólicas así como con la expresión genética. Hasta ahora se ha demostrado que la actividad de señalización reductora es llevada a cabo por el sistema ferredoxina-tioredoxina , canalizando electrones de las reacciones luminosas del fotosistema I para reducir catalíticamente los disulfuros en proteínas reguladas de una manera dependiente de la luz. De esta manera, los cloroplastos ajustan la actividad de procesos clave como el ciclo de Calvin-Benson , la degradación del almidón , la producción de ATP y la expresión genética según la intensidad de la luz. Además, se ha informado que los disulfuros desempeñan un papel importante en la regulación del estado redox de los sistemas de dos componentes (TCS), que podrían encontrarse en ciertas bacterias, incluidas las cepas fotogénicas. Los enlaces disulfuro de cisteína intramoleculares únicos en el dominio de unión a ATP de los TC SrrAB que se encuentran en Staphylococcus aureus son un buen ejemplo de disulfuros en proteínas reguladoras, cuyo estado redox de la molécula SrrB está controlado por enlaces disulfuro de cisteína, lo que lleva a la modificación de la actividad SrrA. incluida la regulación genética. [dieciséis]

En pelo y plumas

Más del 90% del peso seco del cabello está compuesto por proteínas llamadas queratinas , que tienen un alto contenido de disulfuro, procedente del aminoácido cisteína. La robustez conferida en parte por los enlaces disulfuro queda ilustrada por la recuperación de cabello prácticamente intacto de tumbas del antiguo Egipto. Las plumas tienen queratinas similares y son extremadamente resistentes a las enzimas digestivas proteicas. La rigidez del pelo y de las plumas está determinada por el contenido de disulfuro. La manipulación de los enlaces disulfuro del cabello es la base de la onda permanente en el peinado. Los reactivos que afectan la formación y ruptura de enlaces S-S son clave, por ejemplo, el tioglicolato de amonio . El alto contenido de disulfuro de las plumas determina el alto contenido de azufre de los huevos de las aves. El alto contenido de azufre del pelo y las plumas contribuye al olor desagradable que se produce cuando se queman.

Disulfuros inorgánicos

El anión disulfuro es S2-2
​, o − S − S − . En el disulfuro, el azufre existe en estado reducido con número de oxidación −1. Su configuración electrónica se parece entonces a la de un átomo de cloro . Por tanto, tiende a formar un enlace covalente con otro centro S − para formar S.2-2
​grupo, similar al cloro elemental existente como el diatómico Cl 2 . El oxígeno también puede comportarse de manera similar, por ejemplo, en peróxidos como H 2 O 2 . Ejemplos:

Compuestos relacionados

Los tiosulfóxidos son ortogonalmente isoméricos con disulfuros, teniendo el segundo azufre ramificándose del primero y no participando en una cadena continua, es decir >S=S en lugar de −S−S−.

Los enlaces disulfuro son análogos pero más comunes que los enlaces peróxido , tioselenuro y diseleniuro relacionados . También existen compuestos intermedios de estos, por ejemplo tioperóxidos (también conocidos como oxasulfuros), como por ejemplo tioperóxido de hidrógeno , que tienen la fórmula R 1 OSR 2 (equivalentemente R 2 SOR 1 ). Estos son isómeros de los sulfóxidos de manera similar a los anteriores; es decir >S=O en lugar de −S−O−.

Los disulfuros de tiuram , con la fórmula (R 2 NCSS) 2 , son disulfuros pero se comportan de manera distinta debido al grupo tiocarbonilo .

Los compuestos con tres átomos de azufre, como CH 3 S-S-SCH 3 , se denominan trisulfuros o enlaces trisulfuro.

Nombres inapropiados

El disulfuro también se utiliza para referirse a compuestos que contienen dos centros de sulfuro (S 2− ). El compuesto disulfuro de carbono , CS 2 , se describe con la fórmula estructural, es decir, S=C=S. Esta molécula no es un disulfuro en el sentido de que carece de enlace SS. De manera similar, el disulfuro de molibdeno , MoS 2 , no es un disulfuro en el sentido de que sus átomos de azufre no están unidos.

Aplicaciones

Fabricación de caucho

La vulcanización del caucho da como resultado grupos reticulantes que consisten en enlaces disulfuro (y polisulfuro); En analogía con el papel de los disulfuros en las proteínas, los enlaces S-S en el caucho afectan fuertemente la estabilidad y la reología del material. [17] Aunque el mecanismo exacto subyacente al proceso de vulcanización no se comprende completamente (ya que hay múltiples vías de reacción presentes pero se desconoce cuál es la predominante), se ha demostrado ampliamente que la medida en que se permite que avance el proceso determina las propiedades físicas. del caucho resultante, es decir, un mayor grado de reticulación corresponde a un material más resistente y rígido. [17] [18] Los métodos convencionales actuales de fabricación de caucho suelen ser irreversibles, ya que los mecanismos de reacción no regulados pueden dar lugar a redes complejas de enlaces sulfuro; como tal, el caucho se considera un material termoestable . [17] [19]

Redes adaptables covalentes

Debido a su energía de disociación de enlaces relativamente débil (en comparación con los enlaces C-C y similares), se han empleado disulfuros en sistemas de redes adaptables covalentes (CAN) para permitir la rotura dinámica y la reformación de enlaces cruzados. [20] Al incorporar grupos funcionales disulfuro como enlaces cruzados entre cadenas poliméricas, se pueden producir materiales que sean estables a temperatura ambiente y al mismo tiempo permitan una disociación cruzada reversible tras la aplicación de una temperatura elevada. [18] El mecanismo detrás de esta reacción se puede atribuir a la escisión de los enlaces disulfuro (RS-SR) en radicales tiilo (2 RS•) que posteriormente pueden reasociarse en nuevos enlaces, lo que da como resultado características de reprocesabilidad y autocuración para el material a granel. . [20] Sin embargo, dado que la energía de disociación del enlace disulfuro todavía es bastante alta, generalmente es necesario aumentar el enlace con química adyacente que pueda estabilizar el electrón desapareado del estado intermedio. [19] [20] Como tal, los estudios generalmente emplean disulfuros aromáticos o grupos funcionales disulfidediamina (RNS-SNR) para fomentar la disociación dinámica del enlace S-S; Estas químicas pueden dar como resultado que la energía de disociación del enlace se reduzca a la mitad (o incluso menos) de su magnitud anterior. [18] [19] [20]

En términos prácticos, los CAN que contienen disulfuro se pueden usar para impartir reciclabilidad a materiales poliméricos y al mismo tiempo exhibir propiedades físicas similares a las de los termoestables. [19] [20] Normalmente, la reciclabilidad está restringida a materiales termoplásticos , ya que dichos materiales consisten en cadenas de polímeros que no están unidas entre sí a nivel molecular; como resultado, pueden fundirse y reformarse (ya que la adición de energía térmica permite que las cadenas se desenreden, se muevan unas sobre otras y adopten nuevas configuraciones), pero esto se logra a expensas de su robustez física. [20] Mientras tanto, los termoestables convencionales contienen enlaces cruzados permanentes que refuerzan su resistencia , tenacidad , resistencia a la fluencia y similares (ya que la unión entre cadenas proporciona resistencia a la deformación a nivel macroscópico), pero debido a la permanencia de dichos enlaces cruzados, estos materiales No se pueden reprocesar de forma similar a los termoplásticos. [19] [20] Sin embargo, debido a la naturaleza dinámica de los enlaces cruzados en los CAN de disulfuro, se pueden diseñar para exhibir los mejores atributos de los dos tipos de materiales antes mencionados. Los estudios han demostrado que los CAN de disulfuro se pueden reprocesar varias veces con una degradación insignificante del rendimiento y al mismo tiempo exhiben valores de resistencia a la fluencia, transición vítrea y módulo dinámico comparables a los observados en sistemas termoestables convencionales similares. [18] [19]

Ver también

Referencias

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Otras lecturas

enlaces externos