Dominio de lectina de tipo L

En biología molecular, el dominio de lectina tipo L es un dominio proteico que se encuentra en las lectinas que son similares a las lectinas de las plantas leguminosas .

Las lectinas son proteínas estructuralmente diversas que se unen a carbohidratos específicos . Esta familia incluye las lectinas VIP36 y ERGIC-53 . ^[1] Aunque las proteínas que contienen este dominio se identificaron originalmente como una familia de lectinas animales, también existen representantes de levaduras . ^[1]

ERGIC-53 es una proteína de 53 kDa, localizada en la región intermedia entre el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi (ER-Golgi-Intermediate Compartment, ERGIC). Se la identificó como una lectina dependiente de calcio y específica de manosa . ^[2] Su disfunción se ha asociado con la deficiencia combinada de los factores V y VIII , lo que sugiere un papel importante y específico del sustrato para ERGIC-53 en la vía de secreción de glucoproteínas . ^{[2] [3]}

El dominio de lectina tipo L tiene una forma globular general compuesta por un sándwich beta de dos láminas beta antiparalelas retorcidas principales . El sándwich beta comprende una lámina beta cóncava principal y una lámina beta convexa menor, en una variación del pliegue de rollo de gelatina . ^{[4] [5] [6] [7]}

Referencias

1. Fiedler K, Simons K (junio de 1994). "Una supuesta nueva clase de lectinas animales en la vía secretora homólogas a las lectinas leguminosas". Cell . 77 (5): 625–6. doi :10.1016/0092-8674(94)90047-7. PMID  8205612. S2CID  21111364.
2. Itin C, Roche AC, Monsigny M, Hauri HP (marzo de 1996). "ERGIC-53 es un homólogo humano funcional selectivo de manosa y dependiente de calcio de lectinas leguminosas". Mol. Biol. Cell . 7 (3): 483–93. doi : 10.1091/mbc.7.3.483. PMC 275899. PMID  8868475. 
3. Nichols WC, Terry VH, Wheatley MA, Yang A, Zivelin A, Ciavarella N, Stefanile C, Matsushita T, Saito H, de Bosch NB, Ruiz-Saez A, Torres A, Thompson AR, Feinstein DI, White GC, Negrier C, Vinciguerra C, Aktan M, Kaufman RJ, Ginsburg D, Seligsohn U (abril de 1999). "Análisis de mutación y estructura del gen ERGIC-53 en 19 familias con deficiencia combinada de los factores V y VIII". Blood . 93 (7): 2261–6. PMID  10090935.
4. Velloso LM, Svensson K, Schneider G, Pettersson RF, Lindqvist Y (mayo de 2002). "Estructura cristalina del dominio de reconocimiento de carbohidratos de p58/ERGIC-53, una proteína involucrada en la exportación de glicoproteínas desde el retículo endoplásmico". J. Biol. Chem . 277 (18): 15979–84. doi : 10.1074/jbc.M112098200 . PMID  11850423.
5. Velloso LM, Svensson K, Pettersson RF, Lindqvist Y (diciembre de 2003). "La estructura cristalina del dominio de reconocimiento de carbohidratos del receptor de clasificación de glicoproteínas p58/ERGIC-53 revela un sitio de unión de metales imprevisto y cambios conformacionales asociados con la unión de iones de calcio". J. Mol. Biol . 334 (5): 845–51. doi :10.1016/j.jmb.2003.10.031. PMID  14643651.
6. Satoh T, Sato K, Kanoh A, Yamashita K, Yamada Y, Igarashi N, Kato R, Nakano A, Wakatsuki S (abril de 2006). "Estructuras del dominio de reconocimiento de carbohidratos de los receptores de carga independientes de Ca2+ Emp46p y Emp47p". J. Biol. Chem . 281 (15): 10410–9. doi : 10.1074/jbc.M512258200 . PMID  16439369.
7. Satoh T, Cowieson NP, Hakamata W, Ideo H, Fukushima K, Kurihara M, Kato R, Yamashita K, Wakatsuki S (septiembre de 2007). "Base estructural para el reconocimiento de glicoproteínas de tipo manosa alta por la lectina de transporte VIP36 de mamíferos" (PDF) . J. Biol. Chem . 282 (38): 28246–55. doi : 10.1074/jbc.M703064200 . PMID  17652092. S2CID  33042130.

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