Cadena alfa del fibrinógeno

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La cadena alfa del fibrinógeno es una proteína que en los humanos está codificada por el gen FGA .

Función

La proteína codificada por este gen es el componente alfa del fibrinógeno , una glucoproteína transportada por la sangre compuesta por tres pares de cadenas polipeptídicas no idénticas. Tras una lesión vascular, la trombina escinde el fibrinógeno para formar fibrina, que es el componente más abundante de los coágulos sanguíneos. Además, diversos productos de escisión del fibrinógeno y la fibrina regulan la adhesión y la propagación celular, muestran actividades vasoconstrictoras y quimiotácticas y son mitógenos para varios tipos de células. Las mutaciones en este gen provocan varios trastornos, entre ellos la disfibrinogenemia, la hipofibrinogenemia, la afibrinogenemia y la amiloidosis renal. El empalme alternativo da lugar a dos isoformas que varían en el extremo carboxilo terminal. ^[5]

Interacciones

Se ha demostrado que la cadena alfa del fibrinógeno interactúa con el activador del plasminógeno tisular . ^{[6] [7]}

Véase también

• Cadena gamma del fibrinógeno

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000171560 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000028001 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
5. "Entrez Gene: cadena alfa de fibrinógeno FGA".
6. Tsurupa G, Medved L (enero de 2001). "Identificación y caracterización de nuevos sitios de unión de tPA y plasminógeno dentro de los dominios C del fibrino(ógeno) alfa". Bioquímica . 40 (3): 801–808. doi :10.1021/bi001789t. PMID  11170397.
7. Ichinose A, Takio K, Fujikawa K (julio de 1986). "Localización del sitio de unión del activador del plasminógeno de tipo tisular a la fibrina". The Journal of Clinical Investigation . 78 (1): 163–169. doi :10.1172/JCI112546. PMC 329545 . PMID  3088041. 

Lectura adicional

• Doolittle RF (1984). "Fibrinógeno y fibrina". Revista Anual de Bioquímica . 53 : 195–229. doi :10.1146/annurev.bi.53.070184.001211. PMID  6383194.
• Galanakis DK (1994). "Disfibrinogenemia hereditaria: asociaciones de estructuras anormales emergentes con disfunciones patológicas y no patológicas". Seminarios sobre trombosis y hemostasia . 19 (4): 386–395. doi :10.1055/s-2007-993290. PMID  8140431. S2CID  739367.
• Herrick S, Blanc-Brude O, Gray A, Laurent G (julio de 1999). "Fibrinógeno". Revista internacional de bioquímica y biología celular . 31 (7): 741–746. doi :10.1016/S1357-2725(99)00032-1. PMID  10467729.
• Bennett JS (2001). "Interacciones plaquetarias-fibrinógeno". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 936 (1): 340–354. Bibcode :2001NYASA.936..340B. doi :10.1111/j.1749-6632.2001.tb03521.x. PMID  11460491. S2CID  25431334.
• Redman CM, Xia H (2001). "Biosíntesis de fibrinógeno. Ensamblaje, degradación intracelular y asociación con la síntesis y secreción de lípidos". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 936 : 480–495. doi :10.1111/j.1749-6632.2001.tb03535.x. PMID  11460506. S2CID  31741202.
• Matsuda M, Sugo T (agosto de 2002). "Estructura y función del fibrinógeno humano inferida a partir de disfibrinógenos". Revista Internacional de Hematología . 76 (Supl 1): 352–60. doi :10.1007/bf03165284. PMID  12430881. S2CID  11165476.
• Everse SJ (agosto de 2002). "Nuevos conocimientos sobre la estructura y función de la fibrina (ógena)". Vox Sanguinis . 83 (Suplemento 1): 375–82. doi :10.1111/j.1423-0410.2002.tb05338.x. PMID  12617173. S2CID  21813767.
• Scott EM, Ariëns RA, Grant PJ (septiembre de 2004). "Determinantes genéticos y ambientales de la estructura y función de la fibrina: relevancia para la enfermedad clínica". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 24 (9): 1558–1566. doi :10.1161/01.ATV.0000136649.83297.bf. PMID  15217804. S2CID  21298700.
• Lord ST (mayo de 2007). "Fibrinógeno y fibrina: proteínas de andamiaje en la hemostasia". Current Opinion in Hematology . 14 (3): 236–241. doi :10.1097/MOH.0b013e3280dce58c. PMID  17414213. S2CID  31315177.
• Cottrell BA, Strong DD, Watt KW, Doolittle RF (noviembre de 1979). "Estudios de secuencias de aminoácidos en la cadena alfa del fibrinógeno humano. Ubicación exacta de los sitios aceptores de reticulación". Bioquímica . 18 (24): 5405–5410. doi :10.1021/bi00591a023. PMID  518845.
• Watt KW, Cottrell BA, Strong DD, Doolittle RF (noviembre de 1979). "Estudios de secuencias de aminoácidos en la cadena alfa del fibrinógeno humano. Secuencias superpuestas que proporcionan la secuencia completa". Bioquímica . 18 (24): 5410–5416. doi :10.1021/bi00591a024. PMID  518846.
• Fretto LJ, Ferguson EW, Steinman HM, McKee PA (abril de 1978). "Localización de los sitios aceptores de enlaces cruzados de la cadena alfa de la fibrina humana". The Journal of Biological Chemistry . 253 (7): 2184–95. doi : 10.1016/S0021-9258(17)38057-2 . PMID  632262.
• Blombäck B, Hessel B, Hogg D (mayo de 1976). "Puentes disulfuro en la parte terminal nh2 del fibrinógeno humano". Investigación sobre la trombosis . 8 (5): 639–658. doi :10.1016/0049-3848(76)90245-0. PMID  936108.
• Koopman J, Haverkate F, Grimbergen J, Egbring R, Lord ST (octubre de 1992). "Fibrinógeno de Marburgo: un caso homocigótico de disfibrinogenemia, que carece de los aminoácidos A alfa 461-610 (Lys 461 AAA→ stop TAA)". Blood . 80 (8): 1972–9. doi : 10.1182/blood.V80.8.1972.1972 . PMID  1391954.
• Fu Y, Weissbach L, Plant PW, Oddoux C, Cao Y, Liang TJ, Roy SN, Redman CM, Grieninger G (diciembre de 1992). "Variante con extremo carboxiterminal extendido de la subunidad alfa del fibrinógeno humano: un nuevo exón que confiere una homología marcada a las subunidades beta y gamma". Bioquímica . 31 (48): 11968–11972. doi :10.1021/bi00163a002. PMID  1457396.
• Martin PD, Robertson W, Turk D, Huber R, Bode W, Edwards BF (abril de 1992). "La estructura de los residuos 7-16 de la cadena alfa A del fibrinógeno humano unido a la trombina bovina con una resolución de 2,3 A". The Journal of Biological Chemistry . 267 (11): 7911–20. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42599-9 . PMID  1560020.
• Stubbs MT, Oschkinat H, Mayr I, Huber R, Angliker H, Stone SR, Bode W (mayo de 1992). "La interacción de la trombina con el fibrinógeno. Una base estructural para su especificidad". Revista Europea de Bioquímica . 206 (1): 187–195. doi :10.1111/j.1432-1033.1992.tb16916.x. PMID  1587268.
• Maekawa H, Yamazumi K, Muramatsu S, Kaneko M, Hirata H, Takahashi N, Arocha-Piñango CL, Rodriguez S, Nagy H, Perez-Requejo JL (Jul 1992). "Fibrinógeno Lima: un disfibrinógeno homocigoto con una sustitución de A alfa-arginina-141 a serina asociada con N-glicosilación adicional en A alfa-asparagina-139. Formación de gel de fibrina alterada pero activación normal del plasminógeno facilitada por fibrina catalizada por activador del plasminógeno de tipo tisular". The Journal of Clinical Investigation . 90 (1): 67–76. doi :10.1172/JCI115857. PMC  443064 . PMID  1634621.
• Maekawa H, Yamazumi K, Muramatsu S, Kaneko M, Hirata H, Takahashi N, de Bosch NB, Carvajal Z, Ojeda A, Arocha-Piñango CL (junio de 1991). "Una sustitución de A alfa Ser-434 por Asn N-glicosilado en un disfibrinógeno, fibrinógeno Caracas II, caracterizada por una alteración de la formación de gel de fibrina". La Revista de Química Biológica . 266 (18): 11575–81. doi : 10.1016/S0021-9258(18)98995-7 . PMID  1675636.
• Wu C, Chung AE (octubre de 1991). "Potencial papel de la entactina en la hemostasia. Interacción específica de la entactina con las cadenas alfa A y beta B del fibrinógeno". The Journal of Biological Chemistry . 266 (28): 18802–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55134-6 . PMID  1680863.