Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente a las hidroliasas , que rompen los enlaces carbono-oxígeno. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-arogenato hidroliasa (descarboxilante; formadora de L-fenilalanina) . Otros nombres de uso común incluyen:
arogenato deshidratasa
L-arogenato hidroliasa (descarboxilante)
ciclohexadienil deshidratasa
carbociclohexadienil deshidratasa
pheC
TAD
Reacción
Los grupos carboxilo e hidróxido (mostrados en rojo) unidos al anillo de 2,5-ciclohexeno se eliminan del L-arogenato, quedando dióxido de carbono y agua . El anillo de 2,5-ciclohexeno se convierte en un anillo de fenilo y se forma L-fenilalanina.
La arogenato deshidratasa convierte el L-arogenato en L-fenilalanina, dióxido de carbono y agua.
Se ha demostrado que ciertas formas de ADT exhiben cierta actividad de prefenato deshidratasa (PDT) además de la actividad estándar de ADT descrita anteriormente. [1] Conocidas como ciclohexadienil deshidratasas o carbociclohexadienil deshidratasas (enumeradas anteriormente), [1] estas formas de la enzima catalizan el mismo tipo de reacción (una descarboxilación y una deshidratación ) en el prefenato . Los grupos carboxilo e hidróxido (en rojo) unidos al anillo de 2,5-ciclohexeno se eliminan, dejando fenilpiruvato .
La arogenato deshidratasa convierte el prefenato en fenilpiruvato, dióxido de carbono y agua.
Función
La ADT cataliza una reacción caracterizada por dos cambios importantes en la estructura del sustrato , que son una descarboxilación y una deshidratación ; la enzima elimina un grupo carboxilo y una molécula de agua (respectivamente). [1] Ambos productos potenciales de esta reacción (L-arogenato y fenilpiruvato) ocurren al final o cerca del final de la vía biosintética. Se ha informado de la síntesis total de L-arogenato. [3] [4]
Se han aislado homólogos de ADT en Arabidopsis thaliana ( berro de oreja de conejo ) , [5] Nicotiana sylvestris (tabaco), [6] Spinacia oleracea (espinaca), [6] Petunia hybrida , [7] Sorghum bicolor , [8] Oryza sativa , [9] y Pinus pinaster [10], que se consideran plantas de orden superior. Se sabe que Erwinia herbicola [11] y Pseudomonas aeruginosa [12] tienen homólogos de la ciclohexadienil deshidratasa. De las plantas con homólogos de ADT, se sabe que tanto Arabidopsis thaliana , Petunia hybrida y Pinus pinaster tienen parálogos para el gen (seis, tres y nueve, respectivamente). [5] [7] [10]
Referencias
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