Los dominios sándwich beta o sándwich β que constan de 80 a 350 aminoácidos se producen comúnmente en proteínas . Se caracterizan por dos láminas beta antiparalelas opuestas (láminas β). [1] El número de hebras que se encuentran en dichos dominios puede diferir de una proteína a otra. Los dominios sándwich β se subdividen en una variedad de pliegues diferentes. El pliegue de tipo inmunoglobulina que se encuentra en los anticuerpos (pliegue Ig) consiste en una disposición sándwich de 7 y 9 hebras β antiparalelas dispuestas en dos láminas β con una topología de clave griega . [2] La topología de clave griega también se encuentra en la transtiretina humana . La topología de rollo de gelatina se encuentra en proteínas de unión a carbohidratos como la concanavalina A y varias lectinas , en el dominio de unión al colágeno de la adhesina de Staphylococcus aureus y en módulos que se unen a la fibronectina como los que se encuentran en la tenascina (tercera repetición de fibronectina tipo III). El dominio de lectina de tipo L es una variación del pliegue en forma de rollo de gelatina. El dominio C2 en su versión típica (PKC-C2) es un sándwich β compuesto por 8 cadenas beta (cadenas β).