Después de la transcripción , las moléculas de ARNr nacientes (denominadas pre-ARNr) pasan por una serie de pasos de procesamiento para generar la molécula de ARNr madura. Antes de la escisión por exo- y endonucleasas, el pre-ARNr pasa por un patrón complejo de modificaciones de nucleósidos. Estas incluyen metilaciones y pseudouridilaciones, guiadas por ARNsno.
La metilación es la unión o sustitución de un grupo metilo en varios sustratos . El ARNr de los humanos contiene aproximadamente 115 modificaciones de grupos metilo. La mayoría de ellas son metilaciones de 2'O-ribosa (donde el grupo metilo está unido al grupo ribosa). [1]
La pseudouridilación es la conversión ( isomerización ) del nucleósido uridina en una forma isomérica diferente, pseudouridina (Ψ). Esta modificación consiste en una rotación de 180º de la base uridina alrededor de su enlace glucosílico con la ribosa de la cadena principal del ARN. Después de esta rotación, la base nitrogenada aporta un átomo de carbono al enlace glucosílico en lugar del átomo de nitrógeno habitual. El aspecto beneficioso de esta modificación es el donante de enlaces de hidrógeno adicional disponible en la base. Mientras que la uridina forma dos enlaces de hidrógeno con su par de bases Watson-Crick, la adenina, la pseudouridina es capaz de formar tres enlaces de hidrógeno. Cuando la pseudouridina se aparea con la adenina, también puede formar otro enlace de hidrógeno, lo que permite que tome forma la complejidad de la estructura madura del ARNr. El donante de enlaces de hidrógeno libre a menudo forma un enlace con una base que está alejada de sí misma, creando la estructura terciaria que el ARNr debe tener para ser funcional. Los ARNr humanos maduros contienen aproximadamente 95 modificaciones Ψ. [1]
snoRNP
Cada molécula de snoRNA actúa como guía para una (o dos) modificaciones individuales en un ARN objetivo. [2] Para llevar a cabo la modificación, cada snoRNA se asocia con al menos cuatro proteínas centrales en un complejo ARN/proteína denominado partícula de ribonucleoproteína nucleolar pequeña (snoRNP). [3] Las proteínas asociadas con cada ARN dependen del tipo de molécula de snoRNA (consulte las familias de guía de snoRNA a continuación). La molécula de snoRNA contiene un elemento antisentido (un tramo de 10 a 20 nucleótidos ), que son complementarios en cuanto a la base a la secuencia que rodea la base ( nucleótido ) que se desea modificar en la molécula de pre-ARN. Esto permite que el snoRNP reconozca y se una al ARN objetivo. Una vez que el snoRNP se ha unido al sitio objetivo, las proteínas asociadas están en la ubicación física correcta para catalizar la modificación química de la base objetivo. [4]
Familias guía de snoRNA
Los dos tipos diferentes de modificación del ARNr (metilación y pseudouridilación) están dirigidos por dos familias diferentes de snoRNA. Estas familias de snoRNA se denominan snoRNA de caja C/D antisentido y snoRNA de caja H/ACA en función de la presencia de motivos de secuencia conservados en el snoRNA. Hay excepciones, pero como regla general, los miembros de la caja C/D guían la metilación y los miembros de la caja H/ACA guían la pseudouridilación. Los miembros de cada familia pueden variar en biogénesis, estructura y función, pero cada familia se clasifica por las siguientes características generalizadas. Para obtener más detalles, consulte la revisión. [5]
Los snoRNA se clasifican en ARN nuclear pequeño en MeSH . El HGNC , en colaboración con snoRNABase y expertos en el campo, ha aprobado nombres únicos para los genes humanos que codifican snoRNA. [6]
Caja C/D
Los snoRNA de caja C/D contienen dos motivos de secuencia conservados cortos, C (RUGAUGA) y D (CUGA), ubicados cerca de los extremos 5′ y 3′ del snoRNA, respectivamente. Las regiones cortas (~5 nucleótidos) ubicadas aguas arriba de la caja C y aguas abajo de la caja D suelen ser complementarias en cuanto a bases y forman una estructura de caja madre, que acerca los motivos de caja C y D. Se ha demostrado que esta estructura de caja madre es esencial para la correcta síntesis de snoRNA y la localización nucleolar. [7] Muchos snoRNA de caja C/D también contienen una copia adicional menos conservada de los motivos C y D (denominados C' y D') ubicados en la porción central de la molécula de snoRNA. Una región conservada de 10 a 21 nucleótidos aguas arriba de la caja D es complementaria al sitio de metilación del ARN diana y permite que el snoRNA forme un dúplex de ARN con el ARN. [8] El nucleótido que se va a modificar en el ARN objetivo se encuentra generalmente en la quinta posición aguas arriba de la caja D (o caja D'). [9] [10] Los snoRNA de caja C/D se asocian con cuatro proteínas conservadas evolutivamente y esenciales: fibrilarina (Nop1p), NOP56 , NOP58 y SNU13 (proteína de 15,5 kD en eucariotas; su homólogo arqueológico es L7Ae), que forman el núcleo del snoRNP de caja C/D. [5]
Existe un snoRNA eucariota de caja C/D ( snoRNA U3 ) que no ha demostrado guiar la 2'- O -metilación. En cambio, funciona en el procesamiento del ARNr al dirigir la escisión del pre-ARNr.
Caja H/ACA
Los snoRNA de caja H/ACA tienen una estructura secundaria común que consiste en dos horquillas y dos regiones monocatenarias denominadas estructura horquilla-bisagra-horquilla-cola. [5] Los snoRNA H/ACA también contienen motivos de secuencia conservados conocidos como caja H (consenso ANANNA) y caja ACA (ACA). Ambos motivos suelen estar ubicados en las regiones monocatenarias de la estructura secundaria. El motivo H está ubicado en la bisagra y el motivo ACA está ubicado en la región de la cola; a 3 nucleótidos del extremo 3' de la secuencia. [11] Las regiones de horquilla contienen protuberancias internas conocidas como bucles de reconocimiento en los que se ubican las secuencias guía antisentido (bases complementarias a la secuencia objetivo). Estas secuencias guía marcan esencialmente la ubicación de la uridina en el ARNr objetivo que se va a modificar. Esta secuencia de reconocimiento es bipartita (construida a partir de los dos brazos diferentes de la región del bucle) y forma pseudonudos complejos con el ARN objetivo. Los snoRNA de caja H/ACA se asocian con cuatro proteínas conservadas y esenciales evolutivamente: disquerina (Cbf5p), GAR1 , NHP2 y NOP10, que forman el núcleo del snoRNP de caja H/ACA. [5] Es probable que la disquerina sea el componente catalítico del complejo de ribonucleoproteína (RNP) porque posee varias secuencias de pseudouridina sintasa conservadas y está estrechamente relacionada con la pseudouridina sintasa que modifica la uridina en el ARNt . En células eucariotas inferiores, como los tripanosomas, existen ARN similares en forma de estructura de horquilla simple y una caja AGA en lugar de caja ACA en el extremo 3' del ARN. [12] Al igual que los tripanosomas, Entamoeba histolytica tiene una población mixta de snoRNA de caja H/ACA de horquilla simple y de horquilla doble. Se informó que se produjo el procesamiento de la caja H/ACA de doble horquilla del snoRNA en el snoRNA de horquilla simple; sin embargo, a diferencia de los tripanosomas, tiene un motivo ACA regular en la cola 3′. [19]
El componente ARN de la telomerasa humana (hTERC) contiene un dominio H/ACA para la formación de pre-RNP y la localización nucleolar de la propia RNP de la telomerasa. [13] El snoRNP H/ACA se ha visto implicado en la rara enfermedad genética disqueratosis congénita (DKC) debido a su afiliación con la telomerasa humana. Las mutaciones en el componente proteico del snoRNP H/ACA dan lugar a una reducción de los niveles fisiológicos de TERC. Esto se ha correlacionado fuertemente con la patología detrás de la DKC, que parece ser principalmente una enfermedad de mal mantenimiento de los telómeros .
Caja compuesta H/ACA y C/D
Se ha identificado un snoRNA guía inusual, el U85, que funciona tanto en la metilación de la 2′-O-ribosa como en la pseudouridilación del ARN nuclear pequeño (snRNA) U5. [14] Este snoRNA compuesto contiene dominios de caja C/D y H/ACA y se asocia con las proteínas específicas de cada clase de snoRNA (fibrilarina y Gar1p, respectivamente). Ahora se han caracterizado más snoRNA compuestos. [15]
Se ha descubierto que estos snoRNA compuestos se acumulan en un orgánulo subnuclear llamado cuerpo de Cajal y se los conoce como ARN pequeños específicos del cuerpo de Cajal (scaRNA). Esto contrasta con la mayoría de los snoRNA de caja C/D o caja H/ACA, que se localizan en el nucléolo. Se propone que estos ARN específicos del cuerpo de Cajal estén involucrados en la modificación de los ARN espliceosomales U1, U2, U4, U5 y U12 transcritos por la ARN polimerasa II. [15] No todos los snoRNA que se han localizado en los cuerpos de Cajal son snoRNA compuestos de caja C/D y H/ACA.
snoRNA huérfanos
Los objetivos para los snoRNAs recientemente identificados se predicen sobre la base de la complementariedad de secuencia entre los ARN diana putativos y los elementos antisentido o bucles de reconocimiento en la secuencia de snoRNA. Sin embargo, hay un número cada vez mayor de guías "huérfanas" sin ningún ARN diana conocido, lo que sugiere que podría haber más proteínas o transcripciones involucradas en el ARNr que antes y/o que algunos snoRNAs tienen diferentes funciones que no conciernen al ARNr. [16] [17] Hay evidencia de que algunos de estos snoRNAs huérfanos regulan transcripciones empalmadas alternativamente. [18] Por ejemplo, parece que el snoRNA de caja C/D SNORD115 regula el empalme alternativo del ARNm del receptor de serotonina 2C a través de una región conservada de complementariedad. [19] [20] Se ha predicho que
otro snoRNA de caja C/D, SNORD116 , que reside en el mismo grupo que SNORD115, tiene 23 posibles objetivos dentro de los genes codificadores de proteínas utilizando un enfoque bioinformático . De estos, se encontró que una gran fracción presentaba empalme alternativo, lo que sugiere un papel de SNORD116 en la regulación del empalme alternativo. [21]
Más recientemente, se ha sugerido que SNORD90 puede guiar las modificaciones de N6-metiladenosina (m6A) en las transcripciones de ARN objetivo. [22] Más específicamente, Lin et al. demostraron que SNORD90 puede reducir la expresión de neuregulina 3 (NRG3). [22]
Modificaciones de objetivos
Aún no se conoce el efecto preciso de las modificaciones de metilación y pseudouridilación en la función de los ARN maduros. Las modificaciones no parecen ser esenciales, pero se sabe que mejoran sutilmente el plegamiento del ARN y la interacción con las proteínas ribosómicas. En apoyo de su importancia, las modificaciones del sitio diana se ubican exclusivamente dentro de dominios conservados y funcionalmente importantes del ARN maduro y se conservan comúnmente entre eucariotas distantes. [5] Se desarrolló un nuevo método, Nm-REP-seq, para enriquecer las 2'-O-metilaciones guiadas por los snoRNA C/D utilizando la exorribonucleasa de ARN (Mycoplasma genitalium RNase R, MgR) y la reactividad de oxidación con peryodato para eliminar los nucleósidos 2'-hidroxilados (2'-OH). [23]
La ribosa 2′-O-metilada provoca un aumento en la conformación 3′-endo
La pseudouridina (psi/Ψ) agrega otra opción para la unión de hidrógeno.
El ARN altamente metilado está protegido de la hidrólisis. El ARNr actúa como una ribozima al catalizar su propia hidrólisis y empalme.
Organización genómica
Los snoRNA se encuentran ubicados en diversas partes del genoma. La mayoría de los genes snoRNA de vertebrados están codificados en los intrones de los genes que codifican proteínas involucradas en la síntesis o traducción de ribosomas, y son sintetizados por la ARN polimerasa II . También se ha demostrado que los snoRNA se encuentran ubicados en regiones intergénicas, ORFs de genes codificadores de proteínas y UTR. [24] Los snoRNA también pueden transcribirse a partir de sus propios promotores por la ARN polimerasa II o III .
Loci impresos
En el genoma humano, existen al menos dos ejemplos en los que los ARNsno de caja C/D se encuentran en repeticiones en tándem dentro de loci impresos . Estos dos loci (14q32 en el cromosoma 14 y 15q11q13 en el cromosoma 15) han sido ampliamente caracterizados y en ambas regiones se han encontrado múltiples ARNsno ubicados dentro de intrones en grupos de copias estrechamente relacionadas.
En 15q11q13, se han identificado cinco snoRNA diferentes ( SNORD64 , SNORD107, SNORD108, SNORD109 (dos copias), SNORD116 (29 copias) y SNORD115 (48 copias). La pérdida de las 29 copias de SNORD116 (HBII-85) de esta región se ha identificado como una causa del síndrome de Prader-Willi [25] [26] [27] [28] mientras que la ganancia de copias adicionales de SNORD115 se ha relacionado con el autismo . [29] [30] [31]
La región 14q32 contiene repeticiones de dos snoRNA SNORD113 (9 copias) y SNORD114 (31 copias) dentro de los intrones de un transcrito de ncRNA específico de tejido ( MEG8 ). Se ha demostrado que el dominio 14q32 comparte características genómicas comunes con los loci impresos 15q11-q13 y se ha sugerido un posible papel para las repeticiones en tándem de snoRNA de caja C/D en la evolución o el mecanismo de los loci impresos. [32] [33]
Recientemente, se ha descubierto que los snoRNA pueden tener funciones no relacionadas con el ARNr. Una de esas funciones es la regulación del splicing alternativo del transcrito del gen trans , que es realizado por el snoRNA HBII-52 , también conocido como SNORD115. [19]
En noviembre de 2012, Schubert et al. revelaron que ARN específicos controlan la compactación y la accesibilidad de la cromatina en las células de Drosophila . [37]
En julio de 2023, Lin et al. demostraron que los snoRNA tienen el potencial de guiar otras modificaciones del ARN, específicamente la N6-metiladenosina , sin embargo, esto está sujeto a mayor investigación. [22]
Ejemplos
Tb11Cs4H1
TB11Cs4H1 es un miembro de la clase de moléculas de ARN no codificante ( ARNnc ) similares a H/ACA (un ARNsno) que guían los sitios de modificación de uridinas a pseudouridinas de ARN sustrato. Se predice que TB11Cs4H1 guía la pseudouridilación del ARN ribosómico ( ARNr ) LSU3 en el residuo Ψ1357. [38]
Referencias
^ ab Maden BE, Hughes JM (junio de 1997). "ARN ribosomal eucariota: el reciente entusiasmo en el problema de la modificación de nucleótidos". Chromosoma . 105 (7–8): 391–400. doi :10.1007/BF02510475. PMID 9211966. S2CID 846233.
^ Gjerde DT, Hoang L, Hornby D (2009). "ADN celular eurocariota". Purificación y análisis de ARN: preparación de muestras, extracción, cromatografía . Weinheim: Wiley-VCH. págs. 25-26. ISBN978-3-527-62720-2. Recuperado el 28 de septiembre de 2020 .
^ Bertrand E, Fournier MJ (2013). "Los snoRNP y máquinas relacionadas: dispositivos antiguos que median la maduración del ARNr y otros ARN". Base de datos de biociencias Madame Curie . Austin, Texas: Landes Bioscience . Consultado el 28 de septiembre de 2020 .
^ Lykke-Andersen S, Ardal BK, Hollensen AK, Damgaard CK, Jensen TH (octubre de 2018). "Autorregulación de snoRNP del cuadro C / D mediante un snoRNA de acción cis en el pre-ARNm de NOP56". Célula molecular . 72 (1): 99–111.e5. doi : 10.1016/j.molcel.2018.08.017 . PMID 30220559.
^ abcde Bachellerie JP, Cavaillé J, Hüttenhofer A (agosto de 2002). "El mundo del snoRNA en expansión". Bioquimia . 84 (8): 775–790. doi :10.1016/S0300-9084(02)01402-5. PMID 12457565.
^ Wright MW, Bruford EA (enero de 2011). "Nomenclatura de genes de ARN no codificante de proteínas (ARNnc) humanos". Human Genomics . 5 (2): 90–98. doi : 10.1186/1479-7364-5-2-90 . PMC 3051107 . PMID 21296742.
^ Samarsky DA, Fournier MJ, Singer RH, Bertrand E (julio de 1998). "El motivo de la caja C/D del ARNsno dirige la orientación nucleolar y también acopla la síntesis y localización del ARNsno". The EMBO Journal . 17 (13): 3747–3757. doi :10.1093/emboj/17.13.3747. PMC 1170710 . PMID 9649444.
^ Kiss-László Z, Henry Y, Kiss T (febrero de 1998). "La secuencia y los elementos estructurales de la metilación guían a los snoRNA esenciales para la metilación de ribosa en sitios específicos del pre-rRNA". The EMBO Journal . 17 (3): 797–807. doi :10.1093/emboj/17.3.797. PMC 1170428 . PMID 9451004.
^ Cavaillé J, Nicoloso M, Bachellerie JP (octubre de 1996). "Metilación dirigida de ribosa de ARN in vivo dirigida por guías de ARN antisentido personalizadas". Nature . 383 (6602): 732–735. Bibcode :1996Natur.383..732C. doi : 10.1038/383732a0 . PMID 8878486. S2CID 4334683.
^ Kiss-László Z, Henry Y, Bachellerie JP, Caizergues-Ferrer M, Kiss T (junio de 1996). "Metilación de ribosa específica del sitio del ARN preribosómico: una nueva función para los ARN nucleolares pequeños". Cell . 85 (7): 1077–1088. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81308-2 . PMID 8674114. S2CID 10418885.
^ Ganot P, Caizergues-Ferrer M, Kiss T (abril de 1997). "La familia de ARN nucleolares pequeños de caja ACA se define por una estructura secundaria conservada evolutivamente y elementos de secuencia ubicuos esenciales para la acumulación de ARN". Genes & Development . 11 (7): 941–956. doi : 10.1101/gad.11.7.941 . PMID 9106664.
^ Liang XH, Liu L, Michaeli S (octubre de 2001). "Identificación del primer ARN tripanosoma H/ACA que guía la formación de pseudouridina en el ARNr". The Journal of Biological Chemistry . 276 (43): 40313–40318. doi : 10.1074/jbc.M104488200 . PMID 11483606.
^ Trahan C, Dragon F (febrero de 2009). "Las mutaciones en el dominio H/ACA del ARN de la telomerasa humana en la disqueratosis congénita afectan su ensamblaje en un pre-RNP". ARN . 15 (2): 235–243. doi :10.1261/rna.1354009. PMC 2648702 . PMID 19095616.
^ Jády BE, Kiss T (febrero de 2001). "Un ARN guía nucleolar pequeño funciona tanto en la metilación de 2'-O-ribosa como en la pseudouridilación del ARN espliceosómico U5". The EMBO Journal . 20 (3): 541–551. doi :10.1093/emboj/20.3.541. PMC 133463 . PMID 11157760.
^ ab Darzacq X, Jády BE, Verheggen C, Kiss AM, Bertrand E, Kiss T (junio de 2002). "ARN nucleares pequeños específicos del cuerpo de Cajal: una nueva clase de ARN guía de 2'-O-metilación y pseudouridilación". The EMBO Journal . 21 (11): 2746–2756. doi :10.1093/emboj/21.11.2746. PMC 126017 . PMID 12032087.
^ Jády BE, Kiss T (marzo de 2000). "Caracterización de los ARN nucleolares pequeños U83 y U84: dos nuevos ARN guía de metilación de 2'-O-ribosa que carecen de complementariedades con los ARN ribosómicos" ( Texto completo gratuito) . Nucleic Acids Research . 28 (6): 1348–1354. doi :10.1093/nar/28.6.1348. PMC 111033. PMID 10684929.
^ Li SG, Zhou H, Luo YP, Zhang P, Qu LH (abril de 2005). "Identificación y análisis funcional de 20 ARN nucleolares pequeños (snoRNA) Box H/ACA de Schizosaccharomyces pombe". The Journal of Biological Chemistry . 280 (16): 16446–16455. doi : 10.1074/jbc.M500326200 . PMID 15716270.
^ Kishore S, Stamm S (2006). "Regulación del empalme alternativo por snoRNAs". Simposios de Cold Spring Harbor sobre biología cuantitativa . 71 : 329–334. doi : 10.1101/sqb.2006.71.024 . PMID 17381313.
^ ab Kishore S, Stamm S (enero de 2006). "El snoRNA HBII-52 regula el empalme alternativo del receptor de serotonina 2C". Science . 311 (5758): 230–232. Bibcode :2006Sci...311..230K. doi : 10.1126/science.1118265 . PMID 16357227. S2CID 44527461.
^ Doe CM, Relkovic D, Garfield AS, Dalley JW, Theobald DE, Humby T, Wilkinson LS, Isles AR (junio de 2009). "La pérdida del ARNm no codificado mbii-52 conduce a una mayor edición del pre-ARN 5htr2c y a una alteración del comportamiento mediado por 5HT2CR". Human Molecular Genetics . 18 (12): 2140–2148. doi :10.1093/hmg/ddp137. PMC 2685753 . PMID 19304781.
^ Bazeley PS, Shepelev V, Talebizadeh Z, Butler MG, Fedorova L, Filatov V, Fedorov A (enero de 2008). "snoTARGET muestra que los ARNsno huérfanos humanos se localizan cerca de las uniones de empalme alternativas". Gene . 408 (1–2): 172–179. doi :10.1016/j.gene.2007.10.037. PMC 6800007 . PMID 18160232.
^ abc Lin R, Kos A, Lopez JP, Dine J, Fiori LM, Yang J, et al. (julio de 2023). West AE, Wong ML (eds.). "SNORD90 induce señalización glutamatérgica tras el tratamiento con antidepresivos monoaminérgicos". eLife . 12 : e85316. doi : 10.7554/eLife.85316 . PMC 10335830 . PMID 37432876.
^ Zhang P, Huang J, Zheng W, Chen L, Liu S, Liu A, et al. (abril de 2023). "Mapeo de resolución de base única de sitios de metilación de 2'-O mediante un método químico enriquecido con exorribonucleasa". Science China Life Sciences . 66 (4): 800–818. doi :10.1007/s11427-022-2210-0. PMID 36323972. S2CID 253266867.
^ Kaur D, Gupta AK, Kumari V, Sharma R, Bhattacharya A, Bhattacharya S (14 de agosto de 2012). "Predicción computacional y validación de los snoRNA C/D, H/ACA y Eh_U3 de Entamoeba histolytica". BMC Genomics . 13 : 390. doi : 10.1186/1471-2164-13-390 . PMC 3542256 . PMID 22892049.
^ Skryabin BV, Gubar LV, Seeger B, Pfeiffer J, Handel S, Robeck T, Karpova E, Rozhdestvensky TS, Brosius J (diciembre de 2007). "La eliminación del grupo de genes MBII-85 snoRNA en ratones produce un retraso del crecimiento posnatal". PLOS Genética . 3 (12): e235. doi : 10.1371/journal.pgen.0030235 . PMC 2323313 . PMID 18166085.
^ Sahoo T, del Gaudio D, German JR, Shinawi M, Peters SU, Person RE, Garnica A, Cheung SW, Beaudet AL (junio de 2008). "Fenotipo de Prader-Willi causado por deficiencia paterna para el grupo de ARN nucleolar pequeño de la caja C/D HBII-85". Nature Genetics . 40 (6): 719–721. doi :10.1038/ng.158. PMC 2705197 . PMID 18500341.
^ Ding F, Li HH, Zhang S, Solomon NM, Camper SA, Cohen P, Francke U (marzo de 2008). Akbarian S (ed.). "La eliminación de SnoRNA Snord116 (Pwcr1/MBII-85) provoca deficiencia de crecimiento e hiperfagia en ratones". PLOS ONE . 3 (3): e1709. Bibcode :2008PLoSO...3.1709D. doi : 10.1371/journal.pone.0001709 . PMC 2248623 . PMID 18320030.
^ Ding F, Prints Y, Dhar MS, Johnson DK, Garnacho-Montero C, Nicholls RD, Francke U (junio de 2005). "La falta de snoRNA Pwcr1/MBII-85 es crítica para la letalidad neonatal en modelos murinos con síndrome de Prader-Willi". Genoma de mamíferos . 16 (6): 424–431. doi :10.1007/s00335-005-2460-2. PMID 16075369. S2CID 12256515.
^ Nakatani J, Tamada K, Hatanaka F, Ise S, Ohta H, Inoue K, Tomonaga S, Watanabe Y, Chung YJ, Banerjee R, Iwamoto K, Kato T, Okazawa M, Yamauchi K, Tanda K, Takao K, Miyakawa T, Bradley A, Takumi T (junio de 2009). "Comportamiento anormal en un modelo de ratón diseñado con cromosomas para la duplicación 15q11-13 humana observado en el autismo". Celúla . 137 (7): 1235-1246. doi :10.1016/j.cell.2009.04.024. PMC 3710970 . PMID 19563756.
^ Bolton PF, Veltman MW, Weisblatt E, Holmes JR, Thomas NS, Youings SA, Thompson RJ, Roberts SE, Dennis NR, Browne CE, Goodson S, Moore V, Brown J (septiembre de 2004). "Anormalidades del cromosoma 15q11-13 y otras afecciones médicas en individuos con trastornos del espectro autista". Genética psiquiátrica . 14 (3): 131–137. doi :10.1097/00041444-200409000-00002. PMID 15318025. S2CID 37344935.
^ Cook EH, Scherer SW (octubre de 2008). "Variaciones en el número de copias asociadas con afecciones neuropsiquiátricas". Nature . 455 (7215): 919–923. Bibcode :2008Natur.455..919C. doi :10.1038/nature07458. PMID 18923514. S2CID 4377899.
^ Cavaillé J, Seitz H, Paulsen M, Ferguson-Smith AC, Bachellerie JP (junio de 2002). "Identificación de genes de ARNsno C/D repetidos en tándem en el dominio 14q32 humano impreso que recuerdan a los de la región del síndrome de Prader-Willi/Angelman". Human Molecular Genetics . 11 (13): 1527–1538. doi : 10.1093/hmg/11.13.1527 . PMID 12045206.
^ Labialle S, Cavaillé J (agosto de 2011). "¿Las matrices repetidas de genes reguladores de ARN pequeño provocan impronta genómica?: emergencia concurrente de grandes grupos de ARN pequeños no codificantes e impronta genómica en cuatro loci cromosómicos euterios evolutivamente distintos". BioEssays . 33 (8): 565–573. doi :10.1002/bies.201100032. PMID 21618561. S2CID 10408004.
^ Ender C, Krek A, Friedländer MR, Beitzinger M, Weinmann L, Chen W, Pfeffer S, Rajewsky N, Meister G (noviembre de 2008). "Un snoRNA humano con funciones similares a las de un microRNA". Célula molecular . 32 (4): 519–528. doi : 10.1016/j.molcel.2008.10.017 . PMID 19026782.
^ Babiarz JE, Ruby JG, Wang Y, Bartel DP, Blelloch R (octubre de 2008). "Las células madre embrionarias de ratón expresan shRNA endógenos, siRNA y otros ARN pequeños independientes del microprocesador y dependientes de Dicer". Genes & Development . 22 (20): 2773–2785. doi :10.1101/gad.1705308. PMC 2569885 . PMID 18923076.
^ Taft RJ, Glazov EA, Lassmann T, Hayashizaki Y, Carninci P, Mattick JS (julio de 2009). "Pequeños ARN derivados de ARNsno". ARN . 15 (7): 1233–1240. doi :10.1261/rna.1528909. PMC 2704076 . PMID 19474147.
^ Schubert T, Pusch MC, Diermeier S, Benes V, Kremmer E, Imhof A, Längst G (noviembre de 2012). "La proteína Df31 y los snoRNA mantienen estructuras de cromatina accesibles de orden superior". Célula molecular . 48 (3): 434–444. doi : 10.1016/j.molcel.2012.08.021 . PMID 23022379.
^ Liang XH, Uliel S, Hury A, Barth S, Doniger T, Unger R, Michaeli S (mayo de 2005). "Un análisis de todo el genoma de ARN nucleolares pequeños similares a C/D y H/ACA en Trypanosoma brucei revela un patrón específico de tripanosoma de modificación de ARNr". ARN . 11 (5): 619–645. doi :10.1261/rna.7174805. PMC 1370750 . PMID 15840815.
Enlaces externos
Atlas de ARNsno humano a partir de datos de secuenciación de ARN pequeños
base de datos de ARNm de plantas
snoRNAbase: base de datos de snoRNA de caja C/D y H/ACA humana