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quitinasa

Quitinasas ( EC 3.2.1.14, quitodextrinasa, 1,4-β-poli-N-acetilglucosaminidasa, poli-β-glucosaminidasa, β-1,4-poli-N-acetil glucosamidinasa, poli[1,4-(N-acetil -β- D- glucosaminida)]glicanohidrolasa, (1→4)-2-acetamido-2-desoxi-β- D -glucanoglicanohidrolasa ; nombre sistemático (1→4)-2-acetamido-2-desoxi-β- D; -glucanoglicanohidrolasa ) son enzimas hidrolíticas que rompen los enlaces glicosídicos de la quitina . [1] Catalizan la siguiente reacción:

Endohidrólisis aleatoria de enlaces N -acetil-β- D -glucosaminida (1→4)-β en quitina y quitodextrinas

Como la quitina es un componente de las paredes celulares de los hongos y de los elementos exoesqueléticos de algunos animales (incluidos los moluscos y artrópodos ), las quitinasas generalmente se encuentran en organismos que necesitan remodelar su propia quitina [2] o disolver y digerir la quitina de los hongos o animales.

Distribución de especies

Los organismos quitinívoros incluyen muchas bacterias [3] ( Aeromonads , Bacillus , Vibrio , [4] entre otras), que pueden ser patógenas o detritívoras. Atacan a artrópodos vivos , zooplancton u hongos o pueden degradar los restos de estos organismos.

Los hongos, como Coccidioides immitis , también poseen quitinasas degradativas relacionadas con su papel como detritívoros y también con su potencial como artrópodos patógenos.

Las quitinasas también están presentes en las plantas, por ejemplo, quitinasa de semillas de cebada : PDB : 1CNS ​, EC 3.2.1.14. Se encuentra que las semillas de cebada producen el clon 10 en Ignatius et al 1994(a). Encuentran el clon 10, una quitinasa de Clase I , en la aleurona de la semilla durante el desarrollo. [5] [6] [7] Las hojas producen varias isoenzimas (así como varias de β-1,3-glucanasa ). Ignatius et al 1994(b) los encuentran en las hojas, inducidos por el mildiú polvoriento . [5] Ignatius et al también encuentran que estas (isoenzimas de semillas y hojas) difieren entre sí. [6] [8] Algunas de ellas son proteínas relacionadas con la patogénesis (PR) que se inducen como parte de la resistencia sistémica adquirida. La expresión está mediada por el gen NPR1 y la vía del ácido salicílico, ambos implicados en la resistencia al ataque de hongos e insectos. Es posible que se requieran otras quitinasas vegetales para crear simbiosis fúngicas. [9]

Aunque los mamíferos no producen quitina, tienen dos quitinasas funcionales, la quitotriosidasa (CHIT1) y la quitinasa ácida de mamífero (AMCase), así como proteínas similares a la quitinasa (como YKL-40 ) que tienen una alta similitud de secuencia pero carecen de actividad quitinasa. [10]

Clasificación

  1. Las endoquitasas (EC 3.2.1.14) dividen aleatoriamente la quitina en sitios internos de la microfibrilla de quitina, formando productos multímeros solubles de baja masa molecular. Los productos multímeros incluyen diacetilquitobiosa, quitotriosa y quitotetraosa, siendo el dímero el producto predominante. [11]
  2. Las exochitinasas también se han dividido en dos subcategorías:
    1. Las quitobiosidasas ( EC 3.2.1.29) actúan sobre el extremo no reductor de la microfibrilla de quitina, liberando el dímero, diacetilquitobiosa, uno por uno de la cadena de quitina. Por tanto, no hay liberación de monosacáridos u oligosacáridos en esta reacción. [12]
    2. Las β-1,4- N- acetilglucosaminidasas ( EC 3.2.1.30) dividen los productos multímeros, como diacetilquitobiosa, quitotriosa y quitotetraosa, en monómeros de N- acetilglucoseamina (GlcNAc). [11]

Las quitinasas también se clasificaron según las secuencias de aminoácidos, ya que eso sería más útil para comprender las relaciones evolutivas de estas enzimas entre sí. [13] Por lo tanto, las quitinasas se agruparon en tres familias : 18 , 19 y 20 . [14] Ambas familias 18 y 19 constan de endoquitasas de una variedad de organismos diferentes, incluidos virus, bacterias, hongos, insectos y plantas. Sin embargo, la familia 19 comprende principalmente quitinasas vegetales. La familia 20 incluye la N- acetilglucosaminidasa y una enzima similar, la N -acetilhexosaminidasa . [13]

Y a medida que se conocieron las secuencias genéticas de las quitinasas, se clasificaron en seis clases según sus secuencias. Las características que determinaron las clases de quitinasas fueron la secuencia N -terminal, la localización de la enzima, el pH isoeléctrico , el péptido señal y los inductores . [13]

Las quitinasas de clase I tenían un péptido señal N -terminal rico en cisteína, leucina o valina ylocalización vacuolar . Y luego, las quitinasas de Clase I se subdividieron según su naturaleza ácida o básica enClase Ia yClase Ib , respectivamente. [15] Se descubrió que las quitinasas de clase 1 comprenden solo quitinasas vegetales y principalmente endoquitinasas.

Las quitinasas de clase II no tenían el extremo N rico en cisteína , pero tenían una secuencia similar a las quitinasas de clase I. Las quitinasas de clase II se encontraron en plantas, hongos y bacterias y consistían principalmente en exoquitasas. [13]

Las quitinasas de Clase III no tenían secuencias similares a las quitinasas de Clase I o Clase II. [13]

Las quitinasas de clase IV tenían características similares, incluidas las propiedades inmunológicas, que las quitinasas de clase I. [13] Sin embargo, las quitinasas de Clase IV eran significativamente más pequeñas en comparación con las quitinasas de Clase I. [dieciséis]

Clase V yLas quitinasas de clase VI no están bien caracterizadas. Sin embargo, un ejemplo de quitinasa de Clase V mostró dos dominios de unión a quitina en tándem y, según la secuencia del gen, el N- terminal rico en cisteína parecía haberse perdido durante la evolución, probablemente debido a una menor presión de selección que causó el dominio catalítico. que pierda su función. [13]

La endoquitinasa descompone la quitina en productos multiméricos.
La exoquitinasa descompone la quitina en dímeros mediante quitobiosidasa y monómeros mediante β-1,4- N- acetilglucosaminidasa.

Función

Al igual que la celulosa, la quitina es un biopolímero abundante y relativamente resistente a la degradación. [17] Muchos mamíferos pueden digerir la quitina y los niveles específicos de quitinasa en las especies de vertebrados se adaptan a sus comportamientos alimentarios. [18] Ciertos peces son capaces de digerir la quitina. [19] Se han aislado quitinasas del estómago de mamíferos, incluidos los humanos. [20]

La actividad quitinasa también se puede detectar en la sangre humana [21] [22] y posiblemente en el cartílago . [23] Al igual que en las quitinasas de las plantas, esto puede estar relacionado con la resistencia a patógenos. [24] [25]

Significación clínica

La producción de quitinasas en el cuerpo humano (conocidas como "quitinasas humanas") puede ser una respuesta a las alergias , y el asma se ha relacionado con niveles elevados de expresión de quitinasas. [26] [27] [28] [29] [30]

Las quitinasas humanas pueden explicar el vínculo entre algunas de las alergias más comunes ( ácaros del polvo , esporas de moho, ambas contienen quitina) y infecciones por gusanos ( helmintos ), como parte de una versión de la hipótesis de la higiene [31] [32] [33 ] (los gusanos tienen piezas bucales quitinosas para sujetar la pared intestinal). Finalmente, el vínculo entre las quitinasas y el ácido salicílico en las plantas está bien establecido [ se necesita más explicación ] , pero existe un vínculo hipotético entre el ácido salicílico y las alergias en los humanos. [34] [ non sequitur ]

Puede usarse para monitorear la suplementación con enzimoterapia en la enfermedad de Gaucher.[1]

Regulación en hongos

La regulación varía de una especie a otra y, dentro de un organismo, las quitinasas con diferentes funciones fisiológicas estarían bajo diferentes mecanismos de regulación. Por ejemplo, las quitinasas que intervienen en el mantenimiento, como la remodelación de la pared celular, se expresan constitutivamente. Sin embargo, las quitinasas que tienen funciones especializadas, como degradar la quitina exógena o participar en la división celular, necesitan una regulación espacio-temporal de la actividad quitinasa. [35]

La regulación de una endoquitinasa en Trichoderma atroviride depende de una N- acetilglucosaminidasa, y los datos indican un circuito de retroalimentación donde la descomposición de la quitina produce N- acetilglucosamina, que posiblemente sería absorbida y desencadenaría una regulación positiva de las quitinbiosidasas. [36]

En Saccharomyces cerevisiae y la regulación de ScCts1p ( S. cerevisiae quitinasa 1), una de las quitinasas implicadas en la separación celular tras la citocinesis al degradar la quitina del tabique primario . [37] Como estos tipos de quitinasas son importantes en la división celular , debe haber una regulación y activación estrictas. Específicamente, la expresión de Cts1 debe activarse en las células hijas durante la mitosis tardía y la proteína debe localizarse en el sitio hijo del tabique. [38] Y para hacer esto, debe haber coordinación con otras redes que controlan las diferentes fases de la célula, como la liberación temprana de anafase de Cdc14 (FEAR) , la red de salida mitótica (MEN) y la regulación de Ace2p (factor de transcripción) y celular. Morfogénesis (RAM) [39] redes de señalización. En general, la integración de las diferentes redes reguladoras permite que la quitinasa que degrada la pared celular funcione dependiendo de la etapa de la célula en el ciclo celular y en ubicaciones específicas entre las células hijas. [35]

Presencia en los alimentos

Las quitinasas se encuentran naturalmente en muchos alimentos comunes. Phaseolus vulgaris , [40] plátanos, castañas, kiwis, aguacates, papayas y tomates, por ejemplo, contienen niveles significativos de quitinasa, como defensa contra el ataque de hongos e invertebrados. El estrés o las señales ambientales como el gas etileno pueden estimular una mayor producción de quitinasa.

Algunas partes de las moléculas de quitinasa, casi idénticas en estructura a la heveína u otras proteínas del látex de caucho debido a su función similar en la defensa de las plantas, pueden desencadenar una reacción cruzada alérgica conocida como síndrome látex-fruta . [41]

Aplicaciones

Las quitinasas tienen numerosas aplicaciones, algunas de las cuales ya han sido realizadas por la industria. Esto incluye la bioconversión de quitina en productos útiles como fertilizantes , la producción de materiales no alergénicos, no tóxicos, biocompatibles y biodegradables ( ya se están produciendo lentes de contacto , piel artificial y suturas con estas cualidades) y la mejora de los insecticidas. y fungicidas . [42] La quitinasa de Phaseolus vulgaris - quitinasa de frijol, BCH - se ha insertado transgénicamente como elemento disuasorio de plagas en cultivos totalmente no relacionados. [40]

Las posibles aplicaciones futuras de las quitinasas son como aditivos alimentarios para aumentar la vida útil, agente terapéutico para el asma y la rinosinusitis crónica , como remedio antifúngico, fármaco antitumoral y como ingrediente general para ser utilizado en ingeniería de proteínas . [42]

Ver también

Referencias

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