stringtranslate.com

Alexander George Ogston

Alexander George Ogston FAA FRS [1] (30 de enero de 1911 - 29 de junio de 1996) fue un bioquímico británico especializado en la termodinámica de sistemas biológicos. [2] Era nieto de Sir Alexander Ogston , un cirujano escocés que descubrió el estafilococo . [2]

Vida

Ogston se educó en Eton College y Balliol College, Oxford . Aparte de un período como Freedom Research Fellow en el Hospital de Londres , pasó la mayor parte de su carrera en Oxford, siendo nombrado demostrador (1938) y lector (1955) en Bioquímica, y miembro y tutor en química física en Balliol (1937). En esa capacidad tuvo una gran influencia sobre otros científicos distinguidos, como el premio Nobel Oliver Smithies , que escribió su primer artículo [3] con él, y Richard Dawkins , que decidió estudiar zoología por recomendación suya. [4] En 1959 asumió el cargo de profesor de Bioquímica Física en la Escuela de Investigación Médica John Curtin de la Universidad Nacional Australiana (ANU), Canberra , donde permaneció hasta 1970, cuando regresó a Oxford como presidente del Trinity College. . Tras su jubilación en 1978, realizó becas de visita en el Instituto de Investigación del Cáncer de Filadelfia y en la Escuela de Investigación Médica John Curtin de la ANU. Ogston fue elegido FRS en 1955, [1] y recibió la Medalla Lemberg en 1970 [5] y la Medalla Davy en 1986.

Investigación

Ogston estudió la valoración potenciométrica de aminoácidos en disolventes no acuosos. [6] Estaba particularmente interesado en el líquido sinovial , [7] y las proteínas fibrosas. [8] De manera más general, trabajó en el uso de métodos fisicoquímicos para estudiar el tamaño, el peso y la estructura de las moléculas , como la ultracentrifugación , [9] que aplicó a la insulina , por ejemplo, [10] y la electroforesis . [11] En este contexto, realizó muchas mejoras en los equipos utilizados para estudiar la química física de las proteínas. Por ejemplo, ideó un nuevo tipo de aparato para medir la viscosidad . [12] Realizó numerosos estudios sobre enzimas como la peroxidasa [13] y la creatina fosfotransferasa . [14] Contribuyó al campo general de la cinética enzimática estudiando la activación y la inhibición . [15]

Hizo un estudio escéptico [16] de las sugerencias de una estructura repetitiva de proteínas hechas por Bergmann y Niemann [17] y por Wrinch [18] que fueron ampliamente discutidas en la década de 1940.

Proquiralidad y apego de tres puntos.

El concepto de proquiralidad es necesario para comprender algunos aspectos de la estereoespecificidad enzimática . Ogston [19] señaló que cuando una molécula simétrica se coloca en un entorno asimétrico, como la superficie de una enzima , grupos supuestamente colocados de manera idéntica se vuelven distinguibles. De esta manera demostró que la exclusión anterior del citrato no quiral como posible intermediario en el ciclo de los tricarboxilatos era errónea.

Una taza de café con un asa es un ejemplo cotidiano de objeto proquiral. Si se coloca en un líquido corrosivo aquiral, como un ácido concentrado, los lados izquierdo y derecho se corroerán por igual porque no hay nada que los distinga. Sin embargo, si la taza se sostiene en la mano derecha de una persona, es fácil beber por el lado izquierdo pero difícil beber por el lado derecho. En otras palabras, un entorno aquiral como un ácido no puede distinguir entre los dos lados de un proquiral, pero un objeto quiral como una persona sí puede. Así, una enzima quiral como la aconitasa [20] puede actuar de manera diferente sobre dos grupos aparentemente equivalentes en una molécula proquiral, por lo que el citrato puede ser un intermediario en el ciclo de los tricarboxilatos.

Referencias

  1. ^ ab Smithies, O. (1999). "Alexander George Ogston. 30 de enero de 1911 - 29 de junio de 1996: elegido FRS 1955". Memorias biográficas de miembros de la Royal Society . 45 : 349. doi : 10.1098/rsbm.1999.0024. JSTOR  770281. S2CID  46013797.
  2. ^ ab Smithies, O. "Alexander George Ogston, 1911-1996". Memorias biográficas . Academia Australiana de Ciencias. Archivado desde el original el 12 de octubre de 2011 . Consultado el 1 de enero de 2012 .
  3. ^ Ogston, AG; Herrerías, O. (1948). "Algunos aspectos termodinámicos y cinéticos de la fosforilación metabólica". Fisiol. Rdo . 28 (3): 283–303. doi :10.1152/physrev.1948.28.3.283. PMID  18874569.
  4. ^ Dawkins, Richard (2014). Un apetito por las maravillas . Londres: Cisne Negro. pag. 153.ISBN​ 978-0552779050.
  5. ^ "Ganadores de la medalla Lemberg". Sociedad Australiana de Bioquímica y Biología Molecular . Consultado el 31 de enero de 2024 .
  6. ^ Ogston, AG; Marrón, JF (1935). "La titulación potenciométrica de soluciones no acuosas aplicadas a aminoácidos". Transacciones de la Sociedad Faraday . 31 : 574. doi : 10.1039/tf9353100574.
  7. ^ Blumberg, BS; Ogston, AG (1957). "Los efectos de las enzimas proteolíticas sobre el complejo de ácido hialurónico del líquido sinovial de buey". Revista Bioquímica . 66 (2): 342–346. doi :10.1042/bj0660342. PMC 1200015 . PMID  13445695. 
  8. ^ Ogston, AG (1958). "Los espacios en una suspensión aleatoria uniforme de fibras". Transacciones de la Sociedad Faraday . 54 : 1754. doi : 10.1039/tf9585401754.
  9. ^ Johnston, JP; Ogston, AG (1946). "Una anomalía de límite encontrada en la sedimentación ultracentrífuga de mezclas". Transacciones de la Sociedad Faraday . 42 : 789. doi : 10.1039/tf9464200789.
  10. ^ Gutfreund, H.; Ogston, AG (1946). "La constante de sedimentación de la insulina". Revista Bioquímica . 40 (3): 432–434. doi :10.1042/bj0400432. PMC 1258368 . PMID  16748028. 
  11. ^ Ogston, AG (1946). "Ampliación de límites en electroforesis". Naturaleza . 157 (3981): 193. Bibcode :1946Natur.157..193O. doi : 10.1038/157193a0 . PMID  21015126. S2CID  4126734.
  12. ^ Ogston, AG; Stanier, JE (1953). "Un viscosímetro Couette". Revista Bioquímica . 53 (1): 4–7. doi :10.1042/bj0530004. PMC 1198090 . PMID  13032021. 
  13. ^ Keilin, D.; Hartree, EF (1951). "Purificación de peroxidasa de rábano picante y comparación de sus propiedades con las de catalasa y metahemoglobina". Revista Bioquímica . 49 (1): 88-106. doi :10.1042/bj0490088. PMC 1197462 . PMID  14848036. 
  14. ^ Morrison, JF; O'Sullivan, WJ; Ogston, AG (1961). "Estudios cinéticos de la activación de la creatina fosforiltransferasa por magnesio". Biochimica et Biophysica Acta . 52 : 82–96. doi :10.1016/0006-3002(61)90906-4. PMID  14476297.
  15. ^ Ogston, AG (1955). "Activación e inhibición de enzimas". Conversar. Sociedad Faraday . 20 (20): 161–167. doi :10.1039/df9552000161.
  16. ^ Ogston, AG (1945). "Sobre las consecuencias numéricas de determinadas hipótesis de estructura proteica". Transacciones de la Sociedad Faraday . 41 : 670. doi : 10.1039/tf9454100670.
  17. ^ Bergmann, M; Niemann, C (1937). "Sobre la estructura de las proteínas: hemoglobina bovina, albúmina de huevo, fibrina bovina y gelatina". J. Biol. química . 113 (1): 301–304. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74540-7 .
  18. ^ Torno, DM (1936). "Estructura de proteínas y de ciertos compuestos fisiológicamente activos". Naturaleza . 138 (3493): 651–652. Código Bib :1936Natur.138..651W. doi : 10.1038/138651a0 . S2CID  4108696.
  19. ^ Ogston, AG (1948). "Interpretación de Experimentos sobre Procesos Metabólicos, utilizando Elementos Trazadores Isotópicos". Naturaleza . 963 (4120): 963. Bibcode :1948Natur.162..963O. doi : 10.1038/162963b0 . PMID  18225319.
  20. ^ Ogston, AG (1951). "Especificidad de la enzima aconitasa". Naturaleza . 167 (4252): 693. Bibcode :1951Natur.167..693O. doi : 10.1038/167693a0 . PMID  14826923.