stringtranslate.com

Receptor 2 del péptido formilo

El receptor 2 del péptido N-formil ( FPR2 ) es un receptor acoplado a proteína G (GPCR) ubicado en la superficie de muchos tipos de células de varias especies animales. La proteína receptora humana está codificada por el gen FPR2 y se activa para regular la función celular uniéndose a cualquiera de una amplia variedad de ligandos que incluyen no solo ciertos oligopéptidos que contienen N-formilmetionina, como N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP), sino también el metabolito de ácido graso poliinsaturado del ácido araquidónico , lipoxina A4 ( LXA4 ). [5] [6] Debido a su interacción con la lipoxina A4, FPR2 también se denomina comúnmente ALX/FPR2 o simplemente receptor ALX .

Expresión

El receptor FPR2 se expresa en neutrófilos humanos , eosinófilos , monocitos , macrófagos , células T , fibroblastos sinoviales y epitelio intestinal y de las vías respiratorias . [7]

Función

Muchos oligopéptidos que poseen un residuo N -terminal de N-formilmetionina, como el tripéptido prototípico N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (es decir, FMLP), son productos de la síntesis de proteínas realizada por bacterias . Estimulan a los granulocitos para que migren direccionalmente (ver quimiotaxis ) y se vuelvan activos en la engullición (ver fagocitosis ) y la eliminación de bacterias y, por lo tanto, contribuyen a la defensa del huésped al dirigir la respuesta inmune innata de la inflamación aguda a los sitios de invasión bacteriana. Los primeros estudios sugirieron que estos oligopéptidos de formil operaban mediante un mecanismo de receptor (bioquímica) . En consecuencia, la línea celular de leucocitos humanos, promielocitos HL-60 (que no responden a FMLP), se diferenció deliberadamente a granulocitos (que sí responden a FMLP) y se usó para purificar parcialmente [8] y clonar un gen que, cuando se transfectó en células que no responden a FMLP, confirió capacidad de respuesta a este y otros oligopéptidos de N-formil. [9] [10] [11] [12] [13] Este receptor fue inicialmente llamado receptor de péptidos formilo (es decir, FPR). Sin embargo, una serie de estudios posteriores clonaron dos genes que codificaban proteínas similares a receptores con secuencias de aminoácidos muy similares a las de FPR. [14] [15] [16] Los tres receptores habían recibido varios nombres, pero ahora se denominan receptor de péptidos formilo 1 (es decir, FPR1) para el primer receptor definido, FPR2, y receptor de péptidos formilo 3 (es decir, FPR3). FPR2 y FPR3 se denominan receptores de péptidos formilo en base a las similitudes de sus secuencias de aminoácidos con las de FPR1 en lugar de cualquier preferencia por la unión de péptidos formilo. De hecho, FPR2 prefiere un conjunto muy diferente de ligandos y tiene algunas funciones muy diferentes a FPR1, mientras que FPR3 no se une a FMLP ni a muchos otros péptidos N-formilo que se unen a FPR1 o FPR2. [17] Una función importante de FPR2 es unirse a ciertos mediadores pro-resolución especializados (SPM), es decir, lipoxina (Lx)A4 y AT-LxA4 (metabolitos del ácido araquidónico), así como resolvina D1 (RvD)1, RvD2 y AT-RvD1 (metabolitos del ácido docosahexaenoico ) y, por lo tanto, mediar las actividades de estos metabolitos en la inhibición y resolución de la inflamación (ver Mediadores pro-resolución especializados). ). Sin embargo, el FPR2 también media respuestas a una amplia gama de polipéptidos y proteínas que pueden servir para promover la inflamación o regular actividades que no involucran directamente la inflamación. La función del FPR3 no está clara.

Nomenclatura

Existen dos nomenclaturas "estándar" para los receptores FPR y sus genes, que pueden generar confusión: la primera es FPR, FPR1 y FPR2 y su reemplazo, FPR1, FPR2 y FPR3. La última nomenclatura es recomendada por la Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica [17] y se utiliza aquí. Otros nombres utilizados anteriormente para FPR1 son NFPR y FMLPR; para FPR2 son FPRH1, FPRL1, RFP, LXA4R, ALXR, FPR2/ALX, HM63, FMLPX y FPR2A; y para FPR3 son FPRH2, FPRL2 y FMLPY. [17]

Genes

Humano

El gen humano FPR2 codifica el receptor de 351 aminoácidos, FPR2, dentro de un marco de lectura abierto sin intrones . Forma un grupo con los genes FPR1 y FPR3 en el cromosoma 19q.13.3 en el orden de FPR1, FPR2 y FPR3; este grupo también incluye los genes para otros dos receptores de factores quimiotácticos, el receptor C5a acoplado a proteína G (también denominado CD88) y un segundo receptor C5a, GPR77 (es decir, C5a2 o C5L2), que tiene la estructura de los receptores de proteína G pero aparentemente no se acopla a proteínas G y es de función incierta. [18] Los parálogos FPR1, FPR2 y FPR3 , según el análisis filogenético , se originaron a partir de un ancestro común con duplicación temprana de FPR1 y división FPR2/FPR3 con FPR3 originándose a partir del último evento de duplicación cerca del origen de los primates. [19]

Ratón

Los ratones tienen no menos de 7 receptores FPR codificados por 7 genes que se localizan en el cromosoma 17A3.2 en el siguiente orden: Fpr1 , Fpr-rs2 (o fpr2 ), Fpr-rs1 (o LXA4R ), Fpr-rs4 , Fpr -rs7 , Fpr-rs7 , Fpr-rs6 y Fpr-rs3 ; este locus también contiene los pseudogenes ψFpr-rs2 y ψFpr-rs3 (o ψFpr-rs5 ) que se encuentran justo después de Fpr-rs2 y Fpr-rs1 , respectivamente. Los 7 receptores FPR de ratón tienen ≥50% de identidad de secuencia de aminoácidos entre sí, así como con los tres receptores FPR humanos. [20] Fpr2 y mFpr-rs1 se unen con alta afinidad y responden a las lipoxinas, pero tienen poca o ninguna afinidad y capacidad de respuesta a los péptidos formilo; por lo tanto, comparten propiedades clave con FPR2 humano; [21] [22] [23]

Estudios de eliminación de genes

El gran número de receptores FPR de ratón en comparación con los humanos hace que sea difícil extrapolar las funciones de los FPR humanos basándose en la genética (por ejemplo, la inactivación de genes o la sobreexpresión forzada) u otras manipulaciones experimentales de los receptores FPR en ratones. En cualquier caso, la alteración combinada de los genes Fpr2 y Fpr3 hace que los ratones presenten respuestas inflamatorias agudas mejoradas como se evidencia en tres modelos, inflamación intestinal causada por isquemia-reperfusión de la arteria mesentérica, hinchazón de la pata causada por inyección de carragenina y artritis causada por la inyección intraoperatoria de suero inductor de artritis. [24] Dado que los ratones con inactivación del gen Fpr2 exhiben una respuesta inmune innata defectuosa a la inyección intravenosa de listeria monocytogenes , [25] estos resultados sugieren que el receptor FPR2 humano y el receptor Fpr3 de ratón tienen funciones equivalentes en la amortiguación de al menos cierta respuesta inflamatoria.

Otras especies

Las ratas expresan un ortólogo de FPR2 (74% de identidad de secuencia de aminoácidos) con alta afinidad por la lipoxina A4 . [20]

Distribución celular y tisular

FPL2 se expresa a menudo junto con FPR1. Se expresa ampliamente en neutrófilos , eosinófilos , basófilos y monocitos circulantes en la sangre ; células T y células B de linfocitos ; mastocitos tisulares , macrófagos , fibroblastos y células dendríticas inmaduras ; células endoteliales vasculares; células gliales del tejido neural , astrocitos y células de neuroblastoma ; hepatocitos hepáticos ; varios tipos de células epiteliales ; y varios tipos de tejidos multicelulares. [20] [26] [27] [28] [29]

Ligandos y actividades relacionadas con enfermedades basadas en ligandos

El FPR2 también se conoce como receptor LXA4 o ALX/FPR2, según estudios que han descubierto que es un receptor de alta afinidad para el metabolito del ácido araquidónico , la lipoxina A4 (LXA4), y posteriormente para un metabolito del ácido araquidónico relacionado, la epilipoxina , la lipoxina A4 activada por aspirina (es decir, ATL, 15-epi-LXA4) y un metabolito del ácido docosahexaenoico , la resolvina D1 (es decir, RvD1); estos tres metabolitos de ácidos grasos derivados de células actúan para inhibir y resolver las respuestas inflamatorias. [30] [31] [32] [33] [34] Este receptor se conocía anteriormente como un receptor huérfano, denominado RFP, obtenido mediante el cribado de bibliotecas derivadas de células mieloides con una sonda similar a FMLP. [35] [36] [37] Además de LXA4, LTA, RvD1 y FMLP, FPR2 se une a una amplia gama de polipéptidos, proteínas y productos derivados de estos polipéptidos y proteínas. Uno o más de estos diversos ligandos pueden estar involucrados no solo en la regulación de la inflamación, sino también en el desarrollo de la obesidad, el deterioro cognitivo, la reproducción, la neuroprotección y el cáncer. [38] Sin embargo, el papel más estudiado y aceptado de los receptores FPR2 es en la mediación de las acciones de las lipoxinas y resolvinas citadas en la amortiguación y resolución de una amplia gama de reacciones inflamatorias (ver lipoxina , epilipoxina y resolvina ). [39] [40]

La siguiente es una lista de ligandos FPR2/ALX y entre paréntesis sus acciones proinflamatorias o antiinflamatorias sugeridas basadas en estudios in vitro y en modelos animales: a) péptidos N-formil bacterianos y mitocondriales como FMLP (proinflamatorios pero quizás menos significativos o insignificantes en comparación con las acciones de LXA4, ATL y RvD1 en FPR2);

b) Hp(2-20), un péptido no formilado derivado de Helicobacter pylori (proinflamatorio al promover respuestas inflamatorias contra este patógeno causante de úlceras estomacales);

c) T21/DP107 y N36, que son polipéptidos N-acetilados derivados de la proteína de envoltura gp41 del virus VIH-1 , el péptido F, que se deriva de la proteína gp120 del virus VIH-1 cepa Bru, y el péptido V3, que se deriva de una secuencia lineal de la región V3 del virus VIH-1 cepa MN (efecto desconocido sobre la inflamación y la infección por VIH);

d) la forma truncada en el extremo N de la quimiocina quimiotáctica CCL23 , denominada variante de empalme CCL23β (aminoácidos 22-137) y SHAAGtide, que es un producto de la escisión de CCL23β por proteasas proinflamatorias (proinflamatorias); e) dos péptidos N-acetilados, Ac2-26 y Ac9-25 de la anexina A1 (ANXA1 o lipocortina 1), que en altas concentraciones estimulan completamente las funciones de los neutrófilos, pero en concentraciones más bajas dejan a los neutrófilos desensibilizados (es decir, sin respuesta) a la quimiocina IL-8 (CXCL8) (proinflamatoria y antiinflamatoria, respectivamente, lo que resalta la dualidad de las funciones de FPR2/ALX en la inflamación);

f) Fragmento de beta amiloide (1–42) y fragmento de proteína priónica PrP(106–126) (proinflamatorio, lo que sugiere un papel para FPR2/ALX en los componentes inflamatorios de diversas enfermedades basadas en amiloide , incluidas la enfermedad de Alzheimer , la enfermedad de Parkinson , la enfermedad de Huntington , enfermedades basadas en priones como la encefalopatía espongiforme transmisible , la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y el kuru ) y numerosas otras enfermedades neurológicas y no neurológicas [ver amiloide ]);

g) el péptido neuroprotector, Humanina (antiinflamatorio al inhibir los efectos proinflamatorios de Amalyoid beta (1-42) en la promoción de la inflamación relacionada con la enfermedad de Alzheimer);

h) dos fragmentos solubles escindidos de UPARAP , que es el receptor del activador del plasminógeno tipo uroquinasa (uPAR), D2D3(88–274) y uPAR(84–95) (proinflamatorio);

i) LL-37 y CRAMP, que son productos de escisión enzimática de péptidos antimicrobianos relacionados con catelicidinas humanas y de rata, respectivamente, numerosas pleurocidinas que son una familia de péptidos antimicrobianos catiónicos que se encuentran en peces y otros vertebrados estructural y funcionalmente similares a las catelicidinas, [29] y Temporin  A, que es un péptido antimicrobiano derivado de la rana (productos proinflamatorios derivados de proteínas antimicrobianas del huésped); y

j) Polipéptido 27 activador de la adenilato ciclasa hipofisaria (proinflamatorio). [17] [41]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000171049 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000052270 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Maddox JF, Hachicha M, Takano T, Petasis NA, Fokin VV, Serhan CN (marzo de 1997). "Los análogos estables de la lipoxina A4 son potentes miméticos que estimulan a los monocitos humanos y las células THP-1 a través de un receptor de lipoxina A4 ligado a la proteína G". The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(11): 6972–8. doi : 10.1074/jbc.272.11.6972 . PMID  9054386.
  6. ^ "Entrez Gene: Receptor 2 del péptido formilo FPR2".
  7. ^ Duvall MG, Levy BD (2015). "Resolvininas, protectinas y maresinas derivadas de DHA y EPA en la inflamación de las vías respiratorias". Revista Europea de Farmacología . 785 : 144–55. doi :10.1016/j.ejphar.2015.11.001. PMC 4854800 . PMID  26546247. 
  8. ^ Polakis PG, Uhing RJ, Snyderman R (abril de 1988). "El receptor quimioatrayente de formilpéptidos se copurifica con una proteína de unión a GTP que contiene un sustrato de toxina pertussis de 40 kDa distinto". The Journal of Biological Chemistry . 263 (10): 4969–76. doi : 10.1016/S0021-9258(18)68882-9 . PMID  2832415.
  9. ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L, Vignais P (mayo de 1990). "Síntesis y uso de un nuevo derivado del péptido N-formilo para aislar un ADNc del receptor del péptido N-formilo humano". Biochemical and Biophysical Research Communications . 168 (3): 1103–9. doi :10.1016/0006-291x(90)91143-g. PMID  2161213.
  10. ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L, Vignais P (diciembre de 1990). "El receptor humano de N-formilpéptido. Caracterización de dos aislados de ADNc y evidencia de una nueva subfamilia de receptores acoplados a proteína G". Bioquímica . 29 (50): 11123–33. doi :10.1021/bi00502a016. PMID  2176894.
  11. ^ Murphy PM, Gallin EK, Tiffany HL, Malech HL (febrero de 1990). "El receptor quimioatrayente del péptido formilo está codificado por un ARN mensajero de 2 kilobases. Expresión en ovocitos de Xenopus". FEBS Letters . 261 (2): 353–7. doi :10.1016/0014-5793(90)80590-f. PMID  1690150. S2CID  22817786.
  12. ^ Coats WD, Navarro J (abril de 1990). "Reconstitución funcional del receptor fMet-Leu-Phe en ovocitos de Xenopus laevis". The Journal of Biological Chemistry . 265 (11): 5964–6. doi : 10.1016/S0021-9258(19)39276-2 . PMID  2156834.
  13. ^ Perez HD, Holmes R, Kelly E, McClary J, Chou Q, Andrews WH (noviembre de 1992). "Clonación del gen que codifica un receptor humano para péptidos formílicos. Caracterización de una región promotora y evidencia de expresión polimórfica". Bioquímica . 31 (46): 11595–9. doi :10.1021/bi00161a044. PMID  1445895.
  14. ^ Bao L, Gerard NP, Eddy RL, Shows TB, Gerard C (junio de 1992). "Mapeo de genes para el receptor C5a humano (C5AR), el receptor FMLP humano (FPR) y dos receptores huérfanos homólogos del receptor FMLP (FPRH1, FPRH2) en el cromosoma 19". Genomics . 13 (2): 437–40. doi :10.1016/0888-7543(92)90265-t. PMID  1612600.
  15. ^ Murphy PM, Ozçelik T, Kenney RT, Tiffany HL, McDermott D, Francke U (abril de 1992). "Un homólogo estructural del receptor de péptidos N-formilo. Caracterización y mapeo cromosómico de una familia de receptores de péptidos quimioatrayentes". The Journal of Biological Chemistry . 267 (11): 7637–43. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42563-X . PMID  1373134.
  16. ^ Ye RD, Cavanagh SL, Quehenberger O, Prossnitz ER, Cochrane CG (abril de 1992). "Aislamiento de un ADNc que codifica un nuevo receptor de péptido N-formilo de granulocitos". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 184 (2): 582–9. doi :10.1016/0006-291x(92)90629-y. PMID  1374236.
  17. ^ abcd Ye RD, Boulay F, Wang JM, Dahlgren C, Gerard C, Parmentier M, Serhan CN, Murphy PM (junio de 2009). "Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica. LXXIII. Nomenclatura para la familia de receptores de péptidos formilo (FPR)". Pharmacological Reviews . 61 (2): 119–61. doi :10.1124/pr.109.001578. PMC 2745437 . PMID  19498085. 
  18. ^ Li R, Coulthard LG, Wu MC, Taylor SM, Woodruff TM (marzo de 2013). "C5L2: un receptor controvertido de la anafilatoxina del complemento, C5a". Revista FASEB . 27 (3): 855–64. doi : 10.1096/fj.12-220509 . PMID  23239822. S2CID  24870278.
  19. ^ Muto Y, Guindon S, Umemura T, Kőhidai L, Ueda H (febrero de 2015). "Evolución adaptativa de los receptores de péptidos formilo en mamíferos". Journal of Molecular Evolution . 80 (2): 130–41. Bibcode :2015JMolE..80..130M. doi :10.1007/s00239-015-9666-z. PMID  25627928. S2CID  14266716.
  20. ^ abc Migeotte I, Communi D, Parmentier M (diciembre de 2006). "Receptores de péptidos de formilo: una subfamilia promiscua de receptores acoplados a proteína G que controlan las respuestas inmunitarias". Cytokine & Growth Factor Reviews . 17 (6): 501–19. doi :10.1016/j.cytogfr.2006.09.009. PMID  17084101.
  21. ^ He HQ, Liao D, Wang ZG, Wang ZL, Zhou HC, Wang MW, Ye RD (febrero de 2013). "Caracterización funcional de tres receptores de péptidos formilo de ratón". Farmacología molecular . 83 (2): 389–98. doi :10.1124/mol.112.081315. PMC 4170117 . PMID  23160941. 
  22. ^ Takano T, Fiore S, Maddox JF, Brady HR, Petasis NA, Serhan CN (mayo de 1997). "La 15-epi-lipoxina A4 (LXA4) activada por aspirina y los análogos estables de LXA4 son potentes inhibidores de la inflamación aguda: evidencia de receptores antiinflamatorios". The Journal of Experimental Medicine . 185 (9): 1693–704. doi :10.1084/jem.185.9.1693. PMC 2196289 . PMID  9151906. 
  23. ^ Vaughn MW, Proske RJ, Haviland DL (septiembre de 2002). "Identificación, clonación y caracterización funcional de un gen homólogo del receptor de lipoxina A4 murino". Journal of Immunology . 169 (6): 3363–9. doi : 10.4049/jimmunol.169.6.3363 . PMID  12218158.
  24. ^ Dufton N, Hannon R, Brancaleone V, Dalli J, Patel HB, Gray M, D'Acquisto F, Buckingham JC, Perretti M, Flower RJ (marzo de 2010). "Función antiinflamatoria del receptor 2 del péptido formil murino: efectos específicos del ligando en las respuestas de los leucocitos y la inflamación experimental". Journal of Immunology . 184 (5): 2611–9. doi :10.4049/jimmunol.0903526. PMC 4256430 . PMID  20107188. 
  25. ^ Liu M, Chen K, Yoshimura T, Liu Y, Gong W, Wang A, Gao JL, Murphy PM, Wang JM (2012). "Los receptores de formilpéptidos son fundamentales para la movilización rápida de neutrófilos en la defensa del huésped contra Listeria monocytogenes". Scientific Reports . 2 : 786. Bibcode :2012NatSR...2E.786L. doi :10.1038/srep00786. PMC 3493074 . PMID  23139859. 
  26. ^ de Paulis A, Prevete N, Fiorentino I, Walls AF, Curto M, Petraroli A, Castaldo V, Ceppa P, Fiocca R, Marone G (junio de 2004). "Los basófilos se infiltran en la mucosa gástrica humana en los sitios de infección por Helicobacter pylori y exhiben quimiotaxis en respuesta al péptido derivado de H. pylori Hp(2-20)". Journal of Immunology . 172 (12): 7734–43. doi : 10.4049/jimmunol.172.12.7734 . PMID  15187157.
  27. ^ Svensson L, Redvall E, Björn C, Karlsson J, Bergin AM, Rabiet MJ, Dahlgren C, Wennerås C (julio de 2007). "El alérgeno de los ácaros del polvo doméstico activa los eosinófilos humanos a través del receptor del péptido formilo y del receptor tipo 1 del péptido formilo". Revista Europea de Inmunología . 37 (7): 1966–77. doi : 10.1002/eji.200636936 . PMID  17559171.
  28. ^ Scanzano A, Schembri L, Rasini E, Luini A, Dallatorre J, Legnaro M, Bombelli R, Congiu T, Cosentino M, Marino F (febrero de 2015). "Modulación adrenérgica de la migración, expresión de CD11b y CD18, ROS y producción de interleucina-8 por leucocitos polimorfonucleares humanos". Investigación sobre la inflamación . 64 (2): 127–35. doi :10.1007/s00011-014-0791-8. PMID  25561369. S2CID  17721865.
  29. ^ ab Pundir P, Catalli A, Leggiadro C, Douglas SE, Kulka M (enero de 2014). "La pleurocidina, un nuevo péptido antimicrobiano, induce la activación de los mastocitos humanos a través del receptor FPRL1". Inmunología de las mucosas . 7 (1): 177–87. doi : 10.1038/mi.2013.37 . PMID  23839065. S2CID  23300384.
  30. ^ Krishnamoorthy S, Recchiuti A, Chiang N, Yacoubian S, Lee CH, Yang R, Petasis NA, Serhan CN (enero de 2010). "Resolvin D1 se une a los fagocitos humanos con evidencia de receptores prorresolutivos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (4): 1660–5. Bibcode :2010PNAS..107.1660K. doi : 10.1073/pnas.0907342107 . PMC 2824371 . PMID  20080636. 
  31. ^ Bento AF, Claudino RF, Dutra RC, Marcon R, Calixto JB (agosto de 2011). "Mediadores derivados de ácidos grasos omega-3, ácido 17(R)-hidroxi docosahexaenoico, resolvina D1 y resolvina D2 desencadenadas por aspirina previenen la colitis experimental en ratones". Journal of Immunology . 187 (4): 1957–69. doi : 10.4049/jimmunol.1101305 . PMID  21724996.
  32. ^ Fiore S, Romano M, Reardon EM, Serhan CN (junio de 1993). "Inducción de receptores funcionales de lipoxina A4 en células HL-60". Blood . 81 (12): 3395–403. doi : 10.1182/blood.V81.12.3395.3395 . PMID  8389617.
  33. ^ Fiore S, Maddox JF, Perez HD, Serhan CN (julio de 1994). "Identificación de un ADNc humano que codifica un receptor de lipoxina A4 funcional de alta afinidad". The Journal of Experimental Medicine . 180 (1): 253–60. doi :10.1084/jem.180.1.253. PMC 2191537 . PMID  8006586. 
  34. ^ Gronert K, Martinsson-Niskanen T, Ravasi S, Chiang N, Serhan CN (enero de 2001). "Selectividad de los receptores de leucotrieno D(4), leucotrieno B(4) y lipoxina A(4) humanos recombinantes con 15-epi-LXA(4) activado por aspirina y regulación de las respuestas vasculares e inflamatorias". The American Journal of Pathology . 158 (1): 3–9. doi :10.1016/S0002-9440(10)63937-5. PMC 1850279 . PMID  11141472. 
  35. ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L, Vignais P (diciembre de 1990). "El receptor humano de N-formilpéptido. Caracterización de dos aislados de ADNc y evidencia de una nueva subfamilia de receptores acoplados a proteína G". Bioquímica . 29 (50): 11123–33. doi :10.1021/bi00502a016. PMID  2176894.
  36. ^ Murphy PM, Ozçelik T, Kenney RT, Tiffany HL, McDermott D, Francke U (abril de 1992). "Un homólogo estructural del receptor de péptidos N-formilo. Caracterización y mapeo cromosómico de una familia de receptores de péptidos quimioatrayentes". The Journal of Biological Chemistry . 267 (11): 7637–43. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42563-X . PMID  1373134.
  37. ^ Perez HD, Holmes R, Kelly E, McClary J, Andrews WH (septiembre de 1992). "Clonación de un ADNc que codifica un receptor relacionado con el receptor del péptido formilo de los neutrófilos humanos". Gene . 118 (2): 303–4. doi :10.1016/0378-1119(92)90208-7. PMID  1511907.
  38. ^ Serhan CN, Chiang N, Dalli J (abril de 2015). "El código de resolución de la inflamación aguda: nuevos mediadores lipídicos pro-resolución en la resolución". Seminarios en inmunología . 27 (3): 200–15. doi :10.1016/j.smim.2015.03.004. PMC 4515371 . PMID  25857211. 
  39. ^ Romano M (2010). "Lipoxina y lipoxinas activadas por aspirina". TheScientificWorldJournal . 10 : 1048–64. doi : 10.1100/tsw.2010.113 . PMC 5763664 . PMID  20526535. 
  40. ^ Buckley CD, Gilroy DW, Serhan CN (marzo de 2014). "Mediadores lipídicos prorresolutivos y mecanismos en la resolución de la inflamación aguda". Inmunidad . 40 (3): 315–27. doi :10.1016/j.immuni.2014.02.009. PMC 4004957 . PMID  24656045. 
  41. ^ Dorward DA, Lucas CD, Chapman GB, Haslett C, Dhaliwal K, Rossi AG (mayo de 2015). "El papel de los péptidos formilados y del receptor 1 del péptido formilado en el control de la función de los neutrófilos durante la inflamación aguda". The American Journal of Pathology . 185 (5): 1172–1184. doi :10.1016/j.ajpath.2015.01.020. PMC 4419282 . PMID  25791526. 

Lectura adicional

Enlaces externos

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .