Un sarcómero (del griego σάρξ sarx "carne", μέρος meros "parte") es la unidad funcional más pequeña del tejido muscular estriado . [1] Es la unidad que se repite entre dos líneas Z. Los músculos esqueléticos están compuestos por células musculares tubulares (llamadas fibras musculares o miofibras) que se forman durante la miogénesis embrionaria . Las fibras musculares contienen numerosas miofibrillas tubulares . Las miofibrillas están compuestas por secciones repetidas de sarcómeros, que aparecen bajo el microscopio como bandas alternas oscuras y claras. Los sarcómeros están compuestos de proteínas fibrosas largas como filamentos que se deslizan entre sí cuando un músculo se contrae o se relaja. La costamera es un componente diferente que conecta el sarcómero con el sarcolema .
Dos de las proteínas importantes son la miosina , que forma el filamento grueso, y la actina , que forma el filamento fino. La miosina tiene una cola larga y fibrosa y una cabeza globular que se une a la actina. La cabeza de miosina también se une al ATP , que es la fuente de energía para el movimiento muscular. La miosina sólo puede unirse a la actina cuando los sitios de unión de la actina están expuestos a los iones de calcio.
Las moléculas de actina están unidas a la línea Z, que forma los bordes del sarcómero. Otras bandas aparecen cuando el sarcómero está relajado. [2]
Las miofibrillas de las células del músculo liso no están dispuestas en sarcómeros.
Los sarcómeros dan al músculo esquelético y cardíaco su apariencia estriada , [2] que fue descrita por primera vez por Van Leeuwenhoek . [3]
La relación entre las proteínas y las regiones del sarcómero es la siguiente:
La proteína tropomiosina cubre los sitios de unión de miosina de las moléculas de actina en la célula muscular. Para que una célula muscular se contraiga, se debe mover la tropomiosina para descubrir los sitios de unión de la actina. Los iones de calcio se unen a las moléculas de troponina C (que están dispersas por toda la proteína tropomiosina) y alteran la estructura de la tropomiosina, obligándola a revelar el sitio de unión del puente cruzado en la actina.
La concentración de calcio dentro de las células musculares está controlada por el retículo sarcoplásmico , una forma única de retículo endoplásmico en el sarcoplasma .
Las células musculares se estimulan cuando una neurona motora libera el neurotransmisor acetilcolina , que viaja a través de la unión neuromuscular (la sinapsis entre el botón terminal de la neurona y la célula muscular). La acetilcolina se une a un receptor nicotínico de acetilcolina postsináptico . Un cambio en la conformación del receptor permite una entrada de iones de sodio y el inicio de un potencial de acción postsináptico . Luego, el potencial de acción viaja a lo largo de los túbulos T (túbulos transversales) hasta llegar al retículo sarcoplásmico. Aquí, la membrana despolarizada activa los canales de calcio de tipo L dependientes de voltaje , presentes en la membrana plasmática. Los canales de calcio tipo L están en estrecha asociación con los receptores de rianodina presentes en el retículo sarcoplásmico. El flujo entrante de calcio desde los canales de calcio tipo L activa los receptores de rianodina para liberar iones de calcio del retículo sarcoplásmico. Este mecanismo se llama liberación de calcio inducida por calcio (CICR). No se sabe si la apertura física de los canales de calcio tipo L o la presencia de calcio provoca la apertura de los receptores de rianodina. La salida de calcio permite que las cabezas de miosina accedan a los sitios de unión de los puentes cruzados de actina, lo que permite la contracción muscular. [4]
La contracción muscular finaliza cuando los iones de calcio se bombean de regreso al retículo sarcoplásmico, lo que permite que el aparato contráctil y, por tanto, las células musculares se relajen.
Tras la contracción muscular, las bandas A no cambian su longitud (1,85 micrómetros en el músculo esquelético de los mamíferos), [4] mientras que las bandas I y la zona H se acortan. Esto hace que las líneas Z se acerquen.
En reposo, la cabeza de miosina está unida a una molécula de ATP en una configuración de baja energía y es incapaz de acceder a los sitios de unión de los puentes cruzados de la actina. Sin embargo, la cabeza de miosina puede hidrolizar el ATP en difosfato de adenosina (ADP) y un ion fosfato inorgánico. Una parte de la energía liberada en esta reacción cambia la forma de la cabeza de miosina y la promueve a una configuración de alta energía. A través del proceso de unión a la actina, la cabeza de miosina libera ADP y un ion fosfato inorgánico, cambiando su configuración a una de baja energía. La miosina permanece unida a la actina en un estado conocido como rigor , hasta que un nuevo ATP se une a la cabeza de miosina. Esta unión de ATP a miosina libera actina mediante disociación por puente cruzado. La miosina asociada al ATP está lista para otro ciclo, comenzando con la hidrólisis del ATP.
La banda A es visible como líneas transversales oscuras a través de las miofibras; la banda I es visible como líneas transversales ligeramente teñidas y la línea Z es visible como líneas oscuras que separan los sarcómeros al nivel del microscopio óptico.
La mayoría de las células musculares sólo pueden almacenar suficiente ATP para una pequeña cantidad de contracciones musculares. Si bien las células musculares también almacenan glucógeno , la mayor parte de la energía necesaria para la contracción se deriva de los fosfágenos . Uno de esos fosfágenos, el fosfato de creatina , se utiliza para proporcionar al ADP un grupo fosfato para la síntesis de ATP en los vertebrados . [4]
La estructura del sarcómero afecta su función de varias maneras. La superposición de actina y miosina da lugar a la curva longitud-tensión , que muestra cómo la producción de fuerza del sarcómero disminuye si el músculo se estira de modo que se puedan formar o comprimir menos puentes cruzados hasta que los filamentos de actina interfieran entre sí. La longitud de los filamentos de actina y miosina (en conjunto como longitud del sarcómero) afecta la fuerza y la velocidad: los sarcómeros más largos tienen más puentes cruzados y, por tanto, más fuerza, pero tienen un rango reducido de acortamiento. Los vertebrados muestran un rango muy limitado de longitudes de sarcómeros, con aproximadamente la misma longitud óptima (longitud en el pico de tensión-longitud) en todos los músculos de un individuo, así como entre especies. Los artrópodos , sin embargo, muestran una enorme variación (más de siete veces) en la longitud de los sarcómeros, tanto entre especies como entre músculos de un solo individuo. Las razones de la falta de variabilidad sustancial de los sarcómeros en los vertebrados no se conocen completamente. [ cita necesaria ]
