Interacción antígeno-anticuerpo
En la sangre, los antígenos están específicamente y con alta afinidad unidos por los anticuerpos para formar un complejo antígeno-anticuerpo.
El determinante antigénico o epítopo es reconocido por el parátope del anticuerpo, situado en la región variable de la cadena polipeptídica.
También se usa como una técnica molecular para la infección con diferentes patógenos, como el VIH, los microbios y los parásitos helmintos.
Hay muchos anticuerpos y cada uno es específico para un tipo particular de antígeno.
[5] En un anticuerpo, la región Fab (fragmento, unión a antígeno) se forma a partir del extremo amino terminal de las cadenas ligeras y pesadas del polipéptido de inmunoglobulina.
[7][8] Los enlaces no covalentes entre el anticuerpo y el antígeno también pueden estar mediados por moléculas de agua interfacial.
Por ejemplo, la reacción es reversible y se puede expresar como: donde [Ab] es la concentración de anticuerpo y [Ag] es la concentración de antígeno, ya sea en estado libre ([Ab], [Ag]) o unido ([AbAg]).
Sin embargo, en ciertas condiciones, los anticuerpos reconocen las moléculas propias como antígenos y desencadenan respuestas inmunes inesperadas.
Esto resulta en diferentes enfermedades autoinmunes dependiendo del tipo de antígenos y anticuerpos involucrados.
Aún no se conoce la naturaleza exacta de la interacción anticuerpo-antígeno en la enfermedad autoinmune.
[13] Las aplicaciones sofisticadas incluyen ELISA,[14] immunospot enlazado a enzimas (Elispot), inmunofluorescencia e inmunoelectroforesis.
