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Metacaspasa

Las metacaspasas son miembros de la clase C14 de cisteína proteasas y, por lo tanto, están relacionadas con las caspasas , ortocaspasas y paracaspasas . [1] Las metacaspasas son específicas de arginina / lisina , a diferencia de las caspasas, que son específicas de aspartato . [2]

Estructura y distribución filogenética

Procariotas

En arqueas y bacterias , existen varias metacaspasas con una amplia gama de organizaciones de dominios. [3] Con base en la diversidad de metacaspasas procariotas, las ortocaspasas pueden considerarse una subclase de metacaspasas. Lo que tienen en común ambas clases de metacaspasas y ortocaspasas es su especificidad por residuos básicos ( arginina o lisina ) en la posición P1. Hasta el momento, no se han reportado variantes estructurales donde la especificidad del sustrato cambie a un residuo ácido ( ácido aspártico ), como en las caspasas verdaderas .

Eucariotas

Las metacaspasas se encuentran en plantas , hongos y " protistas ", pero no en mohos mucilaginosos ni en animales .

Virus

Las metacaspasas virales, que pueden tener implicaciones en la reconfiguración del metabolismo del huésped para aumentar la infección, están muy extendidas en el océano. [4]

Tipo I

Las metacaspasas de tipo I se caracterizan por un dominio similar a un dedo de zinc LSD rico en prolina o glutamina en el extremo amino terminal . [5] Este tipo se puede encontrar en procariotas y eucariotas distintos de los animales.

Tipo II

El tipo II se encuentra solo en ciertas algas verdes y plantas terrestres, con una excepción reciente donde se encontraron metacaspasas de tipo I y tipo II en el genoma de Monosiga brevicollis ( coanoflagelado ), [6] posiblemente como resultado de una transferencia horizontal de genes inusual entre dos eucariotas . Este grupo se caracteriza por una región de enlace larga y la ausencia de un prodominio amino-terminal.


Funciones conocidas

De manera análoga a las caspasas, las metacaspasas inducen la muerte celular programada tanto en plantas como en hongos ( levaduras ). [7] [8] [9]

Referencias

  1. ^ Uren AG, O'Rourke K, Aravind LA, et al. (Oct 2000). "Identificación de paracaspasas y metacaspasas: dos antiguas familias de proteínas similares a caspasas, una de las cuales desempeña un papel clave en el linfoma MALT". Molecular Cell . 6 (4): 961–7. doi : 10.1016/S1097-2765(05)00086-9 . PMID  11090634.
  2. ^ Vercammen D, van de Cotte B, De Jaeger G, et al. (Oct 2004). "Las metacaspasas de tipo II Atmc4 y Atmc9 de Arabidopsis thaliana escinden sustratos después de la arginina y la lisina". J Biol Chem . 279 (44): 45329–36. doi : 10.1074/jbc.M406329200 . PMID  15326173.
  3. ^ Asplund-Samuelsson J, Bergman B, Larsson J (noviembre de 2012). "Homólogos de caspasa procariota: los patrones filogenéticos y las características funcionales revelan una diversidad considerable". PLOS ONE . ​​7 (11): e49888. Bibcode :2012PLoSO...749888A. doi : 10.1371/journal.pone.0049888 . PMC 3501461 . PMID  23185476. 
  4. ^ Wilson W, et al. (2017). "Exploración genómica de virus gigantes oceánicos individuales". The ISME Journal . 11 (8): 1736–1745. doi :10.1038/ismej.2017.61. PMC 5520044 . PMID  28498373. 
  5. ^ Vercammen D, van de Cotte B, De Jaeger G, et al. (Oct 2004). "Las metacaspasas de tipo II Atmc4 y Atmc9 de Arabidopsis thaliana escinden sustratos después de la arginina y la lisina". J Biol Chem . 279 (44): 45329–36. doi : 10.1074/jbc.M406329200 . PMID  15326173.
  6. ^ Nedelcu AM, Miles IH, Fagir AM, Karol K (agosto de 2008). "Transferencia lateral adaptativa de genes de eucariota a eucariota: genes relacionados con el estrés de origen algal en los parientes unicelulares más cercanos de los animales". J Evol Biol . 21 (6): 1852–60. doi : 10.1111/j.1420-9101.2008.01605.x . PMID  18717747.
  7. ^ Madeo F, Herker E, Maldener C, et al. (abril de 2002). "Una proteasa relacionada con la caspasa regula la apoptosis en la levadura". Molecular Cell . 9 (4): 911–7. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00501-4 . PMID  11983181.
  8. ^ Bozhkov PV, Suarez MF, Filonova LH, et al. (Oct 2005). "La proteasa de cisteína mcII-Pa ejecuta la muerte celular programada durante la embriogénesis de plantas". Proc Natl Acad Sci USA . 102 (40): 14463–8. Bibcode :2005PNAS..10214463B. doi : 10.1073/pnas.0506948102 . PMC 1242326 . PMID  16183741. 
  9. ^ Khan MA, Chock PB, Stadtman ER (noviembre de 2005). "La inactivación del gen similar a la caspasa, YCA1, anula la apoptosis y eleva las proteínas oxidadas en Saccharomyces cerevisiae". Proc Natl Acad Sci USA . 102 (48): 17326–31. Bibcode :2005PNAS..10217326K. doi : 10.1073/pnas.0508120102 . PMC 1287485 . PMID  16301538. 

Véase también