En las estructuras de proteínas, un barril beta (barril β) es una lámina beta (lámina β) compuesta de repeticiones en tándem que se retuerce y enrolla para formar una estructura toroidal cerrada en la que la primera hebra está unida a la última hebra ( enlace de hidrógeno ). Las hebras beta en muchos barriles beta están dispuestas de manera antiparalela . Las estructuras de barril beta se denominan así por su semejanza con los barriles utilizados para contener líquidos. La mayoría de ellas son proteínas de membrana externa solubles en agua y con frecuencia se unen a ligandos hidrófobos en el centro del barril, como en las lipocalinas . Otras atraviesan las membranas celulares y se encuentran comúnmente en las porinas . Las estructuras de barril similares a las porinas están codificadas por hasta un 2-3% de los genes en bacterias Gram-negativas . [1] Se ha demostrado que más de 600 proteínas con diversas funciones, como oxidasa, dismutasa y amilasa, contienen la estructura de barril beta. [2]
En muchos casos, las hebras contienen aminoácidos polares y no polares ( hidrófilos e hidrófobos ) alternados , de modo que los residuos hidrófobos se orientan hacia el interior del barril para formar un núcleo hidrófobo y los residuos polares se orientan hacia el exterior del barril en la superficie expuesta al solvente. Las porinas y otras proteínas de membrana que contienen barriles beta invierten este patrón, con residuos hidrófobos orientados hacia el exterior donde entran en contacto con los lípidos circundantes y residuos hidrófilos orientados hacia el poro interior acuoso.
Todos los barriles beta se pueden clasificar en términos de dos parámetros enteros: el número de hebras en la lámina beta, n, y el "número de corte", S , una medida del escalonamiento de las hebras en la lámina beta. [3] Estos dos parámetros (n y S) están relacionados con el ángulo de inclinación de las hebras beta en relación con el eje del barril. [4] [5] [6]
Los barriles arriba y abajo son la topología de barril más simple y constan de una serie de hebras beta, cada una de las cuales está unida mediante enlaces de hidrógeno a las hebras inmediatamente anteriores y posteriores en la secuencia primaria .
El rollo de gelatina o barril, también conocido como rollo suizo, generalmente consta de ocho hebras beta dispuestas en dos láminas de cuatro hebras. Las hebras adyacentes a lo largo de la secuencia se alternan entre las dos láminas, de modo que se "envuelven" en tres dimensiones para formar una forma de barril.
Las estructuras de barril beta de dieciséis o dieciocho hebras, de arriba a abajo, se encuentran en las porinas, que funcionan como transportadores de iones y moléculas pequeñas que no pueden difundirse a través de una membrana celular. Estas estructuras aparecen en las membranas externas de las bacterias gramnegativas , los cloroplastos y las mitocondrias . El poro central de la proteína, a veces conocido como ojal , está revestido de residuos cargados dispuestos de manera que las cargas positivas y negativas aparecen en lados opuestos del poro. Un bucle largo entre dos hebras beta ocluye parcialmente el canal central; el tamaño y la conformación exactos del bucle ayudan a discriminar entre las moléculas que pasan a través del transportador.
Los barriles beta también funcionan dentro de los orgánulos derivados de endosimbiontes como las mitocondrias y los cloroplastos para transportar proteínas. [8] Dentro de la mitocondria existen dos complejos con barriles beta que sirven como la subunidad formadora de poros, Tom40 de la Translocasa de la membrana externa y Sam50 de la maquinaria de clasificación y ensamblaje . El cloroplasto también tiene complejos que contienen barriles beta funcionalmente similares, el mejor caracterizado de los cuales es Toc75 del complejo TOC (Translocon en la membrana de la envoltura externa de los cloroplastos).
Las lipocalinas son proteínas de barril beta de ocho cadenas que se secretan al entorno extracelular. Una característica distintiva es su capacidad para unirse y transportar pequeñas moléculas hidrófobas en el cáliz del barril . Los ejemplos de la familia incluyen proteínas de unión al retinol (RBP) y proteínas urinarias mayores (Mups). RBP se une y transporta retinol (vitamina A), mientras que Mups se une a una serie de feromonas orgánicas pequeñas , incluyendo 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol (abreviado como SBT o DHT), 6-hidroxi-6-metil-3-heptanona (HMH) y 2,3 dihidro-exo-brevicomina (DHB). [9] [10] [11]
Un trozo de papel se puede convertir en un cilindro juntando los lados opuestos. Los dos bordes se juntan para formar una línea. Se puede crear un corte deslizando los dos bordes en paralelo a esa línea. Del mismo modo, se puede formar un barril beta juntando los bordes de una hoja beta para formar un cilindro. Si esos bordes se desplazan, se crea un corte.
En geología se encuentra una definición similar, donde el cizallamiento se refiere a un desplazamiento dentro de la roca perpendicular a la superficie de la roca. En física, la cantidad de desplazamiento se conoce como deformación de cizallamiento , que tiene unidades de longitud. Para el número de cizallamiento en barriles, el desplazamiento se mide en unidades de residuos de aminoácidos.
La determinación del número de cizallamiento requiere la suposición de que cada aminoácido en una hebra de una lámina beta es adyacente a solo un aminoácido en la hebra vecina (esta suposición puede no ser válida si, por ejemplo, hay una protuberancia beta ). [12] Para ilustrar, se calculará S para la proteína fluorescente verde . Esta proteína fue elegida porque el barril beta contiene hebras paralelas y antiparalelas. Para determinar qué residuos de aminoácidos son adyacentes en las hebras beta, se determina la ubicación de los enlaces de hidrógeno.
Los enlaces de hidrógeno entre cadenas se pueden resumir en una tabla. Cada columna contiene los residuos de una cadena (la cadena 1 se repite en la última columna). Las flechas indican los enlaces de hidrógeno que se identificaron en las figuras. La dirección relativa de cada cadena se indica mediante los signos "+" y "-" en la parte inferior de la tabla. A excepción de las cadenas 1 y 6, todas las cadenas son antiparalelas. La interacción paralela entre las cadenas 1 y 6 explica la apariencia diferente del patrón de enlaces de hidrógeno. (Faltan algunas flechas porque no se identificaron todos los enlaces de hidrógeno esperados. Los aminoácidos no estándar se indican con "?"). Las cadenas laterales que apuntan hacia el exterior del barril están en negrita.
Si no hubiera cizallamiento en este barril, entonces el residuo 12 V, por ejemplo, en la hebra 1 debería terminar en la última hebra en el mismo nivel en el que comenzó. Sin embargo, debido al cizallamiento, 12 V no está en el mismo nivel: está 14 residuos por encima del nivel en el que comenzó, por lo que su número de cizallamiento, S , es 14.
