La caseína ( / ˈk eɪ s iː n / KAY -seen , del latín caseus " queso") es una familia de fosfoproteínas relacionadas ( αS1 , aS2 , β , κ ) que se encuentran comúnmente en la leche de mamíferos , comprendiendo aproximadamente el 80% de las proteínas en la leche de vaca y entre el 20% y el 60% de las proteínas en la leche humana . [1] La leche de oveja y vaca tienen un contenido de caseína más alto que otros tipos de leche, y la leche humana tiene un contenido de caseína particularmente bajo. [2]
La caseína es el principal emulsionante de la leche, es decir, ayuda a mezclar aceites, grasas y agua en la leche. [3]
La caseína tiene una amplia variedad de usos, desde ser un componente principal del queso hasta usarse como aditivo alimentario. [4] La forma más común de caseína es el caseinato de sodio , que es un emulsionante muy eficiente. [3] [5] La caseína se secreta en la leche desde las células mamarias en forma de micelas de caseína coloidal , un tipo de condensado biomolecular . [6]
Como fuente de alimento , la caseína aporta aminoácidos , carbohidratos y dos elementos esenciales, calcio y fósforo . [7]
La caseína contiene una gran cantidad de aminoácidos prolina que dificultan la formación de motivos estructurales secundarios comunes de las proteínas. Tampoco hay puentes disulfuro . Como resultado, tiene relativamente poca estructura terciaria . Es relativamente hidrófoba , lo que la hace poco soluble en agua . Se encuentra en la leche como una suspensión de partículas, llamadas micelas de caseína , que muestran solo un parecido limitado con las micelas de tipo surfactante en el sentido de que las partes hidrófilas residen en la superficie y son esféricas. Sin embargo, en marcado contraste con las micelas de surfactante, el interior de una micela de caseína está altamente hidratado. Las caseínas en las micelas se mantienen unidas por iones de calcio e interacciones hidrófobas. Cualquiera de varios modelos moleculares podría explicar la conformación especial de la caseína en las micelas. [8] Uno de ellos propone que el núcleo micelar está formado por varias submicelas, y la periferia consiste en microvellosidades de κ-caseína. [9] [10] [11] Otro modelo sugiere que el núcleo está formado por fibrillas de caseína entrelazadas. [12] Finalmente, el modelo más reciente [13] propone un doble enlace entre las caseínas para que se produzca la gelificación. Los tres modelos consideran las micelas como partículas coloidales formadas por agregados de caseína envueltos en moléculas solubles de κ-caseína.
El punto isoeléctrico de la caseína es 4,6. Como el pH de la leche es 6,6, la caseína tiene una carga negativa en la leche. La proteína purificada es insoluble en agua. Si bien también es insoluble en soluciones salinas neutras, es fácilmente dispersable en álcalis diluidos y en soluciones salinas como oxalato de sodio acuoso y acetato de sodio .
La enzima tripsina puede hidrolizar una peptona que contiene fosfato . Se utiliza para formar un tipo de adhesivo orgánico . [14]
La pintura de caseína es un medio soluble en agua y de secado rápido que utilizan los artistas. La pintura de caseína se ha utilizado desde la época del antiguo Egipto como una forma de pintura al temple y fue ampliamente utilizada por los ilustradores comerciales como el material de elección hasta finales de la década de 1960, cuando, con la llegada de la pintura acrílica , la caseína perdió popularidad. [15] [16] Todavía es ampliamente utilizada por los pintores escénicos, aunque el acrílico también ha incursionado en ese campo. [17]
Los pegamentos a base de caseína se formulan a partir de caseína, agua y álcalis (normalmente una mezcla de cal hidratada e hidróxido de sodio ). Se desnata la leche para eliminar la grasa y luego se agria para que la caseína se precipite en forma de cuajada . La cuajada se lava (eliminando el suero ) y luego se prensa para extraer el agua (incluso se puede secar hasta convertirla en polvo). La caseína se mezcla con álcali (normalmente tanto hidróxido de sodio como de calcio) para hacer el pegamento. Los pegamentos elaborados con diferentes mezclas de álcalis tienen diferentes propiedades. También se pueden añadir conservantes. [18] [19]
Fueron populares para trabajar la madera, incluso para los aviones, hasta el avión de pasajeros De Havilland Albatross en 1939. [20] [21]
El pegamento de caseína también se utiliza en la fabricación de transformadores (específicamente placas de transformadores) debido a su permeabilidad al aceite. [22]
Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue y muchos otros adhesivos de Borden se fabricaban originalmente a partir de caseína. Si bien una de las razones era su naturaleza no tóxica, un factor principal era que su uso era económico. Hacia fines del siglo XX, Borden reemplazó la caseína en todos sus adhesivos populares con sintéticos como el PVA .
Si bien en gran medida han sido reemplazados por resinas sintéticas, los pegamentos a base de caseína aún tienen un uso en ciertas aplicaciones de nicho, como la laminación de puertas ignífugas y el etiquetado de botellas. [20] [23] [24] Los pegamentos de caseína se diluyen rápidamente con el aumento de temperatura, lo que facilita la aplicación rápida de películas delgadas para etiquetar frascos y botellas en una línea de producción. [25]
Varios alimentos, cremas y aderezos contienen una variedad de caseinatos. El caseinato de sodio actúa como un aditivo alimentario más importante para estabilizar los alimentos procesados; sin embargo, las empresas podrían optar por utilizar caseinato de calcio para aumentar el contenido de calcio y reducir los niveles de sodio en sus productos. [26]
Los principales usos alimentarios de la caseína son en polvos que requieren una rápida dispersión en agua, desde cremas para café hasta sopas instantáneas. Mead Johnson introdujo un producto a principios de la década de 1920 llamado Casec para aliviar los trastornos gastrointestinales y los problemas digestivos infantiles que eran una causa común de muerte en los niños en esa época.
Todos los caseinatos tienen propiedades emulsionantes muy eficientes y se utilizan ampliamente para hacer emulsiones en alimentos. [28] [3]
Se cree que neutraliza la capsaicina , el ingrediente activo de los chiles como los jalapeños y los habaneros . [29] La leche se consume a menudo para disminuir la irritación causada por los alimentos picantes.
El queso está formado por proteínas y grasas de la leche , normalmente de vaca , búfala , cabra u oveja . Se produce por coagulación , que se produce por la desestabilización de la micela de caseína, lo que da inicio a los procesos de fraccionamiento y concentración selectiva. [2] Normalmente, la leche se acidifica y luego se coagula mediante la adición de cuajo , que contiene una enzima proteolítica conocida como renina ; tradicionalmente se obtiene de los estómagos de los terneros , pero actualmente se produce con mayor frecuencia a partir de microorganismos modificados genéticamente. Luego, los sólidos se separan y se prensan hasta obtener su forma final. [30]
A diferencia de muchas proteínas, la caseína no se coagula con el calor. Durante el proceso de coagulación, las proteasas coagulantes de la leche actúan sobre la porción soluble de las caseínas, la κ-caseína , originando así un estado micelar inestable que da lugar a la formación del coágulo. Cuando se coagula con quimosina , la caseína a veces se denomina paracaseína . La quimosina (EC 3.4.23.4) es una proteasa aspártica que hidroliza específicamente el enlace peptídico en Phe105-Met106 de la κ-caseína, y se considera la proteasa más eficiente para la industria quesera (Rao et al., 1998). La terminología británica, por otro lado, utiliza el término caseinógeno para la proteína no coagulada y caseína para la proteína coagulada . Tal como existe en la leche, es una sal de calcio .
Una propiedad atractiva de la molécula de caseína es su capacidad de formar un gel o coágulo en el estómago, lo que la hace muy eficiente en el suministro de nutrientes. El coágulo es capaz de proporcionar una liberación lenta y sostenida de aminoácidos en el torrente sanguíneo, que a veces dura varias horas. [31] A menudo, la caseína está disponible como caseína hidrolizada , por lo que es hidrolizada por una proteasa como la tripsina . Se observa que las formas hidrolizadas tienen un sabor amargo y los bebés y los animales de laboratorio a menudo rechazan dichos suplementos en favor de la caseína intacta. [32]
Algunos de los primeros plásticos se basaban en caseína. En particular, el galalito era muy conocido por su uso en botones . Se puede fabricar fibra a partir de caseína extruida. Lanital , un tejido elaborado con fibra de caseína (conocido como Aralac en los Estados Unidos), fue especialmente popular en Italia durante la década de 1930. Innovaciones recientes, como Qmilk , ofrecen un uso más refinado de la fibra para los tejidos modernos.
Los compuestos derivados de la caseína se utilizan en productos de remineralización dental para estabilizar el fosfato de calcio amorfo (ACP) y liberar el ACP en las superficies de los dientes, donde puede facilitar la remineralización. [33] [34] [35]
En la medicina alternativa para niños autistas , a veces se utilizan dietas que excluyen la caseína y el gluten . En 2015, la evidencia de que dichas dietas tienen algún impacto en el comportamiento o el funcionamiento cognitivo y social de los niños autistas era limitada y débil. [36] [37]
Las proteínas de caseína tienen potencial para usarse como nanomateriales debido a su fuente fácilmente disponible (leche) y su propensión a autoensamblarse en fibrillas amiloides . [38]
No hay suficiente evidencia de que las caseínas en la leche aumenten el riesgo de contraer cáncer . [39]
La beta-caseína A1 y A2 son variantes genéticas de la proteína de la leche beta-caseína que difieren en un aminoácido ; una prolina se encuentra en la posición 67 en la cadena de aminoácidos que componen la beta-caseína A2, mientras que en la beta-caseína A1 se encuentra una histidina en esa posición. [40] [41] Debido a la forma en que la beta-caseína interactúa con las enzimas que se encuentran en el sistema digestivo, las enzimas digestivas procesan la A1 y la A2 de manera diferente , y un péptido de siete aminoácidos , la beta -casomorfina -7, (BCM-7) puede liberarse por la digestión de la A1-beta-caseína. [40]
El tipo beta-caseína A1 es el tipo más común que se encuentra en la leche de vaca en Europa (excluyendo Italia y Francia que tienen más vacas A2), Estados Unidos, Australia y Nueva Zelanda. [42]
El interés en la distinción entre las proteínas beta-caseína A1 y A2 comenzó a principios de los años 1990 a través de investigaciones epidemiológicas y estudios en animales realizados inicialmente por científicos de Nueva Zelanda, que encontraron correlaciones entre la prevalencia de la leche con proteínas beta-caseína A1 y varias enfermedades crónicas. [40] La investigación generó interés en los medios de comunicación, entre algunos miembros de la comunidad científica y empresarios. [40] Una empresa, A2 Corporation, se fundó en Nueva Zelanda a principios de la década de 2000 para comercializar la prueba y comercializar "A2 Milk" como leche de primera calidad que es más saludable debido a la falta de péptidos de A1. [40] A2 Milk incluso solicitó a la autoridad reguladora Food Standards Australia New Zealand que exigiera una advertencia sanitaria en la leche común. [40]
En respuesta al interés público, la comercialización de la leche A2 y la evidencia científica que se había publicado, una revisión independiente publicada en 2005 no encontró ninguna diferencia discernible entre beber leche A1 o A2 en el riesgo de contraer enfermedades crónicas. [40] La Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (AESA) revisó la literatura científica y publicó una revisión en 2009 que no encontró ninguna relación identificable entre las enfermedades crónicas y el consumo de leche con la proteína A1. [42]
Una pequeña fracción de la población es alérgica a la caseína. [43] La intolerancia a la caseína , también conocida como "intolerancia a la proteína de la leche", se experimenta cuando el cuerpo no puede descomponer las proteínas de la caseína. [44] La prevalencia de la alergia o intolerancia a la caseína varía del 0,25 al 4,9% de los niños pequeños. [45] No se conocen las cifras de niños mayores y adultos. Una parte significativa de las personas del espectro autista tienen intolerancia o alergia a la proteína caseína en la edad adulta. Los médicos y dietistas pueden utilizar esto para detectar el autismo en aquellos que pueden no presentar rasgos autistas tradicionales . [46] [ verificación necesaria ] Una dieta conocida como libre de caseína, libre de gluten (CFGF) es practicada comúnmente por estas personas después de descubrir su intolerancia o alergia.
Se ha demostrado que la caseína tratada térmicamente es más alergénica y más difícil de digerir cuando se administra a los bebés. [47] No se ha demostrado que la leche materna cause una reacción alérgica, pero se debe administrar a un bebé con precaución cada vez en caso de que se produzca una reacción adversa a algo que el padre lactante haya consumido y que contenga caseína. Se ha demostrado que seguir una dieta sin caseína mejora los resultados de los bebés amamantados que son alérgicos o intolerantes a la proteína láctea. [48] Se ha demostrado que la leche materna humana es el mejor alimento para un bebé y se debe probar primero cuando esté disponible. [49]
Se ha demostrado que la suplementación con enzima proteasa ayuda a las personas intolerantes a la caseína a digerir la proteína con una reacción adversa mínima. [50]