El ciclo Q (denominado así por el quinol ) describe una serie de oxidaciones y reducciones secuenciales del transportador de electrones lipofílico, la coenzima Q (CoQ), entre las formas ubiquinol y ubiquinona . Estas reacciones pueden dar como resultado el movimiento neto de protones a través de una bicapa lipídica (en el caso de las mitocondrias, la membrana mitocondrial interna ).
El ciclo Q fue propuesto por primera vez por Peter D. Mitchell , aunque ahora se acepta una versión modificada del esquema original de Mitchell como el mecanismo por el cual el Complejo III mueve protones (es decir, cómo el complejo III contribuye a la generación bioquímica del protón o gradiente de pH, que se utiliza para la generación bioquímica de ATP ).
La primera reacción del ciclo Q es la oxidación de 2 electrones del ubiquinol por dos oxidantes, c 1 (Fe 3+ ) y ubiquinona:
La segunda reacción del ciclo implica la oxidación de 2 electrones de un segundo ubiquinol por dos oxidantes, un c 1 fresco (Fe 3+ ) y el CoQ' −• producido en el primer paso:
Estas reacciones netas están mediadas por mediadores de transferencia de electrones que incluyen un grupo Rieske 2Fe-2S (derivación a c 1 ) y c b (derivación a CoQ' y luego a CoQ' −• )
En los cloroplastos, una reacción similar se realiza con la plastoquinona mediante el complejo citocromo b6f .
El funcionamiento del ciclo Q modificado en el complejo III da como resultado la reducción del citocromo c , la oxidación del ubiquinol a ubiquinona y la transferencia de cuatro protones al espacio intermembrana, por cada proceso de dos ciclos.
El ubiquinol (QH 2 ) se une al sitio Q o del complejo III a través de un enlace de hidrógeno con His182 de la proteína de hierro-azufre de Rieske y Glu272 del citocromo b . La ubiquinona (Q), a su vez, se une al sitio Q i del complejo III. El ubiquinol se oxida de forma divergente (cede un electrón cada uno) a la proteína de hierro-azufre (FeS) de Rieske y al hemo b L . Esta reacción de oxidación produce una semiquinona transitoria antes de la oxidación completa a ubiquinona, que luego abandona el sitio Q o del complejo III.
Después de haber adquirido un electrón del ubiquinol, la "proteína FeS" se libera de su donador de electrones y puede migrar a la subunidad Citocromo c 1. La "proteína FeS" luego dona su electrón al Citocromo c 1 , reduciendo su grupo hemo unido. [1] [2] El electrón se transfiere desde allí a una molécula oxidada de Citocromo c unida externamente al complejo III, que luego se disocia del complejo. Además, la reoxidación de la "proteína FeS" libera el protón unido a His181 en el espacio intermembrana.
El otro electrón, que fue transferido al hemo b L , se utiliza para reducir el hemo b H , que a su vez transfiere el electrón a la ubiquinona unida en el sitio Q i . El movimiento de este electrón es desfavorable energéticamente, ya que el electrón se mueve hacia el lado cargado negativamente de la membrana. Esto se compensa con un cambio favorable en E M de −100 mV en B L a +50 mV en el hemo B H. [ cita requerida ] La ubiquinona unida se reduce así a un radical semiquinona . El protón tomado por Glu272 se transfiere posteriormente a una cadena de agua unida por hidrógeno a medida que Glu272 gira 170° para unir por hidrógeno una molécula de agua, a su vez unida por hidrógeno a un propionato del hemo b L. [3]
Como el último paso deja una semiquinona inestable en el sitio Q i , la reacción aún no se ha completado por completo. Es necesario un segundo ciclo Q, en el que la segunda transferencia de electrones desde el citocromo b H reduce la semiquinona a ubiquinol. Los productos finales del ciclo Q son cuatro protones que entran en el espacio intermembrana, dos de la matriz y dos de la reducción de dos moléculas de citocromo c. El citocromo c reducido finalmente se reoxida mediante el complejo IV . El proceso es cíclico, ya que el ubiquinol creado en el sitio Q i se puede reutilizar uniéndose al sitio Q o del complejo III.