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Catalasa

La catalasa es una enzima común que se encuentra en casi todos los organismos vivos expuestos al oxígeno (como bacterias , plantas y animales) y que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno . [5] Es una enzima muy importante para proteger a la célula del daño oxidativo causado por las especies reactivas de oxígeno (ROS). La catalasa tiene uno de los índices de recambio más altos de todas las enzimas; una molécula de catalasa puede convertir millones de moléculas de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno cada segundo. [6]

La catalasa es un tetrámero de cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de más de 500 aminoácidos de longitud. [7] Contiene cuatro grupos hemo que contienen hierro que permiten que la enzima reaccione con el peróxido de hidrógeno. El pH óptimo para la catalasa humana es de aproximadamente 7, [8] y tiene un máximo bastante amplio: la velocidad de reacción no cambia apreciablemente entre pH 6,8 y 7,5. [9] El pH óptimo para otras catalasas varía entre 4 y 11 según la especie. [10] La temperatura óptima también varía según la especie. [11]

Estructura

La catalasa humana forma un tetrámero compuesto de cuatro subunidades , cada una de las cuales puede dividirse conceptualmente en cuatro dominios. [12] El núcleo extenso de cada subunidad es generado por un barril β antiparalelo de ocho cadenas (β1-8), con conectividad vecina más cercana cubierta por bucles de barril β en un lado y bucles α9 en el otro. [12] Un dominio helicoidal en una cara del barril β está compuesto de cuatro hélices C-terminales (α16, α17, α18 y α19) y cuatro hélices derivadas de residuos entre β4 y β5 (α4, α5, α6 y α7). [12] El empalme alternativo puede dar como resultado diferentes variantes de proteína.

Historia

La catalasa fue descubierta por primera vez en 1818 por Louis Jacques Thénard , quien descubrió el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ). Thénard sugirió que su descomposición era causada por una sustancia desconocida. En 1900, Oscar Loew fue el primero en darle el nombre de catalasa y la encontró en muchas plantas y animales. [13] En 1937, James B. Sumner y Alexander Dounce cristalizaron la catalasa del hígado de res [14] y se midió el peso molecular en 1938. [15]

La secuencia de aminoácidos de la catalasa bovina se determinó en 1969, [16] y la estructura tridimensional en 1981. [17]

Función

Mecanismo molecular

Aunque actualmente no se conoce el mecanismo completo de la catalasa, [18] se cree que la reacción ocurre en dos etapas:

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O =Fe(IV ) -E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe (III ) -E + O2 [ 18]

Aquí, Fe(IV)-E representa el centro de hierro del grupo hemo unido a la enzima. Fe(IV)-E(.+) es una forma mesomérica de Fe(V)-E, lo que significa que el hierro no se oxida completamente a +V, sino que recibe cierta densidad electrónica estabilizadora del ligando hemo, que luego se muestra como un catión radical (.+).

A medida que el peróxido de hidrógeno entra en el sitio activo , no interactúa con los aminoácidos Asn148 ( asparagina en la posición 148) e His75 , lo que hace que un protón ( ion hidrógeno ) se transfiera entre los átomos de oxígeno. El átomo de oxígeno libre se coordina, liberando la molécula de agua recién formada y Fe(IV)=O. Fe(IV)=O reacciona con una segunda molécula de peróxido de hidrógeno para reformar Fe(III)-E y producir agua y oxígeno. [18] La reactividad del centro de hierro puede mejorarse mediante la presencia del ligando fenolato de Tyr358 en la quinta posición de coordinación, que puede ayudar en la oxidación del Fe(III) a Fe(IV). La eficiencia de la reacción también puede mejorarse mediante las interacciones de His75 y Asn148 con intermediarios de reacción . [18] La descomposición del peróxido de hidrógeno por la catalasa procede de acuerdo con una cinética de primer orden, siendo la velocidad proporcional a la concentración de peróxido de hidrógeno. [19]

La catalasa también puede catalizar la oxidación, por peróxido de hidrógeno , de diversos metabolitos y toxinas, entre ellos el formaldehído , el ácido fórmico , los fenoles , el acetaldehído y los alcoholes . Lo hace según la siguiente reacción:

H2O2 + H2R → 2H2O + R​​

No se conoce el mecanismo exacto de esta reacción.

Cualquier ion de metal pesado (como los cationes de cobre en el sulfato de cobre (II) ) puede actuar como un inhibidor no competitivo de la catalasa. Sin embargo, "la deficiencia de cobre puede conducir a una reducción de la actividad de la catalasa en tejidos, como el corazón y el hígado". [20] Además, el veneno cianuro es un inhibidor no competitivo [21] de la catalasa en altas concentraciones de peróxido de hidrógeno . [22] El arsenato actúa como un activador . [23] Las estructuras proteicas tridimensionales de los intermediarios de la catalasa peroxidada están disponibles en el Protein Data Bank .

Papel celular

El peróxido de hidrógeno es un subproducto nocivo de muchos procesos metabólicos normales ; para evitar daños a las células y los tejidos, debe convertirse rápidamente en otras sustancias menos peligrosas. Con este fin, las células utilizan con frecuencia la catalasa para catalizar rápidamente la descomposición del peróxido de hidrógeno en moléculas de oxígeno y agua gaseosas menos reactivas . [24]

Los ratones modificados genéticamente para carecer de catalasa son inicialmente fenotípicamente normales. [25] Sin embargo, la deficiencia de catalasa en ratones puede aumentar la probabilidad de desarrollar obesidad , hígado graso, [26] y diabetes tipo 2. [27] Algunos humanos tienen niveles muy bajos de catalasa ( acatalasia ), pero muestran pocos efectos nocivos.

El aumento del estrés oxidativo que se produce con el envejecimiento en los ratones se alivia con la sobreexpresión de catalasa. [28] Los ratones que sobreexpresan la catalasa no muestran la pérdida asociada con la edad de espermatozoides , células germinales testiculares y células de Sertoli que se observa en los ratones de tipo salvaje. El estrés oxidativo en los ratones de tipo salvaje induce habitualmente daño oxidativo del ADN (medido como 8-oxodG ) en los espermatozoides con el envejecimiento, pero estos daños se reducen significativamente en los ratones envejecidos que sobreexpresan la catalasa. [28] Además, estos ratones que sobreexpresan la catalasa no muestran una disminución en el número de crías por camada dependiente de la edad. La sobreexpresión de la catalasa dirigida a las mitocondrias extiende la vida útil de los ratones. [29]

En los eucariotas , la catalasa se encuentra generalmente en un orgánulo celular llamado peroxisoma . [30] Los peroxisomas en las células vegetales están involucrados en la fotorrespiración (el uso de oxígeno y la producción de dióxido de carbono) y la fijación simbiótica de nitrógeno (la descomposición del nitrógeno diatómico (N 2 ) en átomos de nitrógeno reactivos). El peróxido de hidrógeno se utiliza como un potente agente antimicrobiano cuando las células se infectan con un patógeno. Los patógenos catalasa-positivos, como Mycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophila y Campylobacter jejuni , producen catalasa para desactivar los radicales peróxido, lo que les permite sobrevivir ilesos dentro del huésped . [31]

Al igual que la alcohol deshidrogenasa , la catalasa convierte el etanol en acetaldehído, pero es poco probable que esta reacción sea fisiológicamente significativa. [32]

Distribución entre organismos

La gran mayoría de los organismos conocidos utilizan catalasa en todos los órganos , con concentraciones particularmente altas en el hígado de los mamíferos. [33] La catalasa se encuentra principalmente en los peroxisomas y el citosol de los eritrocitos (y a veces en las mitocondrias [34] ).

Casi todos los microorganismos aerobios utilizan catalasa. También está presente en algunos microorganismos anaerobios , como Methanosarcina barkeri . [35] La catalasa también es universal entre las plantas y se encuentra en la mayoría de los hongos . [36]

Un uso único de la catalasa se da en el escarabajo bombardero . Este escarabajo tiene dos conjuntos de líquidos que se almacenan por separado en dos glándulas pareadas. La más grande del par, la cámara de almacenamiento o depósito, contiene hidroquinonas y peróxido de hidrógeno, mientras que la más pequeña, la cámara de reacción, contiene catalasas y peroxidasas . Para activar el aerosol nocivo, el escarabajo mezcla el contenido de los dos compartimentos, lo que hace que se libere oxígeno del peróxido de hidrógeno. El oxígeno oxida las hidroquinonas y también actúa como propulsor. [37] La ​​reacción de oxidación es muy exotérmica (ΔH = −202,8 kJ/mol) y calienta rápidamente la mezcla hasta el punto de ebullición. [38]

Las reinas longevas de la termita Reticulitermes speratus tienen significativamente menos daño oxidativo a su ADN que los individuos no reproductivos (obreras y soldados). [39] Las reinas tienen más del doble de actividad de catalasa y siete veces más niveles de expresión del gen de catalasa RsCAT1 que las obreras. [39] Parece que la eficiente capacidad antioxidante de las reinas de las termitas puede explicar en parte cómo alcanzan una vida más larga.

Las enzimas catalasas de varias especies tienen temperaturas óptimas muy diferentes. Los animales poiquilotermos suelen tener catalasas con temperaturas óptimas en el rango de 15-25 °C, mientras que las catalasas de mamíferos o aves pueden tener temperaturas óptimas superiores a 35 °C, [40] [41] y las catalasas de las plantas varían según su hábito de crecimiento . [40] En cambio, la catalasa aislada de la arquea hipertermófila Pyrobaculum calidifontis tiene una temperatura óptima de 90 °C. [42]

Importancia clínica y aplicación

Peróxido de hidrógeno

La catalasa se utiliza en la industria alimentaria para eliminar el peróxido de hidrógeno de la leche antes de la producción de queso . [43] Otro uso es en envoltorios de alimentos, donde evita que los alimentos se oxiden . [44] La catalasa también se utiliza en la industria textil , eliminando el peróxido de hidrógeno de las telas para asegurarse de que el material esté libre de peróxido. [45]

Un uso menor es la higiene de las lentes de contacto : algunos productos de limpieza de lentes desinfectan las lentes utilizando una solución de peróxido de hidrógeno; luego se utiliza una solución que contiene catalasa para descomponer el peróxido de hidrógeno antes de volver a utilizar la lente. [46]

Identificación bacteriana (prueba de catalasa)

Reacción de catalasa positiva

La prueba de la catalasa es una de las tres pruebas principales que utilizan los microbiólogos para identificar especies de bacterias. Si las bacterias poseen catalasa (es decir, son catalasa positivas), se observan burbujas de oxígeno cuando se agrega una pequeña cantidad de aislamiento bacteriano al peróxido de hidrógeno. La prueba de la catalasa se realiza colocando una gota de peróxido de hidrógeno en un portaobjetos de microscopio . Se toca la colonia con un palillo aplicador y luego se unta la gota de peróxido de hidrógeno con la punta.

Si bien la prueba de catalasa por sí sola no puede identificar un organismo en particular, puede ayudar a la identificación cuando se combina con otras pruebas, como la de resistencia a los antibióticos. La presencia de catalasa en las células bacterianas depende tanto de las condiciones de crecimiento como del medio utilizado para cultivar las células.

También se pueden utilizar tubos capilares . Se recoge una pequeña muestra de bacterias en el extremo del tubo capilar, sin bloquear el tubo, para evitar resultados negativos falsos . A continuación, se sumerge el extremo opuesto en peróxido de hidrógeno, que se introduce en el tubo mediante acción capilar , y se le da la vuelta, de modo que la muestra bacteriana apunte hacia abajo. A continuación, se golpea la mesa con la mano que sostiene el tubo, moviendo el peróxido de hidrógeno hacia abajo hasta que toca las bacterias. Si se forman burbujas al contacto, esto indica un resultado positivo de catalasa. Esta prueba puede detectar bacterias catalasa-positivas en concentraciones superiores a aproximadamente 10 5 células/ml, [50] y es fácil de usar.

Virulencia bacteriana

Los neutrófilos y otros fagocitos utilizan peróxido para matar bacterias. La enzima NADPH oxidasa genera superóxido dentro del fagosoma , que se convierte a través del peróxido de hidrógeno en otras sustancias oxidantes como el ácido hipocloroso que matan a los patógenos fagocitados . [51] En individuos con enfermedad granulomatosa crónica (EGC), la producción de peróxido fagocítico se ve afectada debido a un sistema NADPH oxidasa defectuoso. El metabolismo celular normal seguirá produciendo una pequeña cantidad de peróxido y este peróxido se puede utilizar para producir ácido hipocloroso para erradicar la infección bacteriana. Sin embargo, si los individuos con EGC están infectados con bacterias catalasa-positivas, la catalasa bacteriana puede destruir el exceso de peróxido antes de que pueda utilizarse para producir otras sustancias oxidantes. En estos individuos, el patógeno sobrevive y se convierte en una infección crónica. Esta infección crónica normalmente está rodeada de macrófagos en un intento de aislar la infección. Esta pared de macrófagos que rodea a un patógeno se llama granuloma . Muchas bacterias son catalasa positivas, pero algunas son mejores productoras de catalasa que otras. Algunas bacterias y hongos catalasa positivos incluyen: Nocardia , Pseudomonas , Listeria , Aspergillus , Candida , E. coli , Staphylococcus , Serratia , B. cepacia y H. pylori . [52]

Acatalasia

La acatalasia es una enfermedad causada por mutaciones homocigóticas en CAT, que provoca una falta de catalasa. Los síntomas son leves e incluyen úlceras bucales. Una mutación heterocigótica en CAT provoca una menor cantidad de catalasa, pero aún presente. [53]

Cabello gris

Los niveles bajos de catalasa pueden desempeñar un papel en el proceso de encanecimiento del cabello humano. El peróxido de hidrógeno es producido naturalmente por el cuerpo y descompuesto por la catalasa. El peróxido de hidrógeno puede acumularse en los folículos pilosos y si los niveles de catalasa disminuyen, esta acumulación puede causar estrés oxidativo y encanecimiento. [54] Estos niveles bajos de catalasa están asociados con la vejez. El peróxido de hidrógeno interfiere con la producción de melanina , el pigmento que le da color al cabello. [55] [56]

Interacciones

Se ha demostrado que la catalasa interactúa con los genes ABL2 [57] y Abl . [57] La ​​infección con el virus de la leucemia murina hace que la actividad de la catalasa disminuya en los pulmones, el corazón y los riñones de los ratones. Por el contrario, el aceite de pescado en la dieta aumentó la actividad de la catalasa en el corazón y los riñones de los ratones. [58]

Métodos para determinar la actividad de la catalasa

En 1870, Schoenn descubrió la formación de un color amarillo a partir de la interacción del peróxido de hidrógeno con el molibdato; [59] luego, a partir de mediados del siglo XX, esta reacción comenzó a utilizarse para la determinación colorimétrica del peróxido de hidrógeno no reaccionado en el ensayo de la actividad de la catalasa. [60] La reacción se volvió ampliamente utilizada después de las publicaciones de Korolyuk et al. (1988) [61] y Goth (1991). [62] El primer artículo describe el ensayo de la catalasa sérica sin tampón en el medio de reacción; el último describe el procedimiento basado en el tampón de fosfato como medio de reacción. Dado que el ión fosfato reacciona con el molibdato de amonio, [62] el uso del tampón MOPS como medio de reacción es más apropiado. [63]

La medición UV directa de la disminución de la concentración de peróxido de hidrógeno también se utiliza ampliamente después de las publicaciones de Beers & Sizer [64] y Aebi. [65]

Véase también

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