Organismos que prosperan en condiciones altamente ácidas.
Los acidófilos u organismos acidófilos son aquellos que prosperan en condiciones altamente ácidas (generalmente a pH 5,0 o menos [1] ). Estos organismos se pueden encontrar en diferentes ramas del árbol de la vida , incluidas Archaea , Bacteria , [2] y Eukarya .
Ejemplos
Una lista de estos organismos incluye:
arqueas
bacterias
- Acidobacteriota , [5] un filo de bacterias
- Acidithiobacillales , un orden de Pseudomonadota , por ejemplo, A. ferrooxidans, A. thiooxidans
- Thiobacillus prosperus, T. acidophilus, T. organovorus, T. cuprinus
- Acetobacter aceti , bacteria que produce ácido acético (vinagre) a partir de la oxidación del etanol.
- Alicyclobacillus , un género de bacterias que pueden contaminar los zumos de frutas. [6]
Eukarya
Mecanismos de adaptación a ambientes ácidos.
La mayoría de los organismos acidófilos han desarrollado mecanismos extremadamente eficientes para bombear protones fuera del espacio intracelular con el fin de mantener el citoplasma en un pH neutro o cerca de él. Por lo tanto, las proteínas intracelulares no necesitan desarrollar estabilidad ácida a través de la evolución. Sin embargo, otros acidófilos, como Acetobacter aceti , tienen un citoplasma acidificado que obliga a casi todas las proteínas del genoma a desarrollar estabilidad ácida. [8] Por esta razón, Acetobacter aceti se ha convertido en un recurso valioso para comprender los mecanismos mediante los cuales las proteínas pueden alcanzar la estabilidad ácida.
Los estudios de proteínas adaptadas a pH bajo han revelado algunos mecanismos generales mediante los cuales las proteínas pueden lograr estabilidad ácida. En la mayoría de las proteínas estables en ácido (como la pepsina y la proteína soxF de Sulfolobus acidocaldarius ), hay una sobreabundancia de residuos ácidos que minimiza la desestabilización del pH bajo inducida por una acumulación de carga positiva. Otros mecanismos incluyen la minimización de la accesibilidad a los disolventes de los residuos ácidos o la unión de cofactores metálicos. En un caso especializado de estabilidad ácida, se demostró que la proteína NAPasa de Nocardiopsis alba había reubicado los puentes salinos sensibles a los ácidos lejos de las regiones que desempeñan un papel importante en el proceso de despliegue. En este caso de estabilidad del ácido cinético, la longevidad de las proteínas se logra en un amplio rango de pH, tanto ácido como básico.
Ver también
Referencias
- ^ Jin, Qusheng; Kirk, Matthew F. (1 de mayo de 2018). "El pH como control primario en microbiología ambiental: 1. Perspectiva termodinámica". Fronteras en las ciencias ambientales . 6 : 21. doi : 10.3389/fenvs.2018.00021 . ISSN 2296-665X.
- ^ Becker, A., Tipos de bacterias que viven en pH ácido". Consultado el 10 de mayo de 2017.
- ^ abc Dworkin M, Falkow S (2006). Los procariotas: un manual sobre la biología de las bacterias.
- ^ Singh OV (2012). Extremófilos: recursos sostenibles e implicaciones biotecnológicas . John Wiley e hijos . págs. 76–79. ISBN 978-1-118-10300-5.
- ^ Quaiser, Achim; Ochsenreiter, Torsten; Lanz, Christa; Schuster, Stephan C.; Treusch, Alexander H.; Eck, Jürgen; Schleper, Christa (27 de agosto de 2003). "Las acidobacterias forman un grupo coherente pero muy diverso dentro del dominio bacteriano: evidencia de la genómica ambiental". Microbiología Molecular . 50 (2): 563–575. doi :10.1046/j.1365-2958.2003.03707.x. PMID 14617179. S2CID 25162803.
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- ^ abc Rawlings, Douglas; Johnson, D. Barrie. "Acidófilos eucariotas". Enciclopedia del sistema de soporte vital (EOLSS) . Editores Eolss. Archivado desde el original el 13 de octubre de 2014 . Consultado el 3 de febrero de 2014 .
- ^ Menzel, U.; Gottschalk, G. (1985). "El pH interno de Acetobacterium wieringae y Acetobacter aceti durante el crecimiento y producción de ácido acético". Arco Microbiol . 143 (1): 47–51. Código bibliográfico : 1985ArMic.143...47M. doi :10.1007/BF00414767. S2CID 6477488.
Otras lecturas
- Cooper, JB; Khan, G.; Taylor, G.; Cosquillas, IJ; Blundell, TL (julio de 1990). "Análisis de rayos X de proteinasas aspárticas. II. Estructura tridimensional de la forma cristalina hexagonal de pepsina porcina con una resolución de 2,3 A". J Mol Biol . 214 (1): 199–222. doi :10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID 2115088.
- Bonisch, H.; Schmidt, CL; Schäfer, G.; Ladenstein, R. (junio de 2002). "La estructura del dominio soluble de una proteína de hierro-azufre de Rieske de arqueas con una resolución de 1,1 A". J Mol Biol . 319 (3): 791–805. doi :10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID 12054871.
- Schäfer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, Missouri; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A; Schneider, E; Mowbray, SL (enero de 2004). "Las estructuras de rayos X de la proteína de unión a maltosa-maltodextrina de la bacteria termoacidófila Alicyclobacillus acidocaldarius proporcionan información sobre la estabilidad ácida de las proteínas". Revista de biología molecular . 335 (1): 261–74. doi :10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID 14659755.
- Walter, RL; Ealick, SE; Friedman, AM; Blake, RC 2º; Proctor, P.; Shoham, M. (noviembre de 1996). "Estructura cristalina de difracción anómala de múltiples longitudes de onda (MAD) de rusticyanina: una cupredoxina altamente oxidante con extrema estabilidad ácida". J Mol Biol . 263 (5): 730–51. doi : 10.1006/jmbi.1996.0612 . PMID 8947572.
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: Mantenimiento CS1: nombres numéricos: lista de autores ( enlace ) - Kelch, Licenciatura en Letras; Eagen, KP; Erciyas, FP; Humphris, EL; Thomason, AR; Mitsuiki, S.; Agard, DA (mayo de 2007). "Exploración estructural y mecanicista de la resistencia a los ácidos: la estabilidad cinética facilita la evolución del comportamiento extremófilo". J Mol Biol . 368 (3): 870–883. CiteSeerX 10.1.1.79.3711 . doi :10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID 17382344.