Cooperatividad

La desoxihemoglobina tiene una relativa baja afinidad para el oxígeno, pero cuando una molécula se une a un único hemo, crece la afinidad por el oxígeno, permitiendo que la segunda molécula se una más fácilmente, y la tercera y cuarta aún más fácilmente.Por el mismo proceso, la habilidad de la hemoglobina para perder oxígeno crece cuantas menos moléculas estén unidas.Estas cadenas en su estructura terciaria son muy semejantes a la de la mioglobina, por lo tanto, la función biológica es semejante en ambas proteínas y su capacidad para unir el oxígeno de modo reversible a los grupos hemo.Son moléculas planas en las cuales los átomos de hierro forman complejos envueltos por los grupos R no polares.Así en la unión de oxígeno se provoca un cambio en la estructura cuaternaria.Se han propuesto dos modelos generales para interpretar las interacciones entre subunidades durante la oxigenación de la hemoglobina.En este modelo, la molécula de hemoglobina es siempre simétrica, es decir, que todas las subunidades se hallan en un estado o en otro.[9]​ Petruz ha postulado que los primeros oxígenos se unen a las subunidades α, modificando sus interacciones iónicas con las subunidades β y provocando la liberación de protones del efecto Bohr.La cooperatividad no es solo un fenómeno de la unión de ligandos, pero afecta también en cualquier interacción energética haciendo este proceso más fácil o más difícil que suceda incluyendo múltiple unidades como se ha comparado con unidades únicas.En todos los tipos de cooperatividad anteriormente descritos, la entropía juega un papel importante.[11]​ Esta diferencia de entropía es la principal razón por la cual se produce la cooperatividad positiva en la unión del oxígeno con la hemoglobina.