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Complejo citocromo b6f

El complejo citocromo b 6 f (plastoquinol/plastocianina reductasa o plastoquinol/plastocianina oxidorreductasa; EC 7.1.1.6) es una enzima que se encuentra en la membrana tilacoide de los cloroplastos de plantas, cianobacterias y algas verdes , que cataliza la transferencia de electrones del plastoquinol a plastocianina :

plastoquinol + 2 plastocianina oxidada + 2 H + [lado 1] plastoquinona + 2 plastocianina reducida + 4 H + [lado 2]. [1]

La reacción es análoga a la reacción catalizada por el citocromo bc 1 (Complejo III) de la cadena de transporte de electrones mitocondrial . Durante la fotosíntesis , el complejo citocromo b 6 f es un paso a lo largo de la cadena que transfiere electrones del fotosistema II al fotosistema I y, al mismo tiempo, bombea protones al espacio tilacoide, contribuyendo a la generación de un gradiente electroquímico (energía) [2 ] que luego se utiliza para sintetizar ATP a partir de ADP .

Estructura enzimática

El complejo citocromo b 6 f es un dímero, y cada monómero está compuesto por ocho subunidades. [3] Estos constan de cuatro subunidades grandes: un citocromo f de 32 kDa con un citocromo de tipo c, un citocromo b 6 de 25 kDa con un grupo hemo de bajo y alto potencial, una proteína Rieske de hierro-azufre de 19 kDa que contiene un [ grupo 2Fe-2S] y una subunidad IV de 17 kDa; junto con cuatro subunidades pequeñas (3-4 kDa): PetG, PetL, PetM y PetN. [3] [4] El peso molecular total es 217 kDa.

Las estructuras cristalinas de los complejos del citocromo b 6 f de Chlamydomonas reinhardtii , Mastigocladus laminosus y Nostoc sp. Se han determinado PCC 7120. [2] [5] [6] [7] [8] [9]

El núcleo del complejo es estructuralmente similar al núcleo del citocromo bc 1 . El citocromo b 6 y la subunidad IV son homólogos al citocromo b , [10] y las proteínas Rieske hierro-azufre de los dos complejos son homólogas. [11] Sin embargo, el citocromo f y el citocromo c 1 no son homólogos. [12]

El citocromo b 6 f contiene siete grupos protésicos . [13] [14] Cuatro se encuentran tanto en el citocromo b 6 f como en bc 1 : el hemo de tipo c del citocromo c 1 y f, los dos hemo de tipo b (b p y b n ) en bc 1 y b 6 f, y el grupo [2Fe-2S] de la proteína Rieske. En el citocromo b 6 f se encuentran tres grupos protésicos únicos : clorofila a , β-caroteno y hemo c n (también conocido como hemo x). [5]

El espacio entre monómeros dentro del núcleo del dímero del complejo citocromo b6f está ocupado por lípidos, [9] que proporcionan direccionalidad a la transferencia de electrones hemo-hem mediante la modulación del entorno dieléctrico intraproteico. [15]

función biológica

Mutante del citocromo b 6 f del tabaco ( Nicotiana tabacum ) (derecha) junto a una planta normal. Las plantas se utilizan en la investigación de la fotosíntesis para investigar la fotofosforilación cíclica.

En la fotosíntesis , el complejo citocromo b 6 f funciona para mediar la transferencia de electrones y de energía entre los dos complejos del centro de reacción fotosintética, el fotosistema II y el fotosistema I , mientras transfiere protones desde el estroma del cloroplasto a través de la membrana tilacoide hacia la luz . [2] El transporte de electrones a través del citocromo b 6 f es responsable de crear el gradiente de protones que impulsa la síntesis de ATP en los cloroplastos. [4]

En una reacción separada, el complejo citocromo b 6 f desempeña un papel central en la fotofosforilación cíclica , cuando el NADP + no está disponible para aceptar electrones de la ferredoxina reducida . [16] Este ciclo, impulsado por la energía de P700 + , contribuye a la creación de un gradiente de protones que puede utilizarse para impulsar la síntesis de ATP. Se ha demostrado que este ciclo es esencial para la fotosíntesis, [17] ayudando a mantener la proporción adecuada de producción de ATP/NADPH para la fijación de carbono . [18] [19]

Las reacciones de desprotonación-oxidación del quinol del lado p dentro del complejo citocromo b6f se han implicado en la generación de especies reactivas de oxígeno. [20] Se ha sugerido que una molécula integral de clorofila ubicada dentro del sitio de oxidación del quinol desempeña una función estructural, no fotoquímica, para mejorar la tasa de formación de especies reactivas de oxígeno, posiblemente para proporcionar una vía redox para la comunicación intracelular. [21]

Mecanismo de reacción

El complejo citocromo b 6 f es responsable de la transferencia de electrones " no cíclica " (1) y " cíclica " (2) entre dos portadores redox móviles, el plastoquinol (QH 2 ) y la plastocianina (Pc):

El citocromo b 6 f cataliza la transferencia de electrones del plastoquinol a la plastocianina, mientras bombea dos protones desde el estroma a la luz del tilacoide:

QH 2 + 2Pc(Cu 2+ ) + 2H + (estroma) → Q + 2Pc(Cu + ) + 4H + (lumen) [16]

Esta reacción ocurre a través del ciclo Q como en el Complejo III. [22] El plastoquinol actúa como portador de electrones, transfiriendo sus dos electrones a cadenas de transporte de electrones (ETC) de alto y bajo potencial a través de un mecanismo llamado bifurcación de electrones . [23] El complejo contiene hasta tres moléculas de plastoquinona que forman una red de transferencia de electrones que son responsables del funcionamiento del ciclo Q y sus funciones catalíticas y de detección redox en la fotosíntesis. [24]

ciclo q

Ciclo Q del citocromo b 6 f.

Primera mitad del ciclo Q

  1. QH 2 se une al lado 'p' positivo (lado de la luz) del complejo. El centro hierro-azufre (ETC de alto potencial) lo oxida a semiquinona (SQ) y libera dos protones a la luz del tilacoide [ cita necesaria ] .
  2. El centro reducido de hierro-azufre transfiere su electrón a través del citocromo f a Pc.
  3. En el ETC de bajo potencial, SQ transfiere su electrón al hemo b p del citocromo b6.
  4. El hemo b p luego transfiere el electrón al hemo b n .
  5. El hemo b n reduce Q con un electrón para formar SQ.

Segunda mitad del ciclo Q

  1. Un segundo QH2 se une al complejo.
  2. En el ETC de alto potencial, un electrón reduce otro Pc oxidado.
  3. En el ETC de bajo potencial, el electrón del hemo b n se transfiere a SQ, y el Q 2− completamente reducido toma dos protones del estroma para formar QH 2 .
  4. El Q oxidado y el QH 2 reducido que se ha regenerado difunden hacia el interior de la membrana.

Transferencia cíclica de electrones

A diferencia del Complejo III, el citocromo b 6 f cataliza otra reacción de transferencia de electrones que es fundamental para la fotofosforilación cíclica . El electrón de la ferredoxina (Fd) se transfiere a la plastoquinona y luego al complejo citocromo b 6 f para reducir la plastocianina, que se reoxida por P700 en el fotosistema I. [25] El mecanismo exacto de la reducción de la plastoquinona por la ferredoxina aún está bajo investigación. Una propuesta es que existe una ferredoxina:plastoquinona-reductasa o una NADP deshidrogenasa. [25] Dado que el hemo x no parece ser necesario para el ciclo Q y no se encuentra en el Complejo III, se ha propuesto que se utilice para la fotofosforilación cíclica mediante el siguiente mecanismo: [23] [26]

  1. Fd (rojo) + hemo x (ox) → Fd (ox) + hemo x (rojo)
  2. hemo x (rojo) + Fd (rojo) + Q + 2H + → hemo x (ox) + Fd (ox) + QH 2

Referencias

  1. ^ ExploraEnz: EC 7.1.1.6
  2. ^ abc Hasan SS, Yamashita E, Baniulis D, Cramer WA (marzo de 2013). "Vías de transferencia de protones dependientes de quinona en el complejo fotosintético del citocromo b6f". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (11): 4297–302. doi : 10.1073/pnas.1222248110 . PMC  3600468 . PMID  23440205.
  3. ^ ab Whitelegge JP, Zhang H, Aguilera R, Taylor RM, Cramer WA (octubre de 2002). "Espectrometría de masas de ionización por electropulverización de cromatografía líquida de cobertura total de subunidades (LCMS +) de una proteína de membrana oligomérica: complejo de citocromo b (6) f de espinacas y la cianobacteria Mastigocladus laminosus". Proteómica molecular y celular . 1 (10): 816–27. doi : 10.1074/mcp.m200045-mcp200 . PMID  12438564.
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Otras lecturas

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