Tenascina

Familia de glicoproteínas de la matriz extracelular

El dominio de tipo III de fibronectina de la tenascina humana, coloreado de azul ( extremo N ) a rojo ( extremo C ). ^[1]

Las tenascinas son glicoproteínas de la matriz extracelular . Son abundantes en la matriz extracelular de los embriones de vertebrados en desarrollo y reaparecen alrededor de las heridas en proceso de cicatrización y en el estroma de algunos tumores .

Tipos

Hay cuatro miembros de la familia de genes de la tenascina : tenascina-C, tenascina-R, tenascina-X y tenascina-W.

• La tenascina C es el miembro fundador de la familia de genes. En el embrión, es producida por células migratorias como las de la cresta neural ; también es abundante en tendones , huesos y cartílagos en desarrollo .
• La tenascina-R se encuentra en el sistema nervioso en desarrollo y en adultos.
• La tenascina-X se encuentra principalmente en el tejido conectivo laxo; las mutaciones en el gen tenascina-X humano pueden provocar una forma del síndrome de Ehlers-Danlos . ^[2]
• La tenascina-W se encuentra en el riñón y en el hueso en desarrollo.

La estructura básica es de 14 repeticiones similares a EGF hacia el extremo N-terminal y 8 o más dominios de fibronectina III que varían según la especie y la variante.

La tenascina-C es el miembro de la familia que se ha estudiado más intensamente. Tiene propiedades antiadherentes, lo que hace que las células en cultivos de tejidos adquieran una forma redondeada después de añadirla al medio. Un mecanismo para explicar esto puede provenir de su capacidad para unirse a la glucoproteína de la matriz extracelular fibronectina y bloquear las interacciones de la fibronectina con sindecanos específicos . La expresión de tenascina-C en el estroma de ciertos tumores se asocia con un mal pronóstico.

Referencias

1. PDB : 1TEN ​; Leahy DJ, Hendrickson WA, Aukhil I, Erickson HP (noviembre de 1992). "Estructura de un dominio de tipo III de fibronectina de tenascina en fase mediante análisis MAD de la proteína selenometionil" . Science . 258 (5084): 987–91. doi :10.1126/science.1279805. PMID  1279805.
2. Bristow J, Carey W, Egging D, Schalkwijk J (2005). "Tenascina-X, colágeno, elastina y el síndrome de Ehlers-Danlos". Am J Med Genet C Semin Med Genet . 139 (1): 24–30. doi :10.1002/ajmg.c.30071. PMID  16278880.

• Chiquet-Ehrismann R, Chiquet M (2003). "Tenascinas: regulación y funciones putativas durante el estrés patológico". J Pathol . 200 (4): 488–99. doi :10.1002/path.1415. PMID  12845616.
• Chiquet-Ehrismann R, Tucker R (2004). "Tejidos conectivos: señalización por tenascinas". Int J Biochem Cell Biol . 36 (6): 1085–9. doi :10.1016/j.biocel.2004.01.007. PMID  15094123.
• Hsia H, Schwarzbauer J (2005). "Conoce las tenascinas: multifuncionales y misteriosas". J Biol Chem . 280 (29): 26641–4. doi : 10.1074/jbc.R500005200 . PMID  15932878.
• Jones F, Jones P (2000). "La familia de tenascina de las glicoproteínas de la matriz extracelular: estructura, función y regulación durante el desarrollo embrionario y la remodelación tisular". Dev Dyn . 218 (2): 235–59. doi : 10.1002/(SICI)1097-0177(200006)218:2<235::AID-DVDY2>3.0.CO;2-G . PMID  10842355.

Enlaces externos

• Tenascina en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.