Sitio AP
De forma alternativa, las glucosilasa liasa bifuncionales pueden escindir el sitio AP, dejando un fosfato 5 'adyacente a un aldehído 3' α, β-insaturado.
La situación es más compleja en eucariotas superiores, con diferentes nucleótidos que muestran una preferencia dependiendo del organismo y las condiciones experimentales.
Las bases de purina se pueden expulsar en condiciones débilmente ácidas, mientras que las pirimidinas requieren una acidez más fuerte para ser escindidas.
La alquilación, la desaminación y la oxidación de bases individuales pueden conducir al debilitamiento del enlace de glicosilo, por lo que la exposición a agentes que causan esas modificaciones puede alentar la formación del sitio AP.
Los ambientes irradiados contienen radicales, que pueden contribuir a los sitios AP de múltiples maneras.
A tasas tan altas, es crítico que las células tengan un aparato de reparación robusto para prevenir la mutación.
Las roturas monocatenarias que se producen debido a la eliminación β requieren reparación por parte de la ADN ligasa para evitar la mutación.
[4] En E. coli, cuando la enzima logra pasar por alto el sitio abásico, se incorpora preferentemente una adenina en la nueva cadena.
Las glicosilasas de ADN primero crean sitios abásicos al reconocer y eliminar las bases modificadas.
Las enzimas de procesamiento final luego preparan el sitio para la mella para la ligadura, que se realiza mediante la ADN polimerasa.
