Complejo enzima-sustrato

Algunas proteínas o minerales tienen la capacidad de modificar los ligándos a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares.

Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.

Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas.

Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma.

(El sustrato sería la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este símil).

Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis.

Durante el estado [ES], complejo enzima-sustrato, vemos disminuida la entropía (ΔS) del sistema debido a un nivel más alto de organización, ya que al unirse por enlaces no covalentes el sustrato en el centro activo de la enzima pierde movilidad.

Debido a que ΔS será negativo entonces, nos encontraremos con una energía libre más grande en este estado (ΔG = ΔH - TΔS), lo que supondrá un estado menos favorable y por tanto más inestable.