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catalasa

La catalasa es una enzima común que se encuentra en casi todos los organismos vivos expuestos al oxígeno (como bacterias , plantas y animales) que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno . [5] Es una enzima muy importante para proteger la célula del daño oxidativo causado por especies reactivas de oxígeno (ROS). La catalasa tiene uno de los números de rotación más altos de todas las enzimas; una molécula de catalasa puede convertir millones de moléculas de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno cada segundo. [6]

La catalasa es un tetrámero de cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de más de 500 aminoácidos de longitud. [7] Contiene cuatro grupos hemo que contienen hierro que permiten que la enzima reaccione con el peróxido de hidrógeno. El pH óptimo para la catalasa humana es aproximadamente 7, [8] y tiene un máximo bastante amplio: la velocidad de reacción no cambia apreciablemente entre pH 6,8 y 7,5. [9] El pH óptimo para otras catalasas varía entre 4 y 11 dependiendo de la especie. [10] La temperatura óptima también varía según la especie. [11]

Estructura

La catalasa humana forma un tetrámero compuesto por cuatro subunidades , cada una de las cuales puede dividirse conceptualmente en cuatro dominios. [12] El núcleo extenso de cada subunidad es generado por un barril β antiparalelo de ocho cadenas (β1-8), con la conectividad del vecino más cercano cubierta por bucles de barril β en un lado y bucles α9 en el otro. [12] Un dominio helicoidal en una cara del barril β está compuesto por cuatro hélices C-terminales (α16, α17, α18 y α19) y cuatro hélices derivadas de residuos entre β4 y β5 (α4, α5, α6 y α7). [12] El empalme alternativo puede dar como resultado diferentes variantes de proteínas.

Historia

La catalasa fue descubierta por primera vez en 1818 por Louis Jacques Thénard , quien descubrió el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ). Thénard sugirió que su descomposición fue causada por una sustancia desconocida. En 1900, Oscar Loew fue el primero en darle el nombre de catalasa y la encontró en muchas plantas y animales. [13] En 1937 , James B. Sumner y Alexander Dounce cristalizaron la catalasa del hígado de res [14] y el peso molecular se midió en 1938. [15]

La secuencia de aminoácidos de la catalasa bovina se determinó en 1969 [16] y la estructura tridimensional en 1981. [17]

Función

Mecanismo molecular

Si bien actualmente no se conoce el mecanismo completo de la catalasa, [18] se cree que la reacción ocurre en dos etapas:

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O = Fe(IV)-E(.+ )
H2O2 + O=Fe ( IV )-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2 [ 18]

Aquí Fe()-E representa el centro de hierro del grupo hemo unido a la enzima. Fe(IV)-E(.+) es una forma mesomérica de Fe(V)-E, lo que significa que el hierro no se oxida completamente a +V, pero recibe cierta densidad electrónica estabilizadora del ligando hemo, que luego se muestra como una catión radical (.+).

Cuando el peróxido de hidrógeno ingresa al sitio activo , no interactúa con los aminoácidos Asn148 ( asparagina en la posición 148) e His75 , lo que provoca que un protón ( ion hidrógeno ) se transfiera entre los átomos de oxígeno. El átomo de oxígeno libre se coordina, liberando la molécula de agua recién formada y Fe(IV)=O. Fe(IV)=O reacciona con una segunda molécula de peróxido de hidrógeno para reformar Fe(III)-E y producir agua y oxígeno. [18] La reactividad del centro de hierro puede mejorarse mediante la presencia del ligando de fenolato de Tyr358 en la quinta posición de coordinación, que puede ayudar en la oxidación del Fe (III) a Fe (IV). La eficiencia de la reacción también puede mejorarse mediante las interacciones de His75 y Asn148 con los intermediarios de la reacción . [18] La descomposición del peróxido de hidrógeno por la catalasa se produce según una cinética de primer orden, siendo la velocidad proporcional a la concentración de peróxido de hidrógeno. [19]

La catalasa también puede catalizar la oxidación, mediante peróxido de hidrógeno , de diversos metabolitos y toxinas, incluidos formaldehído , ácido fórmico , fenoles , acetaldehído y alcoholes . Lo hace según la siguiente reacción:

H2O2 + H2R → 2H2O + R _ _

Se desconoce el mecanismo exacto de esta reacción.

Cualquier ion de metal pesado (como los cationes de cobre en el sulfato de cobre (II) ) puede actuar como un inhibidor no competitivo de la catalasa. Sin embargo, "la deficiencia de cobre puede provocar una reducción de la actividad catalasa en los tejidos, como el corazón y el hígado". [20] Además, el veneno cianuro es un inhibidor no competitivo [21] de la catalasa en altas concentraciones de peróxido de hidrógeno . [22] El arseniato actúa como activador . [23] Las estructuras proteicas tridimensionales de los intermedios de catalasa peroxidada están disponibles en el Protein Data Bank .

Rol celular

El peróxido de hidrógeno es un subproducto dañino de muchos procesos metabólicos normales; Para evitar daños a las células y tejidos, es necesario convertirlo rápidamente en otras sustancias menos peligrosas. Con este fin, las células utilizan con frecuencia la catalasa para catalizar rápidamente la descomposición del peróxido de hidrógeno en moléculas gaseosas de oxígeno y agua menos reactivas . [24]

Los ratones genéticamente modificados para carecer de catalasa son inicialmente fenotípicamente normales. [25] Sin embargo, la deficiencia de catalasa en ratones puede aumentar la probabilidad de desarrollar obesidad , hígado graso, [26] y diabetes tipo 2 . [27] Algunos seres humanos tienen niveles muy bajos de catalasa ( acatalasia ), pero muestran pocos efectos nocivos.

El aumento del estrés oxidativo que se produce con el envejecimiento en ratones se alivia mediante la sobreexpresión de catalasa. [28] Los ratones que sobreexpresan no exhiben la pérdida de espermatozoides , germen testicular y células de Sertoli asociada a la edad que se observa en los ratones de tipo salvaje. El estrés oxidativo en ratones de tipo salvaje normalmente induce daño oxidativo en el ADN (medido como 8-oxodG ) en los espermatozoides con el envejecimiento, pero estos daños se reducen significativamente en ratones envejecidos que sobreexpresan catalasa. [28] Además, estos ratones que sobreexpresan no muestran ninguna disminución en el número de crías por camada dependiente de la edad. La sobreexpresión de catalasa dirigida a las mitocondrias prolonga la vida útil de los ratones. [29]

En los eucariotas , la catalasa suele localizarse en un orgánulo celular llamado peroxisoma . [30] Los peroxisomas en las células vegetales participan en la fotorrespiración (el uso de oxígeno y la producción de dióxido de carbono) y en la fijación simbiótica de nitrógeno (la descomposición del nitrógeno diatómico (N 2 ) en átomos de nitrógeno reactivos). El peróxido de hidrógeno se utiliza como un potente agente antimicrobiano cuando las células están infectadas con un patógeno. Los patógenos catalasa positivos, como Mycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophila y Campylobacter jejuni , producen catalasa para desactivar los radicales peróxido, permitiéndoles así sobrevivir ilesos dentro del huésped . [31]

Al igual que la alcohol deshidrogenasa , la catalasa convierte el etanol en acetaldehído, pero es poco probable que esta reacción sea fisiológicamente significativa. [32]

Distribución entre organismos.

La gran mayoría de los organismos conocidos utilizan catalasa en todos los órganos , observándose concentraciones particularmente altas en el hígado de los mamíferos. [33] La catalasa se encuentra principalmente en los peroxisomas y el citosol de los eritrocitos (y a veces en las mitocondrias [34] ).

Casi todos los microorganismos aeróbicos utilizan catalasa. También está presente en algunos microorganismos anaerobios , como la Methanosarcina barkeri . [35] La catalasa también es universal entre las plantas y se produce en la mayoría de los hongos . [36]

Un uso único de la catalasa ocurre en el escarabajo bombardero . Este escarabajo tiene dos conjuntos de líquidos que se almacenan por separado en dos glándulas emparejadas. La mayor de las dos, la cámara de almacenamiento o depósito, contiene hidroquinonas y peróxido de hidrógeno, mientras que la más pequeña, la cámara de reacción, contiene catalasas y peroxidasas . Para activar el spray nocivo, el escarabajo mezcla el contenido de los dos compartimentos, liberando oxígeno del peróxido de hidrógeno. El oxígeno oxida las hidroquinonas y también actúa como propulsor. [37] La ​​reacción de oxidación es muy exotérmica (ΔH = −202,8 kJ/mol) y calienta rápidamente la mezcla hasta el punto de ebullición. [38]

Las reinas longevas de la termita Reticulitermes speratus tienen un daño oxidativo en su ADN significativamente menor que los individuos no reproductivos (trabajadores y soldados). [39] Las reinas tienen una actividad catalasa más de dos veces mayor y niveles de expresión siete veces mayores del gen de la catalasa RsCAT1 que las obreras. [39] Parece que la eficiente capacidad antioxidante de las termitas reinas puede explicar en parte cómo logran una vida más larga.

Las enzimas catalasas de diversas especies tienen temperaturas óptimas muy diferentes. Los animales poiquilotérmicos suelen tener catalasas con temperaturas óptimas en el rango de 15 a 25 °C, mientras que las catalasas de mamíferos o aves pueden tener temperaturas óptimas superiores a 35 °C, [40] [41] y las catalasas de las plantas varían según su hábito de crecimiento . [40] Por el contrario, la catalasa aislada de la arqueona hipertermófila Pyrobaculum calidifontis tiene una temperatura óptima de 90 °C. [42]

Importancia clínica y aplicación.

Peróxido de hidrógeno

La catalasa se utiliza en la industria alimentaria para eliminar el peróxido de hidrógeno de la leche antes de la producción de queso . [43] Otro uso es en envoltorios de alimentos, donde evita que los alimentos se oxiden . [44] La catalasa también se utiliza en la industria textil , eliminando el peróxido de hidrógeno de las telas para garantizar que el material esté libre de peróxido. [45]

Un uso menor es en la higiene de lentes de contacto : algunos productos de limpieza de lentes desinfectan las lentes usando una solución de peróxido de hidrógeno; Luego se usa una solución que contiene catalasa para descomponer el peróxido de hidrógeno antes de volver a usar la lente. [46]

Identificación bacteriana (prueba de catalasa)

Reacción positiva de catalasa

La prueba de catalasa es una de las tres pruebas principales utilizadas por los microbiólogos para identificar especies de bacterias. Si las bacterias poseen catalasa (es decir, son catalasa positivas), se observan burbujas de oxígeno cuando se agrega una pequeña cantidad de aislado bacteriano al peróxido de hidrógeno. La prueba de catalasa se realiza colocando una gota de peróxido de hidrógeno en un portaobjetos de microscopio . Se toca la colonia con un aplicador y luego se unta la punta sobre la gota de peróxido de hidrógeno.

Si bien la prueba de catalasa por sí sola no puede identificar un organismo en particular, puede ayudar a la identificación cuando se combina con otras pruebas, como la resistencia a los antibióticos. La presencia de catalasa en las células bacterianas depende tanto de las condiciones de crecimiento como del medio utilizado para cultivar las células.

También se pueden utilizar tubos capilares . Se recoge una pequeña muestra de bacterias en el extremo del tubo capilar, sin bloquear el tubo, para evitar resultados falsos negativos . Luego, el extremo opuesto se sumerge en peróxido de hidrógeno, que se introduce en el tubo mediante acción capilar y se le da la vuelta, de modo que la muestra bacteriana apunte hacia abajo. Luego se golpea la mesa con la mano que sostiene el tubo, moviendo el peróxido de hidrógeno hacia abajo hasta que toca las bacterias. Si se forman burbujas al contacto, esto indica un resultado positivo de catalasa. Esta prueba puede detectar bacterias catalasa positivas en concentraciones superiores a aproximadamente 10 5 células/ml [50] y es fácil de usar.

Virulencia bacteriana

Los neutrófilos y otros fagocitos utilizan peróxido para matar bacterias. La enzima NADPH oxidasa genera superóxido dentro del fagosoma , que se convierte mediante peróxido de hidrógeno en otras sustancias oxidantes como el ácido hipocloroso que mata a los patógenos fagocitados . [51] En personas con enfermedad granulomatosa crónica (CGD), la producción de peróxido fagocítico se ve afectada debido a un sistema defectuoso de NADPH oxidasa. El metabolismo celular normal seguirá produciendo una pequeña cantidad de peróxido y este peróxido se puede utilizar para producir ácido hipocloroso para erradicar la infección bacteriana. Sin embargo, si las personas con CGD están infectadas con bacterias catalasa positivas, la catalasa bacteriana puede destruir el exceso de peróxido antes de que pueda usarse para producir otras sustancias oxidantes. En estos individuos el patógeno sobrevive y se convierte en una infección crónica. Esta infección crónica suele estar rodeada de macrófagos en un intento de aislar la infección. Esta pared de macrófagos que rodean a un patógeno se llama granuloma . Muchas bacterias son catalasa positivas, pero algunas son mejores productoras de catalasa que otras. Algunas bacterias y hongos catalasa positivos incluyen: Nocardia , Pseudomonas , Listeria , Aspergillus , Candida , E. coli , Staphylococcus , Serratia , B. cepacia y H. pylori . [52]

Acatalasia

La acatalasia es una afección causada por mutaciones homocigotas en CAT, que resultan en una falta de catalasa. Los síntomas son leves e incluyen úlceras orales. Una mutación CAT heterocigota da como resultado una catalasa más baja, pero aún presente. [53]

pelo canoso

Los niveles bajos de catalasa pueden desempeñar un papel en el proceso de encanecimiento del cabello humano. El peróxido de hidrógeno es producido naturalmente por el cuerpo y descompuesto por la catalasa. El peróxido de hidrógeno puede acumularse en los folículos pilosos y, si los niveles de catalasa disminuyen, esta acumulación puede provocar estrés oxidativo y encanecimiento. [54] Estos niveles bajos de catalasa están asociados con la vejez. El peróxido de hidrógeno interfiere con la producción de melanina , el pigmento que da color al cabello. [55] [56]

Interacciones

Se ha demostrado que la catalasa interactúa con los genes ABL2 [57] y Abl . [57] La ​​infección por el virus de la leucemia murina provoca una disminución de la actividad catalasa en los pulmones, el corazón y los riñones de los ratones. Por el contrario, el aceite de pescado en la dieta aumentó la actividad catalasa en el corazón y los riñones de ratones. [58]

Métodos para determinar la actividad catalasa.

En 1870, Schoenn descubrió una formación de color amarillo a partir de la interacción del peróxido de hidrógeno con el molibdato; [59] luego, a partir de mediados del siglo XX, esta reacción comenzó a usarse para la determinación colorimétrica del peróxido de hidrógeno sin reaccionar en el ensayo de actividad catalasa. [60] La reacción se volvió ampliamente utilizada después de las publicaciones de Korolyuk et al. (1988) [61] y Gótico (1991). [62] El primer artículo describe el ensayo de catalasa sérica sin tampón en el medio de reacción; este último describe el procedimiento basado en tampón fosfato como medio de reacción. Dado que el ion fosfato reacciona con el molibdato de amonio, [62] es más apropiado el uso de tampón MOPS como medio de reacción. [63]

La medición UV directa de la disminución de la concentración de peróxido de hidrógeno también se utiliza ampliamente después de las publicaciones de Beers & Sizer [64] y Aebi. [sesenta y cinco]

Ver también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000121691 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000027187 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (enero de 2004). "Diversidad de estructuras y propiedades entre catalasas". Ciencias de la vida celulares y moleculares . 61 (2): 192-208. doi :10.1007/s00018-003-3206-5. hdl : 10261/111097 . PMID  14745498. S2CID  4411482.
  6. ^ Goodsell DS (1 de septiembre de 2004). "Catalasa". Molécula del mes . Banco de datos de proteínas RCSB . Consultado el 23 de agosto de 2016 .
  7. ^ Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalasa: H2O2: H2O2 oxidorreductasa". Texto del tutorial estructural de catalasa . Consultado el 11 de febrero de 2007 .
  8. ^ Maehly AC, Oportunidad B (1954). "El ensayo de catalasas y peroxidasas". Métodos de Análisis Bioquímico . vol. 1. págs. 357–424. doi :10.1002/9780470110171.ch14. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID  13193536.
  9. ^ Aebi H (1984). "Catalasa in vitro". Radicales de oxígeno en sistemas biológicos . Métodos en enzimología. vol. 105, págs. 121–6. doi :10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID  6727660.
  10. ^ "EC 1.11.1.6 - catalasa". BRENDA: El sistema integral de información enzimática . Departamento de Bioinformática y Bioquímica, Technische Universität Braunschweig . Consultado el 26 de mayo de 2009 .
  11. ^ Toner K, Sojka G, Ellis R. "Un estudio cuantitativo de enzimas; CATALASE". bucknell.edu. Archivado desde el original el 12 de junio de 2000 . Consultado el 11 de febrero de 2007 .
  12. ^ abc Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA (febrero de 2000). "Estructuras de catalasa humana activas e inhibidas: ligando y mecanismo catalítico y de unión a NADPH". Revista de biología molecular . 296 (1): 295–309. doi :10.1006/jmbi.1999.3458. PMID  10656833.
  13. ^ Loew O (mayo de 1900). "Una nueva enzima de aparición general en los organismos". Ciencia . 11 (279): 701–702. Código bibliográfico : 1900Sci....11..701L. doi :10.1126/ciencia.11.279.701. JSTOR  1625707. PMID  17751716.
  14. ^ Sumner JB, Dounce AL (abril de 1937). "Catalasa cristalina". Ciencia . 85 (2206): 366–367. Código Bib : 1937 Ciencia.... 85.. 366S. doi : 10.1126/ciencia.85.2206.366. PMID  17776781.
  15. ^ Sumner JB, Gralén N (marzo de 1938). "El peso molecular de la catalasa cristalina". Ciencia . 87 (2256): 284. Bibcode : 1938Sci....87..284S. doi : 10.1126/ciencia.87.2256.284. PMID  17831682. S2CID  36931581.
  16. ^ Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (mayo de 1969). "La secuencia de aminoácidos de la catalasa de hígado bovino: un informe preliminar". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 131 (2): 653–655. doi :10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID  4892021.
  17. ^ Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (octubre de 1981). "Estructura de la catalasa de hígado de res". Revista de biología molecular . 152 (2): 465–499. doi :10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID  7328661.
  18. ^ abcd Boon EM, Downs A, Marcey D. "Mecanismo propuesto de catalasa". Catalasa: H 2 O 2 : H 2 O 2 Oxidorreductasa: Tutorial Estructural De Catalasa . Consultado el 11 de febrero de 2007 .
  19. ^ Aebi H (1984). "Catalasa in vitro". Radicales de oxígeno en sistemas biológicos . Métodos en enzimología. vol. 105, págs. 121-126. doi :10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 9780121820053. PMID  6727660.
  20. ^ Hordyjewska A, Popiołek Ł, Kocot J (agosto de 2014). "Las muchas" caras "del cobre en la medicina y el tratamiento". Biometales . 27 (4): 611–621. doi :10.1007/s10534-014-9736-5. PMC 4113679 . PMID  24748564. 
  21. ^ Inhibición no estacionaria de la acción enzimática. La inhibición de la catalasa por cianuro
  22. ^ Ogura Y, Yamazaki I (agosto de 1983). "Cinética en estado estacionario de la reacción de catalasa en presencia de cianuro". Revista de Bioquímica . 94 (2): 403–408. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369. PMID  6630165.
  23. ^ Kertulis-Tartar GM, Rathinasabapathi B, Ma LQ (octubre de 2009). "Caracterización de glutatión reductasa y catalasa en las hojas de dos helechos Pteris tras exposición a arsénico". Fisiología y Bioquímica Vegetal . 47 (10): 960–965. doi :10.1016/j.plaphy.2009.05.009. PMID  19574057.
  24. ^ Gaetani GF, Ferraris AM, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman HN (febrero de 1996). "Papel predominante de la catalasa en la eliminación del peróxido de hidrógeno dentro de los eritrocitos humanos". Sangre . 87 (4): 1595-1599. doi : 10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595 . PMID  8608252.
  25. ^ Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho DS (julio de 2004). "Los ratones que carecen de catalasa se desarrollan normalmente pero muestran una sensibilidad diferencial a la lesión del tejido oxidante". La Revista de Química Biológica . 279 (31): 32804–32812. doi : 10.1074/jbc.M404800200 . PMID  15178682.
  26. ^ Heit C, Marshall S, Singh S, Yu X, Charkoftaki G, Zhao H, et al. (febrero de 2017). "La eliminación de catalasa promueve el fenotipo prediabético en ratones". Biología y medicina de los radicales libres . 103 : 48–56. doi :10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011. PMC 5513671 . PMID  27939935. 
  27. ^ Góth L, Nagy T (septiembre de 2012). "Acatalasemia y diabetes mellitus". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 525 (2): 195-200. doi :10.1016/j.abb.2012.02.005. PMID  22365890.
  28. ^ ab Selvaratnam J, Robaire B (noviembre de 2016). "La sobreexpresión de catalasa en ratones reduce el estrés oxidativo relacionado con la edad y mantiene la producción de esperma". Gerontología Experimental . 84 : 12-20. doi :10.1016/j.exger.2016.08.012. PMID  27575890. S2CID  2416413.
  29. ^ Schriner SE, Linford Nueva Jersey, Martin GM, Treuting P, Ogburn CE, Emond M, et al. (junio de 2005). "Extensión de la vida murina mediante sobreexpresión de catalasa dirigida a las mitocondrias". Ciencia . 308 (5730): 1909-1911. Código Bib : 2005 Ciencia... 308.1909S. doi : 10.1126/ciencia.1106653. PMID  15879174. S2CID  38568666.
  30. ^ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Peroxisomas". Biología molecular de la célula (4ª ed.). Nueva York: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  31. ^ Srinivasa Rao PS, Yamada Y, Leung KY (septiembre de 2003). "Una catalasa importante (KatB) que se requiere para la resistencia al H2O2 y la muerte mediada por fagocitos en Edwardsiella tarda". Microbiología . 149 (parte 9): 2635–2644. doi : 10.1099/mic.0.26478-0 . PMID  12949187.
  32. ^ Lieber CS (enero de 1997). "Metabolismo del etanol, cirrosis y alcoholismo". Clínica Química Acta; Revista Internacional de Química Clínica . 257 (1): 59–84. doi :10.1016/S0009-8981(96)06434-0. PMID  9028626.
  33. ^ Ilyukha VA (2001). "Superóxido dismutasa y catalasa en órganos de mamíferos de diferente ecogénesis". Revista de Bioquímica y Fisiología Evolutiva . 37 (3): 241–245. doi :10.1023/A:1012663105999. S2CID  38916410.
  34. ^ Bai J, Cederbaum AI (2001). "Catalasa mitocondrial y daño oxidativo". Señales y Receptores Biológicos . 10 (3–4): 189–199. doi :10.1159/000046887. PMID  11351128. S2CID  33795198.
  35. ^ Brioukhanov AL, Netrusov AI, Eggen RI (junio de 2006). "Los genes de catalasa y superóxido dismutasa están regulados transcripcionalmente por aumento ante el estrés oxidativo en la arqueona estrictamente anaeróbica Methanosarcina barkeri". Microbiología . 152 (parte 6): 1671–1677. doi : 10.1099/mic.0.28542-0 . PMID  16735730.
  36. ^ Hansberg W, Salas-Lizana R, Domínguez L (septiembre de 2012). "Catalasas fúngicas: función, origen filogenético y estructura". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 525 (2): 170–180. doi :10.1016/j.abb.2012.05.014. PMID  22698962.
  37. ^ Eisner T, Aneshansley DJ (agosto de 1999). "Aerosol apuntando al escarabajo bombardero: evidencia fotográfica". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (17): 9705–9709. Código bibliográfico : 1999PNAS...96.9705E. doi : 10.1073/pnas.96.17.9705 . PMC 22274 . PMID  10449758. 
  38. ^ Beheshti N, McIntosh AC (2006). "Un estudio biomimético de la descarga explosiva del escarabajo bombardero" (PDF) . Revista Internacional de Diseño y Naturaleza . 1 (1): 1–9. Archivado desde el original (PDF) el 26 de julio de 2011.
  39. ^ ab Tasaki E, Kobayashi K, Matsuura K, Iuchi Y (2017). "Un sistema antioxidante eficiente en una reina de termitas longeva". MÁS UNO . 12 (1): e0167412. Código Bib : 2017PLoSO..1267412T. doi : 10.1371/journal.pone.0167412 . PMC 5226355 . PMID  28076409. 
  40. ^ ab Mitsuda H (31 de julio de 1956). «Estudios sobre catalasa» (PDF) . Boletín del Instituto de Investigaciones Químicas de la Universidad de Kioto . 34 (4): 165-192. Archivado (PDF) desde el original el 9 de octubre de 2022 . Consultado el 27 de septiembre de 2017 .
  41. ^ Çetinus ŞA, Öztop HN (junio de 2003). "Inmovilización de catalasa en perlas de quitosano reticuladas químicamente". Tecnología enzimática y microbiana . 32 (7): 889–894. doi :10.1016/S0141-0229(03)00065-6.
  42. ^ Amo T, Atomi H, Imanaka T (junio de 2002). "Presencia única de una catalasa de manganeso en una arqueona hipertermófila, Pyrobaculum calidifontis VA1". Revista de Bacteriología . 184 (12): 3305–3312. doi :10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002. PMC 135111 . PMID  12029047. 
  43. ^ "Catalasa". Manual de enzimas Worthington . Corporación Bioquímica Worthington . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  44. ^ Hengge A (16 de marzo de 1999). "Re: ¿cómo se utiliza la catalasa en la industria?". Biología General . Red MadSci . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  45. ^ "industria textil". Estudio de caso 228 . Centro de intercambio de información internacional sobre producción más limpia. Archivado desde el original el 4 de noviembre de 2008 . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  46. ^ Patente estadounidense 5521091, Cook JN, Worsley JL, "Composiciones y método para destruir el peróxido de hidrógeno en lentes de contacto", publicada el 28 de mayo de 1996 
  47. ^ RollinsDM (1 de agosto de 2000). "Lista de patógenos bacterianos". BSCI 424 Microbiología patógena . Universidad de Maryland . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  48. ^ Johnson M. "Producción de catalasa". Pruebas Bioquímicas . Colegio Comunitario de Mesa. Archivado desde el original el 11 de diciembre de 2008 . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  49. ^ Fox A. "Streptococcus pneumoniae y estafilococos". Universidad de Carolina del Sur . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  50. ^ Martín AM (6 de diciembre de 2012). Procesamiento pesquero: aplicaciones biotecnológicas. Medios de ciencia y negocios de Springer. ISBN 9781461553038.
  51. ^ Winterbourn CC, Kettle AJ, Hampton MB (junio de 2016). "Especies reactivas de oxígeno y función de los neutrófilos". Revista Anual de Bioquímica . 85 (1): 765–792. doi :10.1146/annurev-biochem-060815-014442. PMID  27050287.
  52. ^ Le T, Bhushan V, Sochat M, Kallianos K, Chavda Y, Zureick AH (6 de enero de 2017). Primeros auxilios para el USMLE paso 1 2017: una guía de estudiante a estudiante (27a ed.). Nueva York: McGraw-Hill Education. ISBN 978-1-259-83762-3. OCLC  986222844.
  53. ^ "Entrada OMIM - # 614097 - ACATALASEMIA". www.omim.org .
  54. ^ "¿Cura para las canas? Los científicos encuentran la causa fundamental de la decoloración". Noticias NBC . 6 de mayo de 2013 . Consultado el 31 de julio de 2022 .
  55. ^ "Por qué el cabello se vuelve gris ya no es una zona gris: nuestro cabello se decolora a medida que envejecemos". Noticias de ciencia . Ciencia diaria. 2009-02-24 . Consultado el 1 de marzo de 2009 .
  56. ^ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, et al. (Julio de 2009). "Encanecimiento del cabello senil: el estrés oxidativo mediado por H2O2 afecta el color del cabello humano al mitigar la reparación del sulfóxido de metionina". Revista FASEB . 23 (7): 2065-2075. arXiv : 0706.4406 . doi : 10.1096/fj.08-125435 . PMID  19237503. S2CID  16069417.
  57. ^ ab Cao C, Leng Y, Kufe D (agosto de 2003). "La actividad catalasa está regulada por c-Abl y Arg en la respuesta al estrés oxidativo". La Revista de Química Biológica . 278 (32): 29667–29675. doi : 10.1074/jbc.M301292200 . PMID  12777400.
  58. ^ Xi S, Chen LH (2000). "Efectos del aceite de pescado en la dieta sobre el glutatión tisular y las enzimas de defensa antioxidantes en ratones con ayudas murinas". Investigación en nutrición . 20 (9): 1287–99. doi :10.1016/S0271-5317(00)00214-1.
  59. ^ Isaacs ML (1922). "Una determinación colorimétrica de peróxido de hidrógeno". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 44 (8): 1662-1663. doi :10.1021/ja01429a006.
  60. ^ Peizer LR, Widelock D (1955). "Una prueba colorimétrica para medir la actividad catalasa de cultivos de M. tuberculosis". Revista americana de tuberculosis y enfermedades pulmonares . 71 (2): 305–313. doi :10.1164/artpd.1955.71.2.305 (inactivo el 31 de enero de 2024). PMID  14350192.{{cite journal}}: Mantenimiento CS1: DOI inactivo a partir de enero de 2024 ( enlace )
  61. ^ Koroliuk MA, Ivanova LI, Maĭorova IG, Tokarev VE (1988). "[Un método para determinar la actividad catalasa]". Laboratornoe Delo (1): 16-19. PMID  2451064.
  62. ^ ab Góth L (febrero de 1991). "Un método sencillo para determinar la actividad de catalasa sérica y revisar el rango de referencia". Clínica Química Acta; Revista Internacional de Química Clínica . 196 (2–3): 143–151. doi :10.1016/0009-8981(91)90067-m. PMID  2029780.
  63. ^ Razygraev AV (2023). "Actividad enzimática catalasa en mosquitos adultos (Diptera: Culicidae): la distribución taxonómica del rasgo continuo sugiere su relevancia para la investigación de la filogenia". Zootaxa . 5339 (2): 159–176. doi :10.11646/zootaxa.5339.2.3. PMID  38221060. S2CID  261383164.
  64. ^ Cervezas RF, Sizer IW (marzo de 1952). "Un método espectrofotométrico para medir la descomposición del peróxido de hidrógeno por catalasa". La Revista de Química Biológica . 195 (1): 133-140. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50881-X . PMID  14938361.
  65. ^ Aebi H (1 de enero de 1984). "Catalasa in vitro". Radicales de oxígeno en sistemas biológicos . Métodos en enzimología. vol. 105. Prensa académica. págs. 121-126. doi :10.1016/s0076-6879(84)05016-3. ISBN 9780121820053. PMID  6727660.

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