Familia de proteínas con un centro de hierro-azufre que transfiere electrones
Las proteínas de Rieske son componentes de la proteína hierro-azufre (ISP) de los complejos citocromo bc 1 y citocromo b 6 f y son responsables de la transferencia de electrones en algunos sistemas biológicos. John S. Rieske y sus colaboradores descubrieron por primera vez la proteína y en 1964 aislaron una forma acetilada de la proteína mitocondrial bovina . [1] En 1979, el equipo de Trumpower aisló el "factor de oxidación" de las mitocondrias bovinas y demostró que era una forma reconstitutivamente activa de la proteína hierro-azufre de Rieske. [2] Es un grupo [2Fe-2S] único en el sentido de que uno de los dos átomos de Fe está coordinado por dos residuos de histidina en lugar de dos residuos de cisteína . Desde entonces se han encontrado en plantas, animales y bacterias con potenciales de reducción de electrones que varían ampliamente de -150 a +400 mV. [3]
El complejo consta de tres subunidades en la mayoría de las bacterias y nueve en las mitocondrias: tanto los complejos bacterianos como los mitocondriales contienen subunidades de citocromo b y citocromo c1 , y una subunidad de hierro-azufre 'Rieske', que contiene un grupo de 2Fe-2S de alto potencial. [6] La forma mitocondrial también incluye otras seis subunidades que no poseen centros redox. La plastoquinona - plastocianina reductasa (complejo b6f), presente en las cianobacterias y los cloroplastos de las plantas, cataliza la oxidorreducción del plastoquinol y el citocromo f . Este complejo, que es funcionalmente similar a la ubiquinol-citocromo c reductasa , comprende las subunidades del citocromo b6, citocromo f y Rieske. [7]
La subunidad de Rieske actúa uniéndose a un anión ubiquinol o plastoquinol , transfiriendo un electrón al grupo 2Fe-2S y luego liberando el electrón al hierro hemo citocromo c o citocromo f . [4] [7] La reducción del centro de Rieske aumenta la afinidad de la subunidad en varios órdenes de magnitud, estabilizando el radical semiquinona en el sitio Q(P). [8] El dominio de Rieske tiene un centro [2Fe-2S]. Dos cisteínas conservadas coordinan un ion Fe mientras que el otro ion Fe está coordinado por dos histidinas conservadas. El grupo 2Fe-2S está unido en la región C-terminal altamente conservada de la subunidad de Rieske.
Se conocen las estructuras cristalinas de varias proteínas de Rieske. El plegamiento general, que comprende dos subdominios, está dominado por una estructura β antiparalela y contiene un número variable de hélices α . Los subdominios más pequeños de "unión al grupo" en las proteínas mitocondriales y del cloroplasto son prácticamente idénticos, mientras que los subdominios grandes son sustancialmente diferentes a pesar de una topología de plegamiento común. Los subdominios de unión al grupo [Fe 2 S 2 ] tienen la topología de un barril β antiparalelo incompleto. Un átomo de hierro del grupo Rieske [Fe 2 S 2 ] en el dominio está coordinado por dos residuos de cisteína y el otro está coordinado por dos residuos de histidina a través de los átomos N δ . Los ligandos que coordinan el grupo se originan a partir de dos bucles; cada bucle contribuye con una Cys y una His.
Subfamilias
Proteína de hierro y azufre de Rieske, C-terminal InterPro : IPR005805
Subunidad pequeña de la arsenito oxidasa InterPro : IPR014067
^ Rieske JS, Maclennan DH, Coleman R (1964). "Aislamiento y propiedades de una proteína de hierro del complejo de (coenzima Q reducida)-citocromo C reductasa de la cadena respiratoria". Biochem. Biophys. Res. Commun . 15 (4): 338–344. doi :10.1016/0006-291X(64)90171-8.
^ Trumpower BL, Edwards CA (1979). "Purificación de una proteína de hierro y azufre reconstitutivamente activa (factor de oxidación) a partir del complejo succinato:citocromo c reductasa de mitocondrias de corazón bovino". J Biol Chem . 254 (17): 8697–706. doi : 10.1016/S0021-9258(19)86947-8 . PMID 224062.
^ Brown, EN y Friemann, R. y Karlsson, A. y Parales, JV y Couture, MM y Eltis, LD y Ramaswamy, S. (2008). "Determinación de los potenciales de reducción de los grupos de Rieske". J. Biol. Inorg. Chem . 13 (8): 1301–1313. doi :10.1007/s00775-008-0413-4. PMID 18719951. S2CID 3303144.{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
^ ab Harnisch U, Weiss H, Sebald W (mayo de 1985). "La estructura primaria de la subunidad de hierro-azufre de la ubiquinol-citocromo c reductasa de Neurospora, determinada por ADNc y secuenciación genética". Eur. J. Biochem . 149 (1): 95–9. doi : 10.1111/j.1432-1033.1985.tb08898.x . PMID 2986972.
^ Gabellini N, Sebald W (febrero de 1986). "Secuencia de nucleótidos y transcripción del operón fbc de Rhodopseudomonas sphaeroides. Evaluación de las secuencias de aminoácidos deducidas de la proteína FeS, citocromo b y citocromo c1". Eur. J. Biochem . 154 (3): 569–79. doi :10.1111/j.1432-1033.1986.tb09437.x. PMID 3004982.
^ Kurowski B, Ludwig B (octubre de 1987). "Los genes del complejo bc1 de Paracoccus denitrificans. Secuencia de nucleótidos y homologías entre subunidades bacterianas y mitocondriales". J. Biol. Chem . 262 (28): 13805–11. doi : 10.1016/S0021-9258(19)76497-7 . PMID 2820981.
^ ab Madueño F, Napier JA, Cejudo FJ, Gray JC (octubre de 1992). "Importación y procesamiento del precursor de la proteína Rieske FeS de los cloroplastos del tabaco". Plant Mol. Biol . 20 (2): 289–99. doi :10.1007/BF00014496. PMID 1391772. S2CID 2306978.
^ Link TA (julio de 1997). "El papel de la proteína de azufre de hierro 'Rieske' en el sitio de oxidación de hidroquinona (Q(P)) del complejo citocromo bc1. El mecanismo de 'cambio de afinidad controlado por protones'". FEBS Lett . 412 (2): 257–64. doi :10.1016/S0014-5793(97)00772-2. PMID 9256231. S2CID 35375512.
Lectura adicional
Iwata S, Saynovits M, Link TA, Michel H (mayo de 1996). "Estructura de un fragmento soluble en agua de la proteína de hierro-azufre 'Rieske' del complejo citocromo bc1 mitocondrial del corazón bovino determinada por fase MAD a una resolución de 1,5 A". Structure . 4 (5): 567–79. doi : 10.1016/S0969-2126(96)00062-7 . PMID 8736555.
Huang JT, Struck F, Matzinger DF, Levings CS (diciembre de 1991). "Análisis funcional en levaduras del ADNc que codifica la proteína hierro-azufre mitocondrial de Rieske de plantas superiores". Proc. Natl. Sci. USA . 88 (23): 10716–20. Bibcode :1991PNAS...8810716H. doi : 10.1073/pnas.88.23.10716 . PMC 53001 . PMID 1961737.
Brandt U, Yu L, Yu CA, Trumpower BL (abril de 1993). "La presecuencia de orientación mitocondrial de la proteína de hierro-azufre de Rieske se procesa en un solo paso después de la inserción en el complejo citocromo bc1 en mamíferos y se conserva como una subunidad en el complejo". J. Biol. Chem . 268 (12): 8387–90. doi : 10.1016/S0021-9258(18)52883-0 . PMID 8386158.
Ferraro, DJ, Gakhar, L. y Ramaswamy, S. (2005). "Negocio de Rieske: estructura-función de las oxigenasas no hemo de Rieske". Biochem. Biophys. Res. Commun . 338 (1): 175–190. doi :10.1016/j.bbrc.2005.08.222. PMID 16168954.{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
Mason, JR y Cammack, R. (1992). "Las proteínas transportadoras de electrones de las dioxigenasas bacterianas hidroxilantes". Annu. Rev. Microbiol . 46 : 277–305. doi :10.1146/annurev.mi.46.100192.001425. PMID 1444257.
Schmidt, CL (2004). "Proteínas de hierro y azufre de Rieske de organismos extremófilos". J. Bioenerg. Biomembr . 36 (1): 107–113. doi :10.1023/B:JOBB.0000019602.96578.78. PMID 15168614. S2CID 23790442.
Schneider, D. y Schmidt, CL (2005). "Múltiples proteínas de Rieske en procariotas: ¿dónde y por qué?". Biochim. Biophys. Acta . 1710 (1): 1–12. doi : 10.1016/j.bbabio.2005.09.003 . PMID 16271700.
Brown, EN y Friemann, R. y Karlsson, A. y Parales, JV y Couture, MM y Eltis, LD y Ramaswamy, S. (2008). "Determinación de los potenciales de reducción de los grupos de Rieske". J. Biol. Inorg. Chem . 13 (8): 1301–1313. doi :10.1007/s00775-008-0413-4. PMID 18719951. S2CID 3303144.{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
Enlaces externos
PDB : 1RIE - Estructura de rayos X de la proteína Rieske (fragmento soluble en agua) delcomplejo citocromo bc 1 mitocondrial bovino
PDB : 1RFS - Estructura de rayos X de la proteína Rieske (fragmento soluble en agua) delcomplejo citocromo b 6 f del cloroplasto de la espinaca
PDB : 1FQT - Estructura de rayos X de la ferredoxina de tipo Rieske asociada con la bifenil dioxigenasa de Burkholderia cepacia
PDB : 1G8J - Estructura de rayos X de la subunidad Rieske de la arsenito oxidasa de Alcaligenes faecalis
PDB : 2I7F - Estructura de rayos X de laferredoxina Rieske B1 de Sphingomonas yanoikuyae
