La leghemoglobina (también llamada leghemoglobina o legoglobina ) es una fitoglobina transportadora de oxígeno que se encuentra en los nódulos de las raíces fijadoras de nitrógeno de las plantas leguminosas . Estas plantas la producen en respuesta a la colonización de las raíces por bacterias fijadoras de nitrógeno, llamadas rizobios , como parte de la interacción simbiótica entre la planta y la bacteria: las raíces no colonizadas por Rhizobium no sintetizan leghemoglobina. La leghemoglobina tiene similitudes químicas y estructurales cercanas a la hemoglobina y, al igual que la hemoglobina, es de color rojo. Originalmente se pensó que el grupo prostético hemo para la leghemoglobina de la planta lo proporcionaba el simbionte bacteriano dentro de los nódulos de la raíz simbiótica. [1] [2] Sin embargo, trabajos posteriores muestran que la planta huésped expresa fuertemente los genes de biosíntesis del hemo dentro de los nódulos, y que la activación de esos genes se correlaciona con la expresión del gen de la leghemoglobina en los nódulos en desarrollo. [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] [10]
En plantas colonizadas por Rhizobium , como la alfalfa o la soja , la presencia de oxígeno en los nódulos de la raíz reduciría la actividad de la nitrogenasa sensible al oxígeno , que es una enzima responsable de la fijación del nitrógeno atmosférico. Se ha demostrado que la leghemoglobina amortigua la concentración de oxígeno libre en el citoplasma de las células vegetales infectadas para garantizar el funcionamiento adecuado de los nódulos de la raíz. Dicho esto, la fijación de nitrógeno es un proceso extremadamente costoso desde el punto de vista energético, por lo que la respiración aeróbica , que necesita una alta concentración de oxígeno, es necesaria en las células del nódulo de la raíz. [11] La leghemoglobina mantiene una concentración de oxígeno libre lo suficientemente baja como para permitir que funcione la nitrogenasa, pero una concentración de oxígeno total lo suficientemente alta (libre y unido a la leghemoglobina) para la respiración aeróbica.
La leghemoglobina pertenece a la clase de globinas simbióticas , que también incluyen las globinas de los nódulos de las raíces de plantas actinorícicas como la casuarina . La globina simbiótica de la casuarina es intermedia entre la leghemoglobina y la fitoglobina-2 no simbiótica. [12] [13]
Las leghemoglobinas son proteínas monoméricas con una masa de alrededor de 16 kDa, y son estructuralmente similares a la mioglobina . [14] Una proteína leghemoglobina consiste en un hemo unido a un hierro, y una cadena polipeptídica (la globina). [14] Similar a la mioglobina y la hemoglobina, el hierro del hemo se encuentra en su estado ferroso in vivo, y es la fracción que se une al oxígeno. [14] A pesar de las similitudes en el mecanismo de unión del oxígeno entre la leghemoglobina y la hemoglobina animal, y el hecho de que la leghemoglobina y la hemoglobina animal evolucionaron a partir de un ancestro común, existe una disimilitud en la secuencia de aminoácidos entre estas proteínas en aproximadamente el 80% de las posiciones. [14]
Las afinidades de unión al oxígeno de las leghemoglobinas son entre 11 y 24 veces mayores que las afinidades de unión al oxígeno de la mioglobina del cachalote. [15] Las diferencias en las afinidades se deben a las tasas diferenciales de asociación entre los dos tipos de proteínas. [15] Una explicación de este fenómeno es que en la mioglobina, una molécula de agua unida se estabiliza en un bolsillo que rodea al grupo hemo. Este grupo de agua debe ser desplazado para que el oxígeno se una. No hay tal agua unida en el bolsillo análogo de la leghemoglobina, por lo que es más fácil para una molécula de oxígeno acercarse al hemo de la leghemoglobina. [14] La leghemoglobina tiene una tasa de disociación de oxígeno lenta, similar a la mioglobina. [16] Al igual que la mioglobina y la hemoglobina, la leghemoglobina tiene una alta afinidad por el monóxido de carbono. [16]
En la estructura primaria de la leghemoglobina A de la soja, se encuentra una valina (F7) en el lugar donde hay una serina (F7) en la mioglobina. Sin un enlace de hidrógeno que fije la orientación de la cadena lateral de histidina proximal, el anillo de imidazol puede ocupar una conformación escalonada entre los átomos de nitrógeno del pirrol y puede moverse fácilmente hacia arriba hasta el plano del hemo. Esto aumenta en gran medida la reactividad del átomo de hierro y la afinidad por el oxígeno. En la leghemoglobina A, la cadena lateral de histidina distal también se gira alejándose del ligando unido mediante la formación de un enlace de hidrógeno con la tirosina. [17]
Los grupos hemo son los mismos en todas las leghemoglobinas conocidas, pero la secuencia de aminoácidos de la globina difiere ligeramente según la cepa bacteriana y la especie de legumbre. [14] Incluso dentro de una planta leguminosa, pueden existir múltiples isoformas de leghemoglobinas. Estas a menudo difieren en su afinidad por el oxígeno y ayudan a satisfacer las necesidades de una célula en un entorno particular dentro del nódulo. [18]
Los resultados de un estudio de 1995 sugirieron que la baja concentración de oxígeno libre en las células de los nódulos de la raíz se debe en realidad a la baja permeabilidad al oxígeno de las células de los nódulos de la raíz. [19] De ello se deduce que el principal propósito de la leghemoglobina es recolectar el oxígeno libre limitado en la célula y entregarlo a las mitocondrias para la respiración. Pero, los científicos de un artículo posterior de 2005 sugieren que la leghemoglobina es responsable tanto de amortiguar la concentración de oxígeno como de la entrega de oxígeno a las mitocondrias. [20] Sus estudios de eliminación de leghemoglobina mostraron que la leghemoglobina en realidad disminuye significativamente la concentración de oxígeno libre en las células de los nódulos de la raíz, y que la expresión de nitrogenasa se eliminó en mutantes knockout de leghemoglobina, presumiblemente debido a la degradación de la nitrogenasa con alta concentración de oxígeno libre. Su estudio también mostró una mayor relación ATP / ADP en células de nódulos de la raíz de tipo salvaje con leghemoglobina activa, lo que sugiere que la leghemoglobina también ayuda con la entrega de oxígeno para la respiración.
Las plantas contienen hemoglobinas simbióticas y no simbióticas. Se cree que las hemoglobinas simbióticas son importantes para la fijación simbiótica de nitrógeno (SNF). En las leguminosas, la SNF tiene lugar en órganos especializados llamados nódulos que contienen bacteroides o rizobios fijadores de nitrógeno. La inducción de genes vegetales específicos de los nódulos, que incluyen aquellos que codifican leghemoglobinas simbióticas (Lb), acompaña el desarrollo de los nódulos. Las leghemoglobinas se acumulan en concentraciones milimolares en el citoplasma de las células vegetales infectadas antes de la fijación de nitrógeno para amortiguar el oxígeno libre en el rango nanomolar, lo que puede evitar la inactivación de la nitrogenasa lábil al oxígeno mientras se mantiene un flujo de oxígeno lo suficientemente alto para la respiración en la célula. Las leghemoglobinas son necesarias para la SNF, pero no son necesarias para el crecimiento y desarrollo de las plantas en presencia de una fuente externa de nitrógeno fijado. Las leghemoglobinas hacen la contribución esencial de establecer bajas concentraciones de oxígeno libre mientras mantienen un alto estado de energía en las células. Estas son las condiciones necesarias para una SNF eficaz. [20]
Desde entonces, se ha identificado a las globinas como una proteína común a muchos taxones de plantas, no restringida a los simbióticos. A la luz de este descubrimiento, se ha propuesto que el término fitoglobinas se utilice para referirse a las globinas de las plantas en general. [12]
Las fitoglobinas se pueden dividir en dos clados. El tipo 3/3-fold contiene las clases I y II de fitoglobinas de angiospermas, y es el común a todos los eucariotas ( HGT de una flavohemoglobina bacteriana). La leghemoglobina sensu stricto es una fitoglobina de clase II. El tipo 2/2-fold "TrHb2" contiene la clase III en la nomenclatura de las angiospermas, y parece haber sido adquirido de Chloroflexota (anteriormente Chloroflexi) por el ancestro de las plantas terrestres. [12]
Impossible Foods solicitó a la FDA estadounidense su aprobación para utilizar leghemoglobina de soja recombinante en alimentos como análogo de la hemoglobina derivada de la carne . [21] [22] La aprobación de la FDA llegó en julio de 2019, [23] fue impugnada, [a] y luego confirmada, el 3 de mayo de 2021, por un tribunal federal de apelaciones de San Francisco. [24] [25] Actualmente se está utilizando en sus productos para imitar el color, el sabor y la textura de la carne. [26]
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