Las sinaptobrevinas ( isotipos de sinaptobrevina 1-2 ) son pequeñas proteínas integrales de membrana de vesículas secretoras con un peso molecular de 18 kilodalton (kDa) que forman parte de la familia de proteínas de membrana asociadas a vesículas (VAMP). [1] [2] [3] [4] [5]
La sinaptobrevina es una de las proteínas SNARE implicadas en la formación de los complejos SNARE.
De las cuatro hélices α del complejo SNARE central, una es aportada por la sinaptobrevina, una por la sintaxina y dos por SNAP-25 (en las neuronas).
Las proteínas SNARE son los componentes clave de la maquinaria molecular que impulsa la fusión de membranas en la exocitosis . Sin embargo, su función está sujeta a un ajuste fino por parte de varias proteínas reguladoras denominadas colectivamente maestras SNARE .
En la nomenclatura Q/R para organizar las proteínas SNARE, los miembros de la familia VAMP/sinaptobrevina se clasifican como R-SNARE , llamados así por la presencia de una arginina en una ubicación específica dentro de la secuencia primaria de la proteína (a diferencia de las SNARE de la proteína). membrana objetivo, que contienen glutamina y se denominan Q-SNARE ). La sinaptobrevina se clasifica como V-SNARE en la nomenclatura V/T, un esquema de clasificación alternativo en el que los SNARE se clasifican como V-SNARE y T-SNARE por su localización en vesículas y membranas diana, respectivamente. [6]
La sinaptobrevina es degradada por la tetanospasmina , una proteína derivada de la bacteria Clostridium tetani , que causa el tétanos . Una bacteria relacionada, Clostridium botulinum , produce la toxina botulínica . Existen varios serotipos de toxina botulínica y cada uno de ellos escinde enlaces peptídicos específicos de proteínas SNARE neuronales específicas, y la sinaptobrevina es esta proteína objetivo para varios de los serotipos.
SEC22A ; SEC22B ; VAMP1 ; VAMP2 ; VAMP3 ; VAMP4 ; VAMP5 ; VAMP7 ; VAMP8 ; YKT6 ;