Las dioxigenasas hidroxilantes de anillo aromático (ARHD) incorporan dos átomos de dioxígeno (O 2 ) a sus sustratos en la reacción de dihidroxilación. El producto es cis -1,2-dihidroxiciclohexadieno (sustituido), que posteriormente se convierte en bencenoglicol (sustituido) por una cis -diol deshidrogenasa.
Se ha identificado una gran familia de oxigenasas mononucleares multicomponentes (no hemo). Los componentes de las dioxigenasas bacterianas de anillo aromático constituyen dos clases funcionales diferentes: componentes de hidroxilasa y componentes de transferencia de electrones. Los componentes de la hidroxilasa son oligómeros (αβ) n o (α) n . Dos grupos prostéticos, un centro [Fe 2 S 2 ] de tipo Rieske y un hierro mononuclear, están asociados con la subunidad α en las enzimas de tipo (αβ) n . Los componentes de transferencia de electrones están compuestos por flavoproteína (NADH:ferredoxina oxidorreductasa) y ferredoxina [Fe 2 S 2 ] de tipo Rieske. En los sistemas de benzoato y toluato 1,2-dioxigenasa, una sola proteína que contiene dominios de reductasa y ferredoxina de tipo Rieske transfiere los electrones del NADH al componente de hidroxilasa. En el sistema de la ftalato 4,5-dioxigenasa, la ftalato dioxigenasa reductasa (PDR) tiene la misma función. La PDR es una proteína única que comprende dominios de ferredoxina de tipo vegetal y reductasa de unión a FMN . Por lo tanto, la transferencia de electrones en los sistemas ARHD se puede resumir de la siguiente manera:
EC 1.14.12.3 benceno 1,2-dioxigenasa
EC 1.14.12.7 ftalato 4,5-dioxigenasa
EC 1.14.12.8 4-sulfobenzoato 3,4-dioxigenasa
CE 1.14.12.9 4-clorofenilacetato 3,4-dioxigenasa
CE 1.14.12.10 benzoato 1,2-dioxigenasa
EC 1.14.12.11 tolueno dioxigenasa
EC 1.14.12.12 naftaleno 1,2-dioxigenasa
CE 1.14.12.15 tereftalato 1,2-dioxigenasa
EC 1.14.12.18 bifenil 2,3-dioxigenasa
Se ha determinado la estructura cristalina del componente hidroxilasa de la naftaleno 1,2-dioxigenasa de Pseudomonas . La proteína es un hexámero (αβ) 3. La subunidad β pertenece a la clase α+β. No tiene grupos prostéticos y se desconoce su papel en la catálisis. La subunidad α se puede dividir en dos dominios: un dominio Rieske que contiene el centro [Fe 2 S 2 ] y el dominio catalítico que contiene el hierro mononuclear del sitio activo. El dominio Rieske (residuos 38-158) consta de cuatro láminas β. El pliegue general es muy similar al del fragmento soluble de la proteína Rieske del complejo citocromo bc 1 mitocondrial de corazón bovino . En el centro [Fe 2 S 2 ], Fe1 está coordinado por dos residuos de cisteína (Cys-81 y Cys-101) mientras que Fe2 está coordinado por átomos N δ de dos residuos de histidina (His-83 y His-104). El dominio catalítico pertenece a la clase α+β y está dominado por una lámina β antiparalela de nueve cadenas. El hierro del sitio activo se encuentra en el fondo de un canal estrecho, aproximadamente a 15 Å de la superficie de la proteína. El hierro mononuclear está coordinado por His-208, His-213, Asp-362 (bidentado) y una molécula de agua. La geometría puede describirse como un octaédrico distorsionado al que le falta un ligando. La estructura del hexámero sugiere cooperatividad entre subunidades α adyacentes, donde los electrones del centro [Fe 2 S 2 ] en una subunidad α (A) se transfieren al hierro mononuclear en la subunidad α adyacente (B) a través de Asp B -205, que está unido por enlace de hidrógeno a His A -104 del centro de Rieske y His B -208 del sitio activo.