Normalmente funcionan como módulos de interacción que unen el ADN, ARN, proteínas y moléculas pequeñas.Este rol puede consistir en bajar la entalpía de plegamiento de una proteína e inducir una conformación activa, o bien, estabilizar una estructura cuaternaria en particular.Estos arreglos en tándem se pueden unir al surco mayor del ADN y están normalmente espaciados a intervalos de 3 pares de bases.Debido a su química de coordinación básica, el zinc no interactúa directamente con el ácido nucleico.Estudios de EXAFS también respaldaron el sitio tetrahédrico del zinc.Por lo tanto, ha sido difícil expresar suficientes proteínas para estudiarlas in vitro.[5] Los sistemas de expresión His-tag son ampliamente usados debido a su bajo peso molecular y que no afectan la estructura de la proteína ni sus funciones.Esto significa que no es necesario separar el His-tag de la proteína buscada.Por otra parte, las proteínas fusionadas His-tag pueden ser fácilmente purificadas por una resina de afinidad Ni-NTA.En estudios recientes, los dedos de cinc han sido expresados, separados y purificados usando un sistema His-tag/Ni-NTA.Diversas estrategias se han desarrollado para el diseño de dedos de zinc Cys2His2 que se unan a las secuencias deseadas.La estrategia se basa en utilizar los dedos de cinc unidos a nucleasas (finger zinc nucleases, ZFN).
Representación de la proteína Zif268 (azul) conteniendo tres dedos de cinc en complejo con
ADN
(naranja). Los
aminoácidos
coordinantes y los iones de cinc están resaltados (verde).
