PRR29 ( proteína rica en prolina 29 ) es una proteína codificada por el gen PRR29 ubicado en los humanos en el cromosoma 17 en 17q23. [5] [6] [7]
Su función no se entiende completamente. Su nombre se deriva de la cadena de 5 aminoácidos prolina ubicada hacia el final de la proteína. El dominio primario dentro de la secuencia de esta proteína se conoce como DUF4587. [5] Se informa que tiene altos niveles de expresión en tejidos pertenecientes al sistema circulatorio y al sistema inmunológico . [8] Se plantea la hipótesis de que PRR29 es una proteína nuclear que facilita la comunicación entre el núcleo y las mitocondrias .
El gen también se conoce comúnmente como C17orf72. Tiene un tamaño de 5961 pares de bases y contiene cinco exones . [6]
PRR29 se encuentra en el brazo largo del cromosoma 17 (17q23.3), comenzando en 63998344 y terminando en 64004305. [6] El gen abarca 5961 pares de bases y está orientado en la cadena positiva. Los genes SNHG25 y LOC105371858 son vecinos de PRR29 en el cromosoma 17. El gen ICAM2 se encuentra en la cadena negativa, directamente opuesto a PRR29.
El gen humano para PRR29, también conocido como C17of72, abarca 6 exones y se encuentra en las coordenadas genómicas chr17:63,998,351-64,002,516 en la cadena de ADN positiva (hg38). Tiene una longitud de 4,166 pares de bases, incluidos los intrones . Después de que se han eliminado, la longitud se acorta a 3,611 pares de bases. [9]
El gen tiene 12 variantes de empalme comunes y una forma no empalmada. [10] El ARNm transcrito más largo está compuesto por 3048 pares de bases y la secuencia de proteína transcrita para este ARNm es de 189 aminoácidos . [6]
La proteína PRR29 del Homo sapiens tiene varias isoformas proteicas, siendo la más larga la de 236 aminoácidos. [6] La proteína PRR29 tiene un punto isoeléctrico previsto de 5,23 y un peso molecular previsto de 26,1 kilodaltons. La proteína PRR29 se caracteriza por una proporción de prolinas superior a la media (19,1 %) y una cantidad de asparaginas inferior a la media (0,4 %) [12]
Se estima que la proteína PRR29 tiene un peso molecular de 20,7 kDa y se predice que su punto isoeléctrico se encuentra en 4,83. [13]
PRR29 contiene una región rica en prolina dentro de su secuencia desde los aminoácidos 73 a 166. Un dominio de función desconocida, DUF 4587, también está presente desde los aminoácidos 39 a 112 o 113. [14] [15] DUF 4587 tiene normalmente entre 64 y 79 aminoácidos de longitud y contiene los dos motivos de secuencia QNAQ y HHH. Se predice que PRR29 contiene múltiples regiones formadoras de hélices alfa y láminas beta. Específicamente, se predice que la región DUF 4587 forma una hélice alfa. [16]
Contiene un motivo de región rica en prolina que se extiende desde el aminoácido 39 al 107. [17]
La estructura secundaria se caracteriza por una alta confianza en la presencia de una hélice alfa desde el aminoácido 43 al 70, mientras que el resto está formado por espirales. [18] En términos de estructura terciaria , las herramientas predictivas arrojaron una baja confianza en todas las secciones de la proteína, además de la hélice alfa central. [19]
La estructura secundaria del extremo 5' UTR de PRR29 consiste en un tallo-bucle singular que se conserva casi por completo entre ortólogos. El extremo 3' UTR es mucho más largo y contiene 41 tallo-bucles diferentes en su estructura secundaria. Se cree que cualquier unión prevista de miRNA a PRR29 no es funcional. [20]
Utilizando PSORTII, se predice que PRR29 se localiza en el núcleo de la célula. [21] PSORTII no predice ninguna secuencia de orientación o péptidos señal. Los datos sobre la localización de PRR29 dentro de las células muestran que se encuentra principalmente en el núcleo, seguido de las mitocondrias y el citoplasma . [22]
Se predice que PRR29 experimentará sumoilación, acetilación y fosforilación de serina, treonina y tirosina. [23] Los tipos más comunes de modificación postraduccional que ocurren para esta proteína son fosforilación , glicosilación , hidroxilación y sumoilación . [24] Contribuyen a la estabilidad, estructura y plegamiento de la proteína.
El interactoma de PRR29 aún no está bien caracterizado. Un estudio experimental descubrió que una proteína similar a PRR29 de Sus scrofa interactúa con la proteasa N-terminal del virus de la peste porcina clásica (CSFV). [25]
La expresión de PRR29 es ubicua en todo el cuerpo. Sin embargo, su expresión es particularmente alta en los ovarios, los músculos, el corazón, los testículos y el timo. [27] Según PaxDb, la abundancia de PRR29 se sitúa en el 5 % inferior en relación con otras proteínas. [28]
Su expresión se concentra en tejidos relacionados, incluidos el bazo , los pulmones , los glóbulos blancos y el corazón . [8] Los datos de hibridación in situ revelan que la expresión en el cerebro humano es relativamente baja en el prosencéfalo , pero más alta en los ganglios basales , el mesencéfalo y el rombencéfalo , con la excepción de la corteza cerebelosa. A modo de comparación, la expresión en el cerebro del ratón se centra en el isocórtex , la región olfativa , el hipocampo , la subplaca cortical y el cerebelo .
La predicción de los factores de transcripción que se unen a la región promotora de PRR29 incluye aquellos involucrados en la activación de leucocitos y la formación de células sanguíneas. [29] Actualmente se desconoce la abundancia de la proteína en relación con otras que se encuentran en el cuerpo humano. [30]
PRR29 tiene un único parálogo conocido, C21orf58 . [31] PRR29 está bien conservado entre los cordados y se han predicho proteínas similares a PRR29 que contienen DUF 4587 en protóstomos, como Mollusca y Annelida. [32] DUF 4587 está altamente conservado en todos los ortólogos de PRR29 y también está presente en su parálogo, C21orf58. [33] Este dominio se ha encontrado en especies tan distantemente relacionadas como Capitella teleta , que divergió de los humanos hace 847 millones de años. [34]
Este gen tiene ortólogos en otras especies animales . Sólo se ha encontrado en vertebrados , siendo el más antiguo el tiburón bambú de manchas blancas . [35] [36]
PRR29 no tiene ningún parálogo conocido . [35]
Este gen evoluciona a un ritmo mayor que el del citocromo c pero menor que el de la cadena alfa del fibrinógeno . [36]
Se desconoce si PRR29 está directamente relacionado con alguna enfermedad.
Se han realizado experimentos en muestras de tejido y células para observar posibles cambios en la expresión de la proteína en diferentes condiciones. Las muestras afectadas por sarcoidosis pulmonar y cáncer de pulmón de células pequeñas no experimentaron cambios significativos en la expresión en comparación con las células normales. [40] [41] El aneurisma de la arteria intracraneal indujo cambios, lo que llevó a una mayor expresión [42]