Dicroísmo circular

Dicroísmo con luz polarizada circularmente

El dicroísmo circular ( CD ) es un dicroísmo que implica luz polarizada circularmente , es decir, la absorción diferencial de luz levógira y dextrógira . ^{[1] [2]} La luz polarizada circular levógira (LHC) y circular dextrógira (RHC) representan dos posibles estados de momento angular de espín para un fotón, por lo que el dicroísmo circular también se conoce como dicroísmo para momento angular de espín. ^[3] Este fenómeno fue descubierto por Jean-Baptiste Biot , Augustin Fresnel y Aimé Cotton en la primera mitad del siglo XIX. ^[4] El dicroísmo circular y la birrefringencia circular son manifestaciones de actividad óptica . Se exhibe en las bandas de absorción de moléculas quirales ópticamente activas . La espectroscopia CD tiene una amplia gama de aplicaciones en muchos campos diferentes. En particular, la CD UV se utiliza para investigar la estructura secundaria de las proteínas. ^[5] La CD UV/Vis se utiliza para investigar las transiciones de transferencia de carga . ^{[6 ]} El dicroísmo circular vibracional , que utiliza luz de la región de energía infrarroja , se utiliza para estudios estructurales de pequeñas moléculas orgánicas y, más recientemente , de proteínas y ADN . [ 5 ^]

Principios físicos

Polarización circular de la luz

La radiación electromagnética consiste en un campo eléctrico y magnético que oscilan perpendicularmente entre sí y a la dirección de propagación, ^[7] una onda transversal . Mientras que la luz polarizada linealmente ocurre cuando el vector de campo eléctrico oscila solo en un plano, la luz polarizada circularmente ocurre cuando la dirección del vector de campo eléctrico gira alrededor de su dirección de propagación mientras el vector mantiene una magnitud constante. En un solo punto en el espacio, el vector polarizado circularmente trazará un círculo durante un período de la frecuencia de onda, de ahí el nombre. Los dos diagramas a continuación muestran los vectores de campo eléctrico de la luz polarizada lineal y circularmente, en un momento del tiempo, para un rango de posiciones; la gráfica del vector eléctrico polarizado circularmente forma una hélice a lo largo de la dirección de propagación . Para la luz polarizada circularmente izquierda (LCP) con propagación hacia el observador, el vector eléctrico gira en sentido antihorario . ^[2] Para la luz polarizada circularmente derecha (RCP), el vector eléctrico gira en el sentido de las agujas del reloj. ${\displaystyle {\boldsymbol {E}}}$ ${\displaystyle {\boldsymbol {B}}}$ ${\displaystyle {\boldsymbol {k}}}$

Interacción de la luz polarizada circularmente con la materia

Cuando la luz polarizada circularmente pasa a través de un medio ópticamente activo absorbente, las velocidades entre las polarizaciones derecha e izquierda difieren ( ), así como su longitud de onda ( ) y el grado en que se absorben ( ). El dicroísmo circular es la diferencia . ^[5] El campo eléctrico de un haz de luz provoca un desplazamiento lineal de carga al interactuar con una molécula ( dipolo eléctrico ), mientras que su campo magnético provoca una circulación de carga ( dipolo magnético ). Estos dos movimientos combinados provocan una excitación de un electrón en un movimiento helicoidal, que incluye la traslación y la rotación y sus operadores asociados . La relación determinada experimentalmente entre la fuerza rotacional de una muestra y la se da por ${\displaystyle c_{\mathrm {L} }\neq c_{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle \lambda _{\mathrm {L} }\neq \lambda _{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle \varepsilon _{\mathrm {L} }\neq \varepsilon _{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle \Delta \varepsilon \equiv \varepsilon _{\mathrm {L} }-\varepsilon _{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle R}$ ${\displaystyle \Delta \varepsilon }$

${\displaystyle R_{\mathrm {exp} }={\frac {3hc10^{3}\ln(10)}{32\pi ^{3}N_{\mathrm {A} }}}\int {\frac {\Delta \varepsilon }{\nu }}\mathrm {d} {\nu }}$

La fuerza rotacional también se ha determinado teóricamente,

${\displaystyle R_{\mathrm {theo} }={\frac {1}{2mc}}\mathrm {Im} \int \Psi _{g}{\widehat {M}}_{\mathrm {(elec.dipole)} }\Psi _{e}\mathrm {d} \tau \bullet \int \Psi _{g}{\widehat {M}}_{\mathrm {(mag.dipole)} }\Psi _{e}\mathrm {d} \tau }$

Vemos a partir de estas dos ecuaciones que para tener un valor distinto de cero , los operadores de momento dipolar eléctrico y magnético ( y ) deben transformarse en la misma representación irreducible . y son los únicos grupos de puntos donde esto puede ocurrir, lo que hace que solo las moléculas quirales CD sean activas. ${\displaystyle \Delta \varepsilon }$ ${\displaystyle {\widehat {M}}_{\mathrm {(elec.dipole)} }}$ ${\displaystyle {\widehat {M}}_{\mathrm {(mag.dipole)} }}$ ${\displaystyle \mathrm {C} _{n}}$ ${\displaystyle \mathrm {D} _{n}}$

En pocas palabras, dado que la luz polarizada circularmente es en sí misma "quiral", interactúa de manera diferente con las moléculas quirales . Es decir, los dos tipos de luz polarizada circularmente se absorben en diferentes grados. En un experimento de CD, se irradian alternativamente cantidades iguales de luz polarizada circularmente izquierda y derecha de una longitud de onda seleccionada en una muestra (quiral). Una de las dos polarizaciones se absorbe más que la otra, y se mide esta diferencia de absorción dependiente de la longitud de onda, lo que produce el espectro de CD de la muestra. Debido a la interacción con la molécula, el vector de campo eléctrico de la luz traza una trayectoria elíptica después de pasar a través de la muestra.

Es importante que la quiralidad de la molécula sea conformacional y no estructural. Es decir, por ejemplo, una molécula de proteína con una estructura secundaria helicoidal puede tener una CD que cambia con los cambios en la conformación.

Absorbancia delta

Por definición,

${\displaystyle \Delta A=A_{\mathrm {L} }-A_{\mathrm {R} }\,}$

donde (Delta Absorbancia) es la diferencia entre la absorbancia de la luz polarizada circularmente a la izquierda (LCP) y la luz polarizada circularmente a la derecha (RCP) (esto es lo que se mide habitualmente). es una función de la longitud de onda , por lo que para que una medición sea significativa se debe conocer la longitud de onda en la que se realizó. ${\displaystyle \Delta A}$ ${\displaystyle \Delta A}$

Dicroísmo circular molar

También se puede expresar, aplicando la ley de Beer , como:

${\displaystyle \Delta A=(\varepsilon _{\mathrm {L} }-\varepsilon _{\mathrm {R} })Cl\,}$

dónde

${\displaystyle \varepsilon _{\mathrm {L} }}$y son los coeficientes de extinción molar para la luz LCP y RCP, ${\displaystyle \varepsilon _{\mathrm {R} }}$

${\displaystyle C}$es la concentración molar ,

${\displaystyle l}$es la longitud del camino en centímetros (cm).

Entonces

${\displaystyle \Delta \varepsilon =\varepsilon _{\mathrm {L} }-\varepsilon _{\mathrm {R} }\,}$

es el dicroísmo circular molar. Esta propiedad intrínseca es lo que generalmente se entiende por dicroísmo circular de la sustancia. Dado que es una función de la longitud de onda, un valor de dicroísmo circular molar ( ) debe especificar la longitud de onda en la que es válido. ${\displaystyle \Delta \varepsilon }$ ${\displaystyle \Delta \varepsilon }$

Efectos extrínsecos sobre el dicroísmo circular

En muchas aplicaciones prácticas del dicroísmo circular (CD), como se analiza a continuación, el CD medido no es simplemente una propiedad intrínseca de la molécula, sino que depende de la conformación molecular. En tal caso, el CD también puede ser una función de la temperatura, la concentración y el entorno químico, incluidos los disolventes. En este caso, el valor de CD informado también debe especificar estos otros factores relevantes para que sea significativo.

En estructuras ordenadas que carecen de simetría rotacional doble, la actividad óptica ^{[8] [9],} incluida la transmisión diferencial ^[10] (y la reflexión ^[11] ) de ondas polarizadas circularmente, también depende de la dirección de propagación a través del material. En este caso, la denominada quiralidad 3D extrínseca está asociada con la orientación mutua del haz de luz y la estructura.

Elipticidad molar

Aunque se suele medir, por razones históricas la mayoría de las mediciones se expresan en grados de elipticidad. La elipticidad molar es el dicroísmo circular corregido por concentración. El dicroísmo circular molar y la elipticidad molar, , se pueden interconvertir fácilmente mediante la ecuación: ${\displaystyle \Delta A}$ ${\displaystyle [\theta ]}$

La luz polarizada elíptica (violeta) está compuesta de contribuciones desiguales de luz polarizada circular derecha (azul) e izquierda (roja).

${\displaystyle [\theta ]=3298.2\,\Delta \varepsilon .\,}$

Esta relación se deriva definiendo la elipticidad de la polarización como:

${\displaystyle \tan \theta ={\frac {E_{\mathrm {R} }-E_{\mathrm {L} }}{E_{\mathrm {R} }+E_{\mathrm {L} }}}\,}$

dónde

${\displaystyle E_{\mathrm {R} }}$y son las magnitudes de los vectores del campo eléctrico de la luz polarizada circularmente hacia la derecha y hacia la izquierda, respectivamente. ${\displaystyle E_{\mathrm {L} }}$

Cuando es igual (cuando no hay diferencia en la absorbancia de la luz polarizada circular derecha e izquierda), es 0° y la luz está polarizada linealmente . Cuando o es igual a cero (cuando hay una absorbancia completa de la luz polarizada circular en una dirección), es 45° y la luz está polarizada circularmente . ${\displaystyle E_{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle E_{\mathrm {L} }}$ ${\displaystyle \theta }$ ${\displaystyle E_{\mathrm {R} }}$ ${\displaystyle E_{\mathrm {L} }}$ ${\displaystyle \theta }$

En general, el efecto del dicroísmo circular es pequeño, por lo que es pequeño y se puede aproximar como en radianes . Como la intensidad o irradiancia , , de la luz es proporcional al cuadrado del vector de campo eléctrico, la elipticidad se convierte en: ${\displaystyle \tan \theta }$ ${\displaystyle \theta }$ ${\displaystyle I}$

${\displaystyle \theta ({\text{radians}})={\frac {(I_{\mathrm {R} }^{1/2}-I_{\mathrm {L} }^{1/2})}{(I_{\mathrm {R} }^{1/2}+I_{\mathrm {L} }^{1/2})}}\,}$

Luego, sustituyendo I utilizando la ley de Beer en forma de logaritmo natural :

${\displaystyle I=I_{0}\mathrm {e} ^{-A\ln 10}\,}$

La elipticidad ahora se puede escribir como:

${\displaystyle \theta ({\text{radians}})={\frac {(\mathrm {e} ^{{\frac {-A_{\mathrm {R} }}{2}}\ln 10}-\mathrm {e} ^{{\frac {-A_{\mathrm {L} }}{2}}\ln 10})}{(\mathrm {e} ^{{\frac {-A_{\mathrm {R} }}{2}}\ln 10}+\mathrm {e} ^{{\frac {-A_{\mathrm {L} }}{2}}\ln 10})}}={\frac {\mathrm {e} ^{\Delta A{\frac {\ln 10}{2}}}-1}{\mathrm {e} ^{\Delta A{\frac {\ln 10}{2}}}+1}}\,}$

Dado que , esta expresión se puede aproximar expandiendo las exponenciales en una serie de Taylor a primer orden y luego descartando términos de en comparación con la unidad y convirtiendo de radianes a grados: ${\displaystyle \Delta A\ll 1}$ ${\displaystyle \Delta A}$

${\displaystyle \theta ({\text{degrees}})=\Delta A\left({\frac {\ln 10}{4}}\right)\left({\frac {180}{\pi }}\right)\,}$

La dependencia lineal de la concentración de soluto y la longitud del recorrido se elimina definiendo la elipticidad molar como,

${\displaystyle [\theta ]={\frac {100\theta }{Cl}}\,}$

Luego, combinando las dos últimas expresiones con la ley de Beer , la elipticidad molar queda:

${\displaystyle [\theta ]=100\,\Delta \varepsilon \left({\frac {\ln 10}{4}}\right)\left({\frac {180}{\pi }}\right)=3298.2\,\Delta \varepsilon \,}$

Históricamente, las unidades de elipticidad molar son (deg·cm2 ^/ dmol). Para calcular la elipticidad molar, se deben conocer la concentración de la muestra (g/L), la longitud del camino óptico de la celda (cm) y el peso molecular (g/mol).

Si la muestra es una proteína, se suele utilizar el peso medio de los residuos (peso molecular promedio de los residuos de aminoácidos que contiene) en lugar del peso molecular, tratando básicamente la proteína como una solución de aminoácidos. El uso de la elipticidad media de los residuos facilita la comparación de la CD de proteínas de diferente peso molecular; el uso de esta CD normalizada es importante en los estudios de la estructura de las proteínas.

Elipticidad media del residuo

Los métodos para estimar la estructura secundaria en polímeros, proteínas y polipéptidos en particular, a menudo requieren que el espectro de elipticidad molar medido se convierta a un valor normalizado, específicamente un valor independiente de la longitud del polímero. Para este propósito se utiliza la elipticidad media de los residuos; es simplemente la elipticidad molar medida de la molécula dividida por el número de unidades monoméricas (residuos) en la molécula.

Aplicación a moléculas biológicas

Panel superior: Espectroscopia de dicroísmo circular en la región de longitud de onda ultravioleta (UV-CD) de la proteína de fusión MBP-citocromo b ₆ en diferentes soluciones de detergente. Se muestra que la proteína en DM, así como en solución de Triton X-100, recuperó su estructura. Sin embargo, los espectros obtenidos a partir de la solución de SDS muestran una disminución de la elipticidad en el rango entre 200 y 210 nm, lo que indica una recuperación incompleta de la estructura secundaria.
Panel inferior: El contenido de estructuras secundarias predichas a partir de los espectros de CD utilizando el algoritmo CDSSTR. La proteína en solución de SDS muestra un mayor contenido de estructuras desordenadas y una disminución del contenido de hélices. ^[12]

En general, este fenómeno se manifiesta en las bandas de absorción de cualquier molécula ópticamente activa . En consecuencia, las moléculas biológicas presentan dicroísmo circular, debido a sus componentes dextrógiros y levógiros . Aún más importante es que una estructura secundaria también impartirá un CD distintivo a sus respectivas moléculas. Por lo tanto, la hélice alfa de las proteínas y la doble hélice de los ácidos nucleicos tienen firmas espectrales de CD representativas de sus estructuras. La capacidad del CD para dar una firma estructural representativa lo convierte en una poderosa herramienta en la bioquímica moderna con aplicaciones que se pueden encontrar en prácticamente todos los campos de estudio.

La CD está estrechamente relacionada con la técnica de dispersión rotatoria óptica (ORD) y, en general, se considera más avanzada. La CD se mide en las bandas de absorción de la molécula de interés o cerca de ellas, mientras que la ORD se puede medir lejos de estas bandas. La ventaja de la CD es evidente en el análisis de datos. Los elementos estructurales se distinguen más claramente, ya que sus bandas registradas no se superponen ampliamente en longitudes de onda particulares, como ocurre en la ORD. En principio, estas dos mediciones espectrales se pueden interconvertir a través de una transformada integral ( relación de Kramers-Kronig ), si se incluyen todas las absorciones en las mediciones.

El espectro de CD ultravioleta ( UV ) lejano de las proteínas puede revelar características importantes de su estructura secundaria . Los espectros de CD se pueden utilizar fácilmente para estimar la fracción de una molécula que está en la conformación de hélice alfa , la conformación de lámina beta , la conformación de giro beta o alguna otra conformación (por ejemplo, bobina aleatoria ). ^{[13] [14] [15] [16]} Estas asignaciones fraccionarias imponen restricciones importantes a las posibles conformaciones secundarias en las que puede estar la proteína. El CD no puede, en general, decir dónde se encuentran las hélices alfa que se detectan dentro de la molécula o incluso predecir completamente cuántas hay. A pesar de esto, el CD es una herramienta valiosa, especialmente para mostrar cambios en la conformación. Puede, por ejemplo, utilizarse para estudiar cómo cambia la estructura secundaria de una molécula en función de la temperatura o de la concentración de agentes desnaturalizantes, por ejemplo, cloruro de guanidinio o urea . De esta manera, puede revelar información termodinámica importante sobre la molécula (como la entalpía y la energía libre de Gibbs de desnaturalización) que no se puede obtener fácilmente de otra manera. Cualquiera que intente estudiar una proteína encontrará que la espectroscopia de conformación continua es una herramienta valiosa para verificar que la proteína está en su conformación nativa antes de emprender experimentos extensos y/o costosos con ella. Además, existen otros usos para la espectroscopia de conformación continua en la química de proteínas no relacionados con la estimación de la fracción de hélice alfa. Además, la espectroscopia de conformación continua se ha utilizado en estudios de interfaz bioinorgánica. Específicamente, se ha utilizado para analizar las diferencias en la estructura secundaria de una proteína diseñada antes y después de la titulación con un reactivo. ^[17]

El espectro de CD UV cercano (>250 nm) de las proteínas proporciona información sobre la estructura terciaria . Las señales obtenidas en la región de 250-300 nm se deben a la absorción, la orientación dipolar y la naturaleza del entorno circundante de los aminoácidos fenilalanina, tirosina, cisteína (o puentes disulfuro SS ) y triptófano . A diferencia de la CD UV lejana, el espectro de CD UV cercano no se puede asignar a ninguna estructura 3D particular. En cambio, los espectros de CD UV cercano proporcionan información estructural sobre la naturaleza de los grupos prostéticos en las proteínas, por ejemplo, los grupos hemo en la hemoglobina y el citocromo c .

La espectroscopia de CD visible es una técnica muy poderosa para estudiar las interacciones metal-proteína y puede resolver transiciones electrónicas d-d individuales como bandas separadas. Los espectros de CD en la región de luz visible solo se producen cuando un ion metálico está en un entorno quiral, por lo tanto, los iones metálicos libres en solución no se detectan. Esto tiene la ventaja de observar solo el metal unido a la proteína, por lo que la dependencia del pH y las estequiometrías se obtienen fácilmente. La actividad óptica en complejos de iones metálicos de transición se ha atribuido a efectos configuracionales, conformacionales y vecinales. Klewpatinond y Viles (2007) han producido un conjunto de reglas empíricas para predecir la apariencia de los espectros de CD visibles para complejos cuadrado-planares de Cu ²⁺ y Ni ²⁺ que involucran histidina y coordinación de cadena principal.

La cromatografía de difracción de rayos X (CD) proporciona información estructural menos específica que la cristalografía de rayos X y la espectroscopia de RMN de proteínas , por ejemplo, que proporcionan datos con resolución atómica. Sin embargo, la espectroscopia de CD es un método rápido que no requiere grandes cantidades de proteínas ni un procesamiento extenso de datos. Por lo tanto, la CD se puede utilizar para estudiar una gran cantidad de condiciones de disolventes , como la temperatura , el pH , la salinidad y la presencia de varios cofactores.

La espectroscopia de CD se utiliza habitualmente para estudiar proteínas en solución y, por tanto, complementa los métodos que estudian el estado sólido. Esto también supone una limitación, ya que muchas proteínas están embebidas en membranas en su estado nativo y las soluciones que contienen estructuras de membrana suelen ser muy dispersantes. La CD se mide a veces en películas delgadas.

También se ha realizado espectroscopia de CD utilizando materiales semiconductores como TiO ₂ para obtener señales grandes en el rango de longitudes de onda UV, donde a menudo ocurren las transiciones electrónicas de las biomoléculas. ^[18]

Limitaciones experimentales

También se ha estudiado la CD en carbohidratos , pero con un éxito limitado debido a las dificultades experimentales asociadas con la medición de los espectros de CD en la región ultravioleta de vacío (VUV) del espectro (100-200 nm), donde se encuentran las bandas de CD correspondientes de carbohidratos no sustituidos. Se han medido con éxito carbohidratos sustituidos con bandas por encima de la región VUV.

La medición de CD también se complica por el hecho de que los sistemas de tampón acuosos típicos a menudo absorben en el rango donde las características estructurales exhiben absorción diferencial de luz polarizada circularmente. Los tampones de fosfato , sulfato , carbonato y acetato generalmente son incompatibles con CD a menos que se diluyan extremadamente, por ejemplo, en el rango de 10 a 50 mM. El sistema de tampón TRIS debe evitarse por completo cuando se realiza CD de UV lejano. Los compuestos de borato y onio se utilizan a menudo para establecer el rango de pH apropiado para los experimentos de CD. Algunos experimentadores han sustituido el ion cloruro por fluoruro porque el fluoruro absorbe menos en el UV lejano, y algunos han trabajado en agua pura. Otra técnica, casi universal, es minimizar la absorción de disolvente mediante el uso de celdas de longitud de trayectoria más corta cuando se trabaja en el UV lejano, las longitudes de trayectoria de 0,1 mm no son poco comunes en este trabajo.

Además de medirse en sistemas acuosos, la CD, particularmente la CD de UV lejano, se puede medir en solventes orgánicos, por ejemplo, etanol, metanol, trifluoroetanol (TFE). Este último tiene la ventaja de inducir la formación de la estructura de las proteínas, induciendo láminas beta en algunas y hélices alfa en otras, que no mostrarían en condiciones acuosas normales. Sin embargo, los solventes orgánicos más comunes, como acetonitrilo , THF , cloroformo y diclorometano , son incompatibles con la CD de UV lejano.

Puede resultar interesante observar que los espectros de CD de proteínas utilizados en la estimación de la estructura secundaria están relacionados con las absorciones orbitales π a π* de los enlaces amida que unen los aminoácidos. Estas bandas de absorción se encuentran en parte en el denominado ultravioleta de vacío (longitudes de onda inferiores a unos 200 nm). La región de longitud de onda de interés es en realidad inaccesible en el aire debido a la fuerte absorción de luz por parte del oxígeno en estas longitudes de onda. En la práctica, estos espectros no se miden en vacío, sino en un instrumento sin oxígeno (lleno de gas nitrógeno puro ).

Una vez eliminado el oxígeno, quizás el segundo factor técnico más importante para trabajar por debajo de los 200 nm sea diseñar el resto del sistema óptico para que tenga bajas pérdidas en esta región. En este sentido, resulta fundamental el uso de espejos aluminizados cuyos recubrimientos se han optimizado para lograr bajas pérdidas en esta región del espectro.

La fuente de luz habitual en estos instrumentos es una lámpara de xenón de arco corto y alta presión . Las lámparas de arco de xenón comunes no son adecuadas para su uso en la zona de baja radiación ultravioleta. En su lugar, se deben utilizar lámparas especialmente construidas con envolturas hechas de sílice fundida sintética de alta pureza .

La luz de fuentes de sincrotrón tiene un flujo mucho mayor en longitudes de onda cortas y se ha utilizado para registrar CD de hasta 160 nm. En 2010, el espectrofotómetro de CD en la instalación de anillo de almacenamiento de electrones ISA en la Universidad de Aarhus en Dinamarca se utilizó para registrar espectros de CD de estado sólido de hasta 120 nm. ^[19] A nivel mecánico cuántico , la densidad de características del dicroísmo circular y la rotación óptica son idénticas. La dispersión rotatoria óptica y el dicroísmo circular comparten el mismo contenido de información cuántica .

Véase también

• Selectividad de espín inducida por quiralidad
• Actividad óptica de dispersión hiper-Rayleigh
• Dicroísmo lineal
• Dicroísmo circular magnético
• Actividad óptica
• Isomería óptica
• Rotación óptica
• Dispersión óptica rotatoria
• Banco de datos sobre dicroísmo circular de proteínas
• Espectroscopia de dicroísmo circular por radiación de sincrotrón
• Dicroísmo circular de dos fotones
• Dicroísmo circular vibracional

Referencias

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3. Introducción a la teoría cuántica 2ED David Park Sec 2.2 Pg32 "...la polarización de un haz de luz es exactamente el mismo tipo de cosa que el giro de un haz de electrones, las diferencias de terminología reflejan sólo los accidentes del orden histórico del descubrimiento".
4. Gerald D. Fasman (1996). Dicroísmo circular y análisis conformacional de biomoléculas. Springer. pp. 3–. ISBN 978-0-306-45142-3. Consultado el 29 de abril de 2011 .
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Enlaces externos

• Espectroscopia de dicroísmo circular de Alliance Protein Laboratories, un proveedor de servicios comerciales
• Introducción a la espectroscopia de dicroísmo circular por Applied Photophysics, un proveedor de equipos
• Un tutorial animado, paso a paso, sobre dicroísmo circular y rotación óptica por el profesor Valev.