El complejo peridinina-clorofila-proteína ( PCP o PerCP ) es un complejo molecular soluble que consiste en la proteína peridinina-clorofila a unida a peridinina , clorofila y lípidos . Las moléculas de peridinina absorben luz en las longitudes de onda azul-verde (470 a 550 nm) y transfieren energía a las moléculas de clorofila con una eficiencia extremadamente alta. [1] [2] Los complejos PCP se encuentran en muchos dinoflagelados fotosintéticos , en los que pueden ser los principales complejos de recolección de luz . [3]
La proteína PCP se ha identificado en genomas de dinoflagelados en al menos dos formas, una forma homodímera compuesta de dos monómeros de 15 kD y una forma monomérica de alrededor de 32 kD que se cree que evolucionó a partir de la forma homodímera a través de la duplicación genética . La forma monomérica consta de dos dominios pseudosimétricos de ocho hélices en los que las hélices están empaquetadas en una topología compleja que se asemeja a la de las láminas beta en un pliegue de rollo de gelatina . [1] La disposición tridimensional de las hélices forma una molécula con forma de barco con una gran cavidad central en la que se unen los pigmentos y los lípidos. Cada segmento de ocho hélices típicamente une cuatro moléculas de peridinina , una molécula de clorofila a y una molécula de lípido como digalactosil diacil glicerol ; sin embargo, esta estequiometría varía entre especies y entre isoformas de PCP . [4] [3] La proporción más común de peridinina:clorofila 4:1 fue predicha por espectroscopia en la década de 1970, [5] pero no fue confirmada hasta que se resolvió la estructura cristalina del complejo PCP de Amphidinium carterae en la década de 1990. [1] Ya sea que se forme a partir de un monómero o dímero de proteína, el complejo proteína-pigmento ensamblado a veces se conoce como bPCP (por "building block") y es la unidad estable mínima. [4] En al menos algunas formas de PCP, incluida la de A. carterae , estos bloques de construcción se ensamblan en un trímero que se piensa que es el estado biológicamente funcional. [1]
Cuando se resolvió la estructura cristalográfica de rayos X del PCP en 1997, representaba un nuevo pliegue proteico , y su topología sigue siendo única entre las proteínas conocidas. La base de datos CATH , que clasifica sistemáticamente las estructuras proteicas, hace referencia a la estructura como un pliegue de "solenoide alfa"; sin embargo, en otras partes de la literatura se utiliza el término solenoide alfa para estructuras proteicas helicoidales abiertas y menos compactas. [6]
Los dinoflagelados fotosintéticos contienen complejos de captación de luz unidos a la membrana similares a los que se encuentran en las plantas verdes . Además, contienen complejos de proteína-pigmento solubles en agua que explotan carotenoides como la peridinina para ampliar su capacidad fotosintética. La peridinina absorbe luz en las longitudes de onda azul-verde (470 a 550 nm) que son inaccesibles para la clorofila por sí sola; en cambio, el complejo PCP utiliza la geometría de las orientaciones relativas del pigmento para efectuar una transferencia de energía de extremadamente alta eficiencia desde las moléculas de peridinina a su molécula de clorofila vecina. [4] [3] [7] El PCP ha servido como un sistema modelo común para la espectroscopia y para los cálculos teóricos relacionados con la fotofísica de la proteína. [8]
Se cree que los complejos de PCP ocupan el lumen del tilacoide . Después de la transferencia de energía de la peridinina al pigmento de clorofila, se cree que los complejos de PCP transfieren energía de la clorofila excitada a los complejos de captación de luz unidos a la membrana . [4]